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Chemie · Klasse 12 · Kapitel

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Proteine – Fäden und Helfer des Lebens

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○ mit Starthilfe, ● für alle, ★ zum Weiterdenken. Du wählst mindestens eine ★-Aufgabe. Du rechnest ins Heft.

1Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

Merkenα-Aminosäuren

Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.

Der Rest unterscheidet die zwanzig Aminosäuren der Proteine.

Beispielα-Aminosäuren: Bau und Nachweis

Welchen Rest trägt Glutaminsäure, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
Schritt für Schritt
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Glutaminsäure ist es –CH₂–CH₂–COOH.
  3. Der Rest von Glutaminsäure lautet –CH₂–CH₂–COOH.
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Glutaminsäure ist es –CH₂–CH₂–COOH.
  3. Der Rest von Glutaminsäure lautet –CH₂–CH₂–COOH.
Ergebnis:
–CH₂–CH₂–COOH

AchtungDie Aminogruppe sitzt irgendwo in der Kette

So nicht
Die Aminogruppe steht am anderen Ende der Kette, die Carboxygruppe am Anfang.
So richtig
Bei der α-Aminosäure sitzen Aminogruppe und Carboxygruppe am selben Kohlenstoff-Atom, dem α-Kohlenstoff-Atom.

Zeichne eine Aminosäure und markiere das Kohlenstoff-Atom, das Aminogruppe und Carboxygruppe zugleich trägt.

ÜbenJetzt du

  1. ○1
    Welchen Rest trägt Cystein, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    So fängst du an:
    Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Cystein ist es –CH₂–SH.
    3. Der Rest von Cystein lautet –CH₂–SH.
    Ergebnis:
    –CH₂–SH
  2. ●2
    Welchen Rest trägt Asparaginsäure, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Asparaginsäure ist es –CH₂–COOH.
    3. Der Rest von Asparaginsäure lautet –CH₂–COOH.
    Ergebnis:
    –CH₂–COOH
  3. ★3
    Welche Gruppe der Aminosäure reagiert bei der Ninhydrin-Probe unter violetter Färbung?
    Lösung zeigen
    1. Ninhydrin ist ein Nachweis für freie Aminogruppen.
    2. Alle α-Aminosäuren haben eine solche Gruppe am α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Deshalb färben sie alle violett.
    Ergebnis:
    Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom

2Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

MerkenZwitterion

Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.

Deshalb sind sie Feststoffe mit hohem Schmelzpunkt und löslich in Wasser.

BeispielZwitterion: Löslichkeit, Schmelzpunkt, Säure-Base-Verhalten

Serin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,68. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 7,7 überwiegend vor?
Schritt für Schritt
  1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
  2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
  3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
  1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
  2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
  3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
Ergebnis:
Überwiegend als Anion negativ geladen

AchtungBei niedrigem pH negativ, bei hohem pH positiv

So nicht
In saurer Lösung gibt die Aminosäure Protonen ab und wird negativ.
So richtig
In saurer Lösung nimmt die Aminosäure Protonen auf und wird positiv. In basischer Lösung gibt sie Protonen ab und wird negativ.

Zeichne die Aminosäure bei pH 1 und frag dich: Welche Gruppe nimmt dort ein Proton auf?

ÜbenJetzt du

  1. ○4
    Lysin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 9,74. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 9,7 überwiegend vor?
    So fängst du an:
    Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    2. Dort ist die Nettoladung Null.
    3. Das Zwitterion überwiegt.
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  2. ●5
    Leucin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,98. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 6 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    2. Dort ist die Nettoladung Null.
    3. Das Zwitterion überwiegt.
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  3. ★6
    Glycin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,97. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 8 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend als Anion negativ geladen

3Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

MerkenReste

Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.

Er legt Löslichkeit, Ladung und Wechselwirkungen fest.

BeispielAminosäuren nach ihren Resten einteilen

Der Rest von Serin ist –CH₂–OH. Zu welcher Gruppe zählt Serin?
Schritt für Schritt
  1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Serin gehört zur Gruppe: polar.
  1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Serin gehört zur Gruppe: polar.
Ergebnis:
Polar, der Rest löst sich gut in Wasser

AchtungPolare und unpolare Reste verwechselt

So nicht
Der Rest von Valin, eine Isopropylgruppe, löst sich gut in Wasser.
So richtig
Unpolare Reste wie bei Valin meiden Wasser. Polare Reste wie bei Serin bilden Wasserstoffbrücken zum Wasser.

