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Chemie · Klasse 12 · Kapitel

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Proteine – Fäden und Helfer des Lebens

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○ mit Starthilfe, ● für alle, ★ zum Weiterdenken. Du wählst mindestens eine ★-Aufgabe. Du rechnest ins Heft.

1Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

Merkenα-Aminosäuren

Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.

Der Rest unterscheidet die zwanzig Aminosäuren der Proteine.

Beispielα-Aminosäuren: Bau und Nachweis

Welchen Rest trägt Leucin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
Schritt für Schritt
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Leucin ist es –CH₂–CH(CH₃)₂.
  3. Der Rest von Leucin lautet –CH₂–CH(CH₃)₂.
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Leucin ist es –CH₂–CH(CH₃)₂.
  3. Der Rest von Leucin lautet –CH₂–CH(CH₃)₂.
Ergebnis:
–CH₂–CH(CH₃)₂

AchtungDie Aminogruppe sitzt irgendwo in der Kette

So nicht
Die Aminogruppe steht am anderen Ende der Kette, die Carboxygruppe am Anfang.
So richtig
Bei der α-Aminosäure sitzen Aminogruppe und Carboxygruppe am selben Kohlenstoff-Atom, dem α-Kohlenstoff-Atom.

Zeichne eine Aminosäure und markiere das Kohlenstoff-Atom, das Aminogruppe und Carboxygruppe zugleich trägt.

ÜbenJetzt du

  1. ○1
    Welchen Rest trägt Threonin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    So fängst du an:
    Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Threonin ist es –CH(OH)–CH₃.
    3. Der Rest von Threonin lautet –CH(OH)–CH₃.
    Ergebnis:
    –CH(OH)–CH₃
  2. ●2
    Welchen Rest trägt Glutaminsäure, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Glutaminsäure ist es –CH₂–CH₂–COOH.
    3. Der Rest von Glutaminsäure lautet –CH₂–CH₂–COOH.
    Ergebnis:
    –CH₂–CH₂–COOH
  3. ★3
    Welche Gruppe der Aminosäure reagiert bei der Ninhydrin-Probe unter violetter Färbung?
    Lösung zeigen
    1. Ninhydrin ist ein Nachweis für freie Aminogruppen.
    2. Alle α-Aminosäuren haben eine solche Gruppe am α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Deshalb färben sie alle violett.
    Ergebnis:
    Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom

2Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

MerkenZwitterion

Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.

Deshalb sind sie Feststoffe mit hohem Schmelzpunkt und löslich in Wasser.

BeispielZwitterion: Löslichkeit, Schmelzpunkt, Säure-Base-Verhalten

Warum ist Glycin trotz kleiner Moleküle bei Zimmertemperatur ein Feststoff mit hohem Schmelzpunkt?
Schritt für Schritt
  1. Glycin ist ein Zwitterion: Ammoniumgruppe positiv, Carboxylatgruppe negativ.
  2. Entgegengesetzte Ladungen benachbarter Teilchen ziehen sich stark an.
  3. Das verhält sich wie in einem Salz: hoher Schmelzpunkt.
  1. Glycin ist ein Zwitterion: Ammoniumgruppe positiv, Carboxylatgruppe negativ.
  2. Entgegengesetzte Ladungen benachbarter Teilchen ziehen sich stark an.
  3. Das verhält sich wie in einem Salz: hoher Schmelzpunkt.
Ergebnis:
Zwitterionen ziehen einander wie die Ionen eines Salzes an

AchtungEin Zwitterion hat gar keine Ladungen

So nicht
Das Zwitterion ist neutral, deshalb hat es keine Ladungen im Molekül.
So richtig
Das Zwitterion trägt eine positive und eine negative Ladung. Nach außen heben sie sich auf, im Molekül sind sie da.

Zeichne die Ladungen am Stickstoff-Atom und am Carboxylat-Ende ein und addiere sie.

ÜbenJetzt du

  1. ○4
    Phenylalanin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,48. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 3,5 überwiegend vor?
    So fängst du an:
    Der pH-Wert liegt unter dem isoelektrischen Punkt.
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt unter dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat viele Protonen: Die Carboxylatgruppe nimmt eines auf.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend positiv geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend positiv geladen, als Kation
  2. ●5
    Serin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,68. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 8,7 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend als Anion negativ geladen
  3. ★6
    Der isoelektrische Punkt von Asparaginsäure liegt bei pH 2,8, nicht bei pH 6. Wie erklärt sich das?
    Lösung zeigen
    1. Der isoelektrische Punkt ist der pH-Wert ohne Nettoladung.
    2. Asparaginsäure hat zwei Carboxygruppen und eine Aminogruppe.
    3. Mehr saure Gruppen verschieben den Punkt zu niedrigem pH.
    Ergebnis:
    Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer

3Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

MerkenReste

Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.

