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Chemie · Klasse 12 · Kapitel

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Proteine – Fäden und Helfer des Lebens

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○ mit Starthilfe, ● für alle, ★ zum Weiterdenken. Du wählst mindestens eine ★-Aufgabe. Du rechnest ins Heft.

1Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

Merkenα-Aminosäuren

Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.

Der Rest unterscheidet die zwanzig Aminosäuren der Proteine.

Beispielα-Aminosäuren: Bau und Nachweis

Welchen Rest trägt Glutaminsäure, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
Schritt für Schritt
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Glutaminsäure ist es –CH₂–CH₂–COOH.
  3. Der Rest von Glutaminsäure lautet –CH₂–CH₂–COOH.
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Glutaminsäure ist es –CH₂–CH₂–COOH.
  3. Der Rest von Glutaminsäure lautet –CH₂–CH₂–COOH.
Ergebnis:
–CH₂–CH₂–COOH

AchtungDie Aminogruppe sitzt irgendwo in der Kette

So nicht
Die Aminogruppe steht am anderen Ende der Kette, die Carboxygruppe am Anfang.
So richtig
Bei der α-Aminosäure sitzen Aminogruppe und Carboxygruppe am selben Kohlenstoff-Atom, dem α-Kohlenstoff-Atom.

Zeichne eine Aminosäure und markiere das Kohlenstoff-Atom, das Aminogruppe und Carboxygruppe zugleich trägt.

ÜbenJetzt du

  1. ○1
    Welchen Rest trägt Leucin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    So fängst du an:
    Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Leucin ist es –CH₂–CH(CH₃)₂.
    3. Der Rest von Leucin lautet –CH₂–CH(CH₃)₂.
    Ergebnis:
    –CH₂–CH(CH₃)₂
  2. ●2
    Welchen Rest trägt Asparagin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Asparagin ist es –CH₂–CO–NH₂.
    3. Der Rest von Asparagin lautet –CH₂–CO–NH₂.
    Ergebnis:
    –CH₂–CO–NH₂
  3. ★3
    Welchen Rest trägt Threonin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Threonin ist es –CH(OH)–CH₃.
    3. Der Rest von Threonin lautet –CH(OH)–CH₃.
    Ergebnis:
    –CH(OH)–CH₃

2Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

MerkenZwitterion

Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.

Deshalb sind sie Feststoffe mit hohem Schmelzpunkt und löslich in Wasser.

BeispielZwitterion: Löslichkeit, Schmelzpunkt, Säure-Base-Verhalten

Serin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,68. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 8,7 überwiegend vor?
Schritt für Schritt
  1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
  2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
  3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
  1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
  2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
  3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
Ergebnis:
Überwiegend als Anion negativ geladen

AchtungBei niedrigem pH negativ, bei hohem pH positiv

So nicht
In saurer Lösung gibt die Aminosäure Protonen ab und wird negativ.
So richtig
In saurer Lösung nimmt die Aminosäure Protonen auf und wird positiv. In basischer Lösung gibt sie Protonen ab und wird negativ.

Zeichne die Aminosäure bei pH 1 und frag dich: Welche Gruppe nimmt dort ein Proton auf?

ÜbenJetzt du

  1. ○4
    Cystein hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,07. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 3,1 überwiegend vor?
    So fängst du an:
    Der pH-Wert liegt unter dem isoelektrischen Punkt.
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt unter dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat viele Protonen: Die Carboxylatgruppe nimmt eines auf.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend positiv geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend positiv geladen, als Kation
  2. ●5
    Glycin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,97. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 4 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt unter dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat viele Protonen: Die Carboxylatgruppe nimmt eines auf.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend positiv geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend positiv geladen, als Kation
  3. ★6
    Der isoelektrische Punkt von Asparaginsäure liegt bei pH 2,8, nicht bei pH 6. Wie erklärt sich das?
    Lösung zeigen
    1. Der isoelektrische Punkt ist der pH-Wert ohne Nettoladung.
    2. Asparaginsäure hat zwei Carboxygruppen und eine Aminogruppe.
    3. Mehr saure Gruppen verschieben den Punkt zu niedrigem pH.
    Ergebnis:
    Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer

3Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

MerkenReste

Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.