Prüfe, ob der Rest eine Hydroxy-, Amino- oder Carboxygruppe trägt. Findet sich keine, ist der Rest unpolar.

ÜbenJetzt du

  1. ○7
    Der Rest von Alanin ist –CH₃. Zu welcher Gruppe zählt Alanin?
    So fängst du an:
    Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
    Lösung zeigen
    1. Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Alanin gehört zur Gruppe: unpolar.
    Ergebnis:
    Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  2. ●8
    Der Rest von Leucin ist –CH₂–CH(CH₃)₂. Zu welcher Gruppe zählt Leucin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Leucin gehört zur Gruppe: unpolar.
    Ergebnis:
    Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  3. ★9
    Der Rest von Phenylalanin ist –CH₂–C₆H₅. Zu welcher Gruppe zählt Phenylalanin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Phenylalanin gehört zur Gruppe: unpolar.
    Ergebnis:
    Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf

4Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

MerkenPeptidbindung

Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.

Wasser spaltet sie wieder, das ist die Hydrolyse.

BeispielPeptidbildung, Peptidspaltung und Biuret-Nachweis

Lysin (M = 146 g/mol), Leucin (M = 131 g/mol) und Threonin (M = 119 g/mol) bilden ein Tripeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
Schritt für Schritt
  1. 2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
  2. M = 146 g/mol + 131 g/mol + 119 g/mol − 36 g/mol.
  3. M = 360 g/mol
  1. 2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
  2. M = 146 g/mol + 131 g/mol + 119 g/mol − 36 g/mol.
  3. M = 360 g/mol
Ergebnis:
360 g/mol

AchtungDie Peptidbildung braucht kein Nebenprodukt

So nicht
Zwei Aminosäuren verbinden sich einfach zum Dipeptid, die Massen addieren sich.
So richtig
Bei der Peptidbildung wird Wasser abgespalten: M(Dipeptid) = M(Aminosäure 1) + M(Aminosäure 2) − 18 g/mol.

Zeichne die beiden Aminosäuren und markiere die Atome, die als Wassermolekül abgehen.

ÜbenJetzt du

  1. ○10
    Glycin (M = 75 g/mol), Valin (M = 117 g/mol) und Serin (M = 105 g/mol) bilden ein Tripeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    So fängst du an:
    2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
    Lösung zeigen
    1. 2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
    2. M = 75 g/mol + 117 g/mol + 105 g/mol − 36 g/mol.
    3. M = 261 g/mol
    Ergebnis:
    261 g/mol
  2. ●11
    Lysin (M = 146 g/mol) und Glycin (M = 75 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 146 g/mol + 75 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 203 g/mol
    Ergebnis:
    203 g/mol
  3. ★12
    Lysin (M = 146 g/mol) und Alanin (M = 89 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 146 g/mol + 89 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 217 g/mol
    Ergebnis:
    217 g/mol

5Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

MerkenStrukturebenen

Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.

Wasserstoffbrücken im Rückgrat bilden die Sekundärstruktur, die Reste die Tertiärstruktur. Mehrere Ketten bilden die Quartärstruktur.

BeispielStrukturebenen der Proteine

Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört eine Disulfidbrücke zwischen zwei Cysteinresten derselben Kette?
Schritt für Schritt
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Tertiärstruktur.
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Tertiärstruktur.
Ergebnis:
Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette

AchtungStrukturebenen verwechselt

So nicht
Die Primärstruktur beschreibt, wie die Kette im Raum gefaltet ist.
So richtig
Primär ist die Reihenfolge der Aminosäuren, sekundär die lokale Faltung (Helix, Faltblatt), tertiär die Faltung der ganzen Kette, quartär die Zusammenlagerung mehrerer Ketten.

Ordne die vier Begriffe nach dem Maßstab, vom einzelnen Baustein bis zum Komplex mehrerer Ketten.

ÜbenJetzt du

  1. ○13
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört die Reihenfolge der Aminosäuren in einer Kette?
    So fängst du an:
    Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Primärstruktur.
    Ergebnis:
    Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine
  2. ●14
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört der unpolare Kern, in dem sich Reste einer Kette zusammenlagern?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  3. ★15
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört die Faltung einer einzelnen Kette zu einem kugeligen Knäuel?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette

6Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

MerkenFunktion

Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.