Er legt Löslichkeit, Ladung und Wechselwirkungen fest.

BeispielAminosäuren nach ihren Resten einteilen

Der Rest von Asparagin ist –CH₂–CO–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Asparagin?
Schritt für Schritt
  1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Asparagin gehört zur Gruppe: polar.
  1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Asparagin gehört zur Gruppe: polar.
Ergebnis:
Polar, der Rest löst sich gut in Wasser

AchtungPolare und unpolare Reste verwechselt

So nicht
Der Rest von Valin, eine Isopropylgruppe, löst sich gut in Wasser.
So richtig
Unpolare Reste wie bei Valin meiden Wasser. Polare Reste wie bei Serin bilden Wasserstoffbrücken zum Wasser.

Prüfe, ob der Rest eine Hydroxy-, Amino- oder Carboxygruppe trägt. Findet sich keine, ist der Rest unpolar.

ÜbenJetzt du

  1. ○7
    Der Rest von Valin ist –CH(CH₃)₂. Zu welcher Gruppe zählt Valin?
    So fängst du an:
    Der Rest ist ein reiner Kohlenwasserstoffrest.
    Lösung zeigen
    1. Der Rest ist ein reiner Kohlenwasserstoffrest.
    2. Er hat keine polare Gruppe und keine Ladung.
    3. Valin zählt zu den unpolaren Aminosäuren.
    Ergebnis:
    Unpolar, der Rest löst sich schlecht in Wasser
  2. ●8
    Der Rest von Asparaginsäure ist –CH₂–COOH. Zu welcher Gruppe zählt Asparaginsäure?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine Carboxygruppe.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Asparaginsäure gehört zur Gruppe: sauer.
    Ergebnis:
    Sauer, der Rest gibt Protonen an Wasser ab
  3. ★9
    Der Rest von Lysin ist –(CH₂)₄–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Lysin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine basische Stickstoffgruppe.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Lysin gehört zur Gruppe: basisch.
    Ergebnis:
    Basisch, der Rest nimmt in Wasser Protonen auf

4Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

MerkenPeptidbindung

Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.

Wasser spaltet sie wieder, das ist die Hydrolyse.

BeispielPeptidbildung, Peptidspaltung und Biuret-Nachweis

Lysin (M = 146 g/mol) und Cystein (M = 121 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
Schritt für Schritt
  1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
  2. M = 146 g/mol + 121 g/mol − 18 g/mol.
  3. M = 249 g/mol
  1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
  2. M = 146 g/mol + 121 g/mol − 18 g/mol.
  3. M = 249 g/mol
Ergebnis:
249 g/mol

AchtungDie Peptidbildung braucht kein Nebenprodukt

So nicht
Zwei Aminosäuren verbinden sich einfach zum Dipeptid, die Massen addieren sich.
So richtig
Bei der Peptidbildung wird Wasser abgespalten: M(Dipeptid) = M(Aminosäure 1) + M(Aminosäure 2) − 18 g/mol.

Zeichne die beiden Aminosäuren und markiere die Atome, die als Wassermolekül abgehen.

ÜbenJetzt du

  1. ○10
    Cystein (M = 121 g/mol) und Threonin (M = 119 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    So fängst du an:
    1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 121 g/mol + 119 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 222 g/mol
    Ergebnis:
    222 g/mol
  2. ●11
    Valin (M = 117 g/mol) und Glutaminsäure (M = 147 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 117 g/mol + 147 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 246 g/mol
    Ergebnis:
    246 g/mol
  3. ★12
    Aus Glycin und Alanin lassen sich zwei verschiedene Dipeptide bilden. Wodurch unterscheiden sie sich?
    Lösung zeigen
    1. Glycylalanin hat Glycin am Amino-Ende.
    2. Alanylglycin hat Alanin am Amino-Ende.
    3. Die Reihenfolge macht beide zu verschiedenen Stoffen.
    Ergebnis:
    In der Reihenfolge, die Enden sind jeweils verschieden

5Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

MerkenStrukturebenen

Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.

Wasserstoffbrücken im Rückgrat bilden die Sekundärstruktur, die Reste die Tertiärstruktur. Mehrere Ketten bilden die Quartärstruktur.