Er legt Löslichkeit, Ladung und Wechselwirkungen fest.

BeispielAminosäuren nach ihren Resten einteilen

Der Rest von Lysin ist –(CH₂)₄–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Lysin?
Schritt für Schritt
  1. Der Rest trägt eine basische Stickstoffgruppe.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Lysin gehört zur Gruppe: basisch.
  1. Der Rest trägt eine basische Stickstoffgruppe.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Lysin gehört zur Gruppe: basisch.
Ergebnis:
Basisch, der Rest nimmt in Wasser Protonen auf

AchtungAlle Aminosäuren verhalten sich im Wesentlichen gleich

So nicht
Der Rest ist nur ein Anhängsel, alle Aminosäuren verhalten sich gleich.
So richtig
Der Rest bestimmt Löslichkeit, Ladung und die Wechselwirkungen in der Kette. Deshalb faltet jedes Protein anders.

Nenne für zwei Aminosäuren je eine Eigenschaft, die vom Rest abhängt.

ÜbenJetzt du

  1. ○7
    Der Rest von Arginin ist –(CH₂)₃–NH–C(=NH)–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Arginin?
    So fängst du an:
    Der Rest trägt eine basische Stickstoffgruppe.
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine basische Stickstoffgruppe.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Arginin gehört zur Gruppe: basisch.
    Ergebnis:
    Basisch, der Rest nimmt in Wasser Protonen auf
  2. ●8
    Der Rest von Phenylalanin ist –CH₂–C₆H₅. Zu welcher Gruppe zählt Phenylalanin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Phenylalanin gehört zur Gruppe: unpolar.
    Ergebnis:
    Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  3. ★9
    Der Rest von Glutamin ist –CH₂–CH₂–CO–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Glutamin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Glutamin gehört zur Gruppe: polar.
    Ergebnis:
    Polar, der Rest löst sich gut in Wasser

4Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

MerkenPeptidbindung

Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.

Wasser spaltet sie wieder, das ist die Hydrolyse.

BeispielPeptidbildung, Peptidspaltung und Biuret-Nachweis

Lysin (M = 146 g/mol) und Alanin (M = 89 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
Schritt für Schritt
  1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
  2. M = 146 g/mol + 89 g/mol − 18 g/mol.
  3. M = 217 g/mol
  1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
  2. M = 146 g/mol + 89 g/mol − 18 g/mol.
  3. M = 217 g/mol
Ergebnis:
217 g/mol

AchtungDie Peptidbildung braucht kein Nebenprodukt

So nicht
Zwei Aminosäuren verbinden sich einfach zum Dipeptid, die Massen addieren sich.
So richtig
Bei der Peptidbildung wird Wasser abgespalten: M(Dipeptid) = M(Aminosäure 1) + M(Aminosäure 2) − 18 g/mol.

Zeichne die beiden Aminosäuren und markiere die Atome, die als Wassermolekül abgehen.

ÜbenJetzt du

  1. ○10
    Welche Atomgruppe verknüpft die Aminosäuren in einem Protein?
    So fängst du an:
    Die Aminosäuren sind über ihre Gruppen verbunden.
    Lösung zeigen
    1. Die Aminosäuren sind über ihre Gruppen verbunden.
    2. Carboxygruppe und Aminogruppe bilden unter Wasserabspaltung –CO–NH–.
    3. Das ist die Peptidbindung.
    Ergebnis:
    Die Peptidbindung –CO–NH– zwischen Carboxy- und Aminogruppe
  2. ●11
    Glycin (M = 75 g/mol), Serin (M = 105 g/mol) und Leucin (M = 131 g/mol) bilden ein Tripeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
    2. M = 75 g/mol + 105 g/mol + 131 g/mol − 36 g/mol.
    3. M = 275 g/mol
    Ergebnis:
    275 g/mol
  3. ★12
    Aus Glycin und Alanin lassen sich zwei verschiedene Dipeptide bilden. Wodurch unterscheiden sie sich?
    Lösung zeigen
    1. Glycylalanin hat Glycin am Amino-Ende.
    2. Alanylglycin hat Alanin am Amino-Ende.
    3. Die Reihenfolge macht beide zu verschiedenen Stoffen.
    Ergebnis:
    In der Reihenfolge, die