Essenzielle Aminosäuren stellt der Körper nicht selbst her.

BeispielFunktion der Proteine und essenzielle Aminosäuren

Zu welcher Gruppe zählt Insulin, und welche Aufgabe hat es?
Schritt für Schritt
  1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
  2. Aufgabe: Hormon, das den Blutzucker senkt.
  3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
  1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
  2. Aufgabe: Hormon, das den Blutzucker senkt.
  3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
Ergebnis:
Sphäroprotein, Hormon, das den Blutzucker senkt

AchtungGerüstproteine und Helferproteine verwechselt

So nicht
Keratin ist ein Sphäroprotein, weil Haare viele Aufgaben haben.
So richtig
Keratin ist ein Skleroprotein: faserförmig, wasserunlöslich, ein Gerüst. Enzyme und Hämoglobin sind kugelige Sphäroproteine.

Ordne zuerst die Form zu, faserig oder kugelig, und danach die Löslichkeit in Wasser.

ÜbenJetzt du

  1. ○16
    Zu welcher Gruppe zählt Amylase, und welche Aufgabe hat es?
    So fängst du an:
    Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Enzym, das Stärke spaltet.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Enzym, das Stärke spaltet
  2. ●17
    Zu welcher Gruppe zählt Antikörper, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Abwehr von Krankheitserregern.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Abwehr von Krankheitserregern
  3. ★18
    Warum ist Gelatine als alleinige Eiweißquelle für den Menschen unvollständig, obwohl sie reich an Protein ist?
    Lösung zeigen
    1. Der Körper braucht alle essenziellen Aminosäuren aus der Nahrung.
    2. In Gelatine fehlt Tryptophan fast vollständig.
    3. Deshalb reicht Gelatine allein als Eiweißquelle nicht aus.
    Ergebnis:
    Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz

7Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

MerkenDenaturierung

Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.

Schwache Wechselwirkungen lösen sich, die Peptidbindungen halten.

BeispielDenaturierung von Proteinen

Fleisch wird in Zitronensaft eingelegt. Wird das Protein dabei denaturiert?
Schritt für Schritt
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Dann entfaltet sich das Protein.
  3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Dann entfaltet sich das Protein.
  3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
Ergebnis:
Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren

AchtungEiweiß gerinnt nur durch Hitze

So nicht
Denaturierung gibt es nur beim Erhitzen, Säure und Alkohol schaden dem Eiweiß nicht.
So richtig
Auch Säuren, Alkohol, Schwermetallionen und starkes Schütteln verändern die Raumstruktur. Hitze ist nur eine von mehreren Ursachen.

Nenne zwei Alltagsbeispiele, bei denen Eiweiß ohne Wärme gerinnt, und beschreibe die Ursache.

ÜbenJetzt du

  1. ○19
    Eiklar wird auf 80 Grad Celsius erhitzt. Wird das Protein dabei denaturiert?
    So fängst du an:
    Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  2. ●20
    Haare werden mit einer Dauerwellflüssigkeit behandelt, die Disulfidbrücken löst. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  3. ★21
    Eiweißlösung steht eine Stunde bei Raumtemperatur. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Hier geschieht das nicht.
    3. Das Protein behält seine Raumstruktur.
    Ergebnis:
    Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten

8Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

MerkenChiralität

Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.

Proteine bestehen aus L-Aminosäuren: In der Fischer-Projektion steht die Aminogruppe links.

BeispielChiralität und Fischer-Projektion (Leistungskurs)

Ist Valin (2-Amino-3-methylbutansäure) chiral?
Schritt für Schritt
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Ja, das Molekül ist chiral.
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Ja, das Molekül ist chiral.
Ergebnis:
Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

AchtungChiral heißt unsymmetrisch gebaut

So nicht
Ein Molekül ist chiral, wenn es irgendwie unsymmetrisch aussieht.
So richtig
Chiral heißt: Das Molekül lässt sich nicht mit seinem Spiegelbild zur Deckung bringen. Das ist der Fall bei vier verschiedenen Substituenten am Kohlenstoff-Atom.

Zähle die vier Gruppen am α-Kohlenstoff-Atom und prüfe, ob zwei davon gleich sind.