BeispielStrukturebenen der Proteine

Was legt die Primärstruktur eines Proteins fest?
Schritt für Schritt
  1. Die Primärstruktur ist die einfachste Ebene.
  2. Sie beschreibt, welche Aminosäuren in welcher Reihenfolge verknüpft sind.
  3. Die Faltung kommt erst auf den höheren Ebenen.
  1. Die Primärstruktur ist die einfachste Ebene.
  2. Sie beschreibt, welche Aminosäuren in welcher Reihenfolge verknüpft sind.
  3. Die Faltung kommt erst auf den höheren Ebenen.
Ergebnis:
Die Reihenfolge der Aminosäuren in der Kette

AchtungStrukturebenen verwechselt

So nicht
Die Primärstruktur beschreibt, wie die Kette im Raum gefaltet ist.
So richtig
Primär ist die Reihenfolge der Aminosäuren, sekundär die lokale Faltung (Helix, Faltblatt), tertiär die Faltung der ganzen Kette, quartär die Zusammenlagerung mehrerer Ketten.

Ordne die vier Begriffe nach dem Maßstab, vom einzelnen Baustein bis zum Komplex mehrerer Ketten.

ÜbenJetzt du

  1. ○13
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört die Peptidbindungen zwischen den Bausteinen einer Kette?
    So fängst du an:
    Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Primärstruktur.
    Ergebnis:
    Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine
  2. ●14
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört eine α-Helix, gehalten durch Wasserstoffbrücken im Kettenrückgrat?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Sekundärstruktur.
    Ergebnis:
    Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  3. ★15
    Hämoglobin besteht aus vier Ketten, die sich zusammenlagern. Welche Ebene beschreibt das?
    Lösung zeigen
    1. Vier Ketten bilden gemeinsam einen Komplex.
    2. Das Zusammenspiel mehrerer Ketten heißt Quartärstruktur.
    3. Jede einzelne Kette hat dabei ihre eigene Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Die Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen

6Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

MerkenFunktion

Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.

Essenzielle Aminosäuren stellt der Körper nicht selbst her.

BeispielFunktion der Proteine und essenzielle Aminosäuren

Zu welcher Gruppe zählt Antikörper, und welche Aufgabe hat es?
Schritt für Schritt
  1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
  2. Aufgabe: Abwehr von Krankheitserregern.
  3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
  1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
  2. Aufgabe: Abwehr von Krankheitserregern.
  3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
Ergebnis:
Sphäroprotein, Abwehr von Krankheitserregern

AchtungGerüstproteine und Helferproteine verwechselt

So nicht
Keratin ist ein Sphäroprotein, weil Haare viele Aufgaben haben.
So richtig
Keratin ist ein Skleroprotein: faserförmig, wasserunlöslich, ein Gerüst. Enzyme und Hämoglobin sind kugelige Sphäroproteine.

Ordne zuerst die Form zu, faserig oder kugelig, und danach die Löslichkeit in Wasser.

ÜbenJetzt du

  1. ○16
    Zu welcher Gruppe zählt Amylase, und welche Aufgabe hat es?
    So fängst du an:
    Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Enzym, das Stärke spaltet.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Enzym, das Stärke spaltet
  2. ●17
    Zu welcher Gruppe zählt Albumin, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Transport von Stoffen im Blut.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Transport von Stoffen im Blut
  3. ★18
    Warum ist Gelatine als alleinige Eiweißquelle für den Menschen unvollständig, obwohl sie reich an Protein ist?
    Lösung zeigen
    1. Der Körper braucht alle essenziellen Aminosäuren aus der Nahrung.
    2. In Gelatine fehlt Tryptophan fast vollständig.
    3. Deshalb reicht Gelatine allein als Eiweißquelle nicht aus.
    Ergebnis:
    Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz

7Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

MerkenDenaturierung

Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.

Schwache Wechselwirkungen lösen sich, die Peptidbindungen halten.

BeispielDenaturierung von Proteinen

Eiklar wird auf 80 Grad Celsius erhitzt. Wird das Protein dabei denaturiert?
Schritt für Schritt
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Dann entfaltet sich das Protein.
  3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Dann entfaltet sich das Protein.
  3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
Ergebnis:
Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren

AchtungDenaturiertes Eiweiß kehrt immer zurück

So nicht
Wenn das gekochte Ei abkühlt, wird es wieder flüssig.
So richtig
Beim Erhitzen von Eiklar verknäueln sich die entfalteten Ketten zu einem Netz. Das ist nicht umkehrbar.

