Proteine – Fäden und Helfer des Lebens
Das lernst du
- Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.
- Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.
- Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.
- Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.
- Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.
- Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.
- Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.
- Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).
- Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).
Merksätze
Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.
Der Rest unterscheidet die zwanzig Aminosäuren der Proteine.
Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.
Deshalb sind sie Feststoffe mit hohem Schmelzpunkt und löslich in Wasser.
Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.
Er legt Löslichkeit, Ladung und Wechselwirkungen fest.
Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.
Wasser spaltet sie wieder, das ist die Hydrolyse.
Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.
Wasserstoffbrücken im Rückgrat bilden die Sekundärstruktur, die Reste die Tertiärstruktur. Mehrere Ketten bilden die Quartärstruktur.
Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.
Essenzielle Aminosäuren stellt der Körper nicht selbst her.
Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.
Schwache Wechselwirkungen lösen sich, die Peptidbindungen halten.
Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.
Proteine bestehen aus L-Aminosäuren: In der Fischer-Projektion steht die Aminogruppe links.
Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.
Drehbar sind nur die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom.
Selbst abfragen
Tippen dreht um, Wischen blättert.Leertaste dreht um, Pfeiltasten blättern.
So geht es – ein Beispiel je Aufgabenart
Welchen Rest trägt Tyrosin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
- Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
- Verschieden ist nur der Rest, bei Tyrosin ist es –CH₂–C₆H₄–OH.
- Der Rest von Tyrosin lautet –CH₂–C₆H₄–OH.
Ergebnis: –CH₂–C₆H₄–OH
Der Rest von Arginin ist –(CH₂)₃–NH–C(=NH)–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Arginin?
- Der Rest trägt eine basische Stickstoffgruppe.
- Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
- Arginin gehört zur Gruppe: basisch.
Ergebnis: Basisch, der Rest nimmt in Wasser Protonen auf
Phenylalanin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,48. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 7,5 überwiegend vor?
- Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
- Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
- Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
Ergebnis: Überwiegend als Anion negativ geladen
Lysin (M = 146 g/mol), Leucin (M = 131 g/mol) und Valin (M = 117 g/mol) bilden ein Tripeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
- 2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
- M = 146 g/mol + 131 g/mol + 117 g/mol − 36 g/mol.
- M = 358 g/mol
Ergebnis: 358 g/mol
Weiter lesen und ausprobieren – auf fremden Seiten
- PhET-Simulation (University of Colorado Boulder): Moleküle bauen (CC BY-NC 4.0 – nur verlinkt)
- PhET-Simulation (University of Colorado Boulder): pH-Wert von Säuren und Basen (CC BY-NC 4.0 – nur verlinkt)
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