ÜbenJetzt du

  1. ○22
    Welche proteinogene Aminosäure ist nicht chiral?
    So fängst du an:
    Chiralität verlangt vier verschiedene Substituenten.
    Lösung zeigen
    1. Chiralität verlangt vier verschiedene Substituenten.
    2. Bei Glycin sind zwei davon Wasserstoff-Atome.
    3. Glycin ist deshalb mit seinem Spiegelbild identisch.
    Ergebnis:
    Glycin, denn zwei Gruppen sind gleich
  2. ●23
    Ist β-Alanin (3-Aminopropansäure) chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
    Ergebnis:
    Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  3. ★24
    Threonin hat zwei Stereozentren. Wie viele Stereoisomere sind möglich?
    Lösung zeigen
    1. Zwei Stereozentren geben 2² Möglichkeiten.
    2. Das sind vier Stereoisomere.
    3. Jeweils zwei verhalten sich wie Bild und Spiegelbild.
    Ergebnis:
    Vier, die als zwei Enantiomerenpaare vorliegen

9Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

MerkenEPA-Modell

Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Drehbar sind nur die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom.

BeispielEPA-Modell an Peptidgruppe und α-Kohlenstoff-Atom (Leistungskurs)

Wie verhält sich die C–N-Bindung der Peptidgruppe?
Schritt für Schritt
  1. Das freie Elektronenpaar am Stickstoff-Atom überlappt mit der C=O-Gruppe.
  2. Die C–N-Bindung erhält teilweise Doppelbindungscharakter.
  3. Die Peptidgruppe ist eben und nicht drehbar.
  1. Das freie Elektronenpaar am Stickstoff-Atom überlappt mit der C=O-Gruppe.
  2. Die C–N-Bindung erhält teilweise Doppelbindungscharakter.
  3. Die Peptidgruppe ist eben und nicht drehbar.
Ergebnis:
Sie ist durch Delokalisierung planar und nicht drehbar

AchtungDie Peptidbindung ist frei drehbar

So nicht
Die Bindung zwischen C und N dreht sich wie die Einfachbindung im Alkan.
So richtig
Die C–N-Bindung hat teilweise Doppelbindungscharakter. Die sechs Atome der Peptidgruppe liegen in einer Ebene, Drehungen sind nur am α-Kohlenstoff-Atom möglich.

Zeichne die Grenzformeln der Peptidgruppe und beschreibe, was sie über die Bindung zwischen Kohlenstoff und Stickstoff aussagen.

ÜbenJetzt du

  1. ○25
    Wie lässt sich die C–N-Bindung der Peptidgruppe beschreiben?
    So fängst du an:
    Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Nicht frei drehbar, Teil-Doppelbindung.
    Ergebnis:
    Nicht frei drehbar, Teil-Doppelbindung
  2. ●26
    Wie lässt sich die Bindung zwischen α-Kohlenstoff-Atom und Stickstoff-Atom beschreiben?
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Frei drehbar, reine Einfachbindung.
    Ergebnis:
    Frei drehbar, reine Einfachbindung
  3. ★27
    Warum ergibt sich für die Proteinkette trotz starrer Peptidgruppen eine räumliche Faltung?
    Lösung zeigen
    1. Die Peptidgruppen sind eben und starr.
    2. Zwischen ihnen liegt das tetraedrische α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Seine Bindungen sind drehbar, daher kann sich die Kette falten.
    Ergebnis:
    Die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom sind frei drehbar

Vermischte Übungen

Alles durcheinander – wie in der Arbeit. Überleg bei jeder Aufgabe zuerst: Welches Ziel ist das?