Beschreibe, was nach dem Entfalten mit den Ketten beim Abkühlen geschieht.

ÜbenJetzt du

  1. ○19
    Eiweiß kommt mit gelösten Silberionen in Berührung. Wird das Protein dabei denaturiert?
    So fängst du an:
    Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  2. ●20
    Milch wird mit Zitronensaft versetzt. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  3. ★21
    Milch wird mit Speiseessig versetzt, es flocken weiße Klümpchen aus. Wie lässt sich das erklären?
    Lösung zeigen
    1. Essig senkt den pH-Wert der Milch.
    2. Die Ladung der Reste ändert sich, das Casein verliert seine Löslichkeit.
    3. Es flockt aus.
    Ergebnis:
    Die Säure verändert die Ladung der Reste, das Casein flockt aus

8Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

MerkenChiralität

Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.

Proteine bestehen aus L-Aminosäuren: In der Fischer-Projektion steht die Aminogruppe links.

BeispielChiralität und Fischer-Projektion (Leistungskurs)

Ist Glycin (2-Aminoethansäure) chiral?
Schritt für Schritt
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
Ergebnis:
Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

AchtungChiral heißt unsymmetrisch gebaut

So nicht
Ein Molekül ist chiral, wenn es irgendwie unsymmetrisch aussieht.
So richtig
Chiral heißt: Das Molekül lässt sich nicht mit seinem Spiegelbild zur Deckung bringen. Das ist der Fall bei vier verschiedenen Substituenten am Kohlenstoff-Atom.

Zähle die vier Gruppen am α-Kohlenstoff-Atom und prüfe, ob zwei davon gleich sind.

ÜbenJetzt du

  1. ○22
    Ist Ethanol chiral?
    So fängst du an:
    Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
    Ergebnis:
    Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  2. ●23
    Ist 2-Brombutan chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  3. ★24
    Threonin hat zwei Stereozentren. Wie viele Stereoisomere sind möglich?
    Lösung zeigen
    1. Zwei Stereozentren geben 2² Möglichkeiten.
    2. Das sind vier Stereoisomere.
    3. Jeweils zwei verhalten sich wie Bild und Spiegelbild.
    Ergebnis:
    Vier, die als zwei Enantiomerenpaare vorliegen

9Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

MerkenEPA-Modell

Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Drehbar sind nur die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom.

BeispielEPA-Modell an Peptidgruppe und α-Kohlenstoff-Atom (Leistungskurs)

Wie lässt sich das Kohlenstoff-Atom der Carbonylgruppe mit drei Bindungspartnern beschreiben?
Schritt für Schritt
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad.
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad.
Ergebnis:
Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad

AchtungGeometrie der Atome in der Kette falsch zugeordnet

So nicht
Das α-Kohlenstoff-Atom ist trigonal-planar, weil Aminogruppe und Carboxygruppe daran sitzen.
So richtig
Das α-Kohlenstoff-Atom hat vier Bindungspartner und ist tetraedrisch. Das Carbonyl-Kohlenstoff-Atom hat drei und ist trigonal-planar.

Zähle die Bindungspartner jedes Atoms und leite daraus die Geometrie ab.

ÜbenJetzt du

  1. ○25
    Wie lässt sich die C–N-Bindung der Peptidgruppe beschreiben?
    So fängst du an:
    Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Nicht frei drehbar, Teil-Doppelbindung.
    Ergebnis:
    Nicht frei drehbar, Teil-Doppelbindung
  2. ●26
    Wie lässt sich das Stickstoff-Atom der Ammoniumgruppe –NH₃⁺ mit vier Bindungspartnern beschreiben?
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Tetraedrisch, Winkel von etwa 109,5 Grad.
    Ergebnis:
    Tetraedrisch, Winkel von etwa 109,5 Grad
  3. ★27
    Wie lässt sich die Zahl der Atome, die mit den beiden benachbarten α-Kohlenstoff-Atomen in der Ebene einer Peptidgruppe liegen beschreiben?
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Sechs Atome in einer Ebene.
    Ergebnis:
    Sechs Atome in einer Ebene

Vermischte Übungen

Alles durcheinander – wie in der Arbeit. Überleg bei jeder Aufgabe zuerst: Welches Ziel ist das?

Üben

  1. ●28
    Welchen Rest trägt Phenylalanin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Phenylalanin ist es –CH₂–C₆H₅.
    3. Der Rest von Phenylalanin lautet –CH₂–C₆H₅.
    Ergebnis:
    –CH₂–C₆H₅
  2. ●29
    Der Rest von Serin ist –CH₂–OH. Zu welcher Gruppe zählt Serin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Serin gehört zur Gruppe: polar.
    Ergebnis:
    Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  3. ●30
    Lysin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 9,74. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 7,7 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt unter dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat viele Protonen: Die Carboxylatgruppe nimmt eines auf.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend positiv geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend positiv geladen, als Kation
  4. ●31
    Glycin (M = 75 g/mol) und Cystein (M = 121 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 75 g/mol + 121 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 178 g/mol
    Ergebnis:
    178 g/mol
  5. ●32
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört eine Ionenbindung zwischen einem Lysinrest und einem Glutaminsäurerest derselben Kette?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  6. ●33
    Zu welcher Gruppe zählt Insulin, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Hormon, das den Blutzucker senkt.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Hormon, das den Blutzucker senkt

Auf einen Blick

MerkenDas Wichtigste

α-Aminosäuren
Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.
Zwitterion
Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.
Reste
Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.
Peptidbindung
Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.
Strukturebenen
Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.
Funktion
Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.
Denaturierung
Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.
Chiralität
Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.
EPA-Modell
Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Kannst du das?

Je Ziel eine Aufgabe. Rechne sie ins Heft, dann kreuz ehrlich an. Keine Punkte, keine Note – der Test ist für dich.

ÜbenSelbsttest

  1. Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

    34
    Welchen Rest trägt Valin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    –CH(CH₃)₂

  2. Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

    35
    Lysin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 9,74. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 9,7 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung

  3. Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

    36
    Serin trägt im Rest eine Hydroxygruppe: –CH₂–OH. Zu welcher Gruppe gehört Serin?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Polar und ungeladen, der Rest bildet Wasserstoffbrücken

  4. Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

    37
    Threonin (M = 119 g/mol) und Prolin (M = 115 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    216 g/mol

  5. Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

    38
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört eine Ionenbindung zwischen einem Lysinrest und einem Glutaminsäurerest derselben Kette?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette

  6. Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

    39
    Zu welcher Gruppe zählt Kollagen, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Skleroprotein, Festigkeit in Sehnen und Haut

  7. Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

    40
    Quark entsteht beim Säuern von Milch. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren

  8. Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

    41
    Ist Milchsäure (2-Hydroxypropansäure) chiral?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

  9. Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

    42
    Wie lässt sich die Bindung zwischen α-Kohlenstoff-Atom und Stickstoff-Atom beschreiben?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Frei drehbar, reine Einfachbindung

Bei „unsicher“ oder „noch nicht“: Lies den Abschnitt zum Ziel noch einmal und rechne seine drei Aufgaben.

Wörter

Funktion
eine Regel, die aus einer Zahl eine andere macht
Nenner
die Zahl unten – in wie viele Teile geteilt wurde
Teiler
eine Zahl, durch die es ohne Rest aufgeht

Lösungen

  1. –CH(OH)–CH₃
  2. –CH₂–CH₂–COOH
  3. Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom
  4. Überwiegend positiv geladen, als Kation
  5. Überwiegend als Anion negativ geladen
  6. Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer
  7. Unpolar, der Rest löst sich schlecht in Wasser
  8. Sauer, der Rest gibt Protonen an Wasser ab
  9. Basisch, der Rest nimmt in Wasser Protonen auf
  10. 222 g/mol
  11. 246 g/mol
  12. In der Reihenfolge, die Enden sind jeweils verschieden
  13. Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine
  14. Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  15. Die Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen
  16. Sphäroprotein, Enzym, das Stärke spaltet
  17. Sphäroprotein, Transport von Stoffen im Blut
  18. Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz
  19. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  20. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  21. Die Säure verändert die Ladung der Reste, das Casein flockt aus
  22. Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  23. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  24. Vier, die als zwei Enantiomerenpaare vorliegen
  25. Nicht frei drehbar, Teil-Doppelbindung
  26. Tetraedrisch, Winkel von etwa 109,5 Grad
  27. Sechs Atome in einer Ebene
  28. –CH₂–C₆H₅
  29. Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  30. Überwiegend positiv geladen, als Kation
  31. 178 g/mol
  32. Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  33. Sphäroprotein, Hormon, das den Blutzucker senkt
  34. –CH(CH₃)₂
  35. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  36. Polar und ungeladen, der Rest bildet Wasserstoffbrücken
  37. 216 g/mol
  38. Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  39. Skleroprotein, Festigkeit in Sehnen und Haut
  40. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  41. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  42. Frei drehbar, reine Einfachbindung