Üben

  1. ●28
    Woran lässt sich eine α-Aminosäure erkennen?
    Lösung zeigen
    1. Eine Aminosäure trägt eine Aminogruppe und eine Carboxygruppe.
    2. Bei der α-Aminosäure sind beide am selben Kohlenstoff-Atom, dem α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Dort sitzen außerdem ein Wasserstoff-Atom und der Rest.
    Ergebnis:
    Die Aminogruppe sitzt am Kohlenstoff-Atom neben der Carboxygruppe
  2. ●29
    Der Rest von Glutamin ist –CH₂–CH₂–CO–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Glutamin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Glutamin gehört zur Gruppe: polar.
    Ergebnis:
    Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  3. ●30
    Alanin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 6. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 6 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    2. Dort ist die Nettoladung Null.
    3. Das Zwitterion überwiegt.
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  4. ●31
    Valin (M = 117 g/mol) und Glycin (M = 75 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 117 g/mol + 75 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 174 g/mol
    Ergebnis:
    174 g/mol
  5. ●32
    Zu welcher Gruppe zählt Pepsin, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Enzym, das im Magen Proteine spaltet.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Enzym, das im Magen Proteine spaltet
  6. ●33
    Ist Glycin (2-Aminoethansäure) chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
    Ergebnis:
    Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

Auf einen Blick

MerkenDas Wichtigste

α-Aminosäuren
Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.
Zwitterion
Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.
Reste
Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.
Peptidbindung
Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.
Strukturebenen
Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.
Funktion
Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.
Denaturierung
Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.
Chiralität
Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.
EPA-Modell
Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Kannst du das?

Je Ziel eine Aufgabe. Rechne sie ins Heft, dann kreuz ehrlich an. Keine Punkte, keine Note – der Test ist für dich.

ÜbenSelbsttest

  1. Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

    34
    Welchen Rest trägt Glycin, H₂N–CH₂–COOH?
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    Ergebnis:
    Ein Wasserstoff-Atom

  2. Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

    35
    Serin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,68. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 5,7 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung

  3. Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

    36
    Der Rest von Asparaginsäure ist –CH₂–COOH. Zu welcher Gruppe zählt Asparaginsäure?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Sauer, der Rest gibt Protonen an Wasser ab

  4. Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

    37
    Lysin (M = 146 g/mol), Asparaginsäure (M = 133 g/mol) und Cystein (M = 121 g/mol) bilden ein Tripeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    364 g/mol

  5. Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

    38
    Welche Wechselwirkungen halten die Tertiärstruktur zusammen?
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    Ergebnis:
    Wechselwirkungen der Reste, etwa Ionenbindungen und Disulfidbrücken

  6. Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

    39
    Zu welcher Gruppe zählt Lactase, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Enzym, das Milchzucker spaltet

  7. Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

    40
    Milch wird mit Zitronensaft versetzt. Wird das Protein dabei denaturiert?
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    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren

  8. Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

    41
    Ist β-Alanin (3-Aminopropansäure) chiral?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

  9. Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

    42
    Wie lässt sich der Winkel O=C–N in der Peptidgruppe beschreiben?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Etwa 120 Grad, trigonal-planar

Bei „unsicher“ oder „noch nicht“: Lies den Abschnitt zum Ziel noch einmal und rechne seine drei Aufgaben.

Wörter

Funktion
eine Regel, die aus einer Zahl eine andere macht
Nenner
die Zahl unten – in wie viele Teile geteilt wurde
Teiler
eine Zahl, durch die es ohne Rest aufgeht

Lösungen

  1. –CH₂–SH
  2. –CH₂–COOH
  3. Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom
  4. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  5. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  6. Überwiegend als Anion negativ geladen
  7. Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  8. Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  9. Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  10. 261 g/mol
  11. 203 g/mol
  12. 217 g/mol
  13. Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine
  14. Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  15. Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  16. Sphäroprotein, Enzym, das Stärke spaltet
  17. Sphäroprotein, Abwehr von Krankheitserregern
  18. Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz
  19. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  20. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  21. Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  22. Glycin, denn zwei Gruppen sind gleich
  23. Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  24. Vier, die als zwei Enantiomerenpaare vorliegen
  25. Nicht frei drehbar, Teil-Doppelbindung
  26. Frei drehbar, reine Einfachbindung
  27. Die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom sind frei drehbar
  28. Die Aminogruppe sitzt am Kohlenstoff-Atom neben der Carboxygruppe
  29. Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  30. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  31. 174 g/mol
  32. Sphäroprotein, Enzym, das im Magen Proteine spaltet
  33. Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  34. Ein Wasserstoff-Atom
  35. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  36. Sauer, der Rest gibt Protonen an Wasser ab
  37. 364 g/mol
  38. Wechselwirkungen der Reste, etwa Ionenbindungen und Disulfidbrücken
  39. Sphäroprotein, Enzym, das Milchzucker spaltet
  40. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  41. Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  42. Etwa 120 Grad, trigonal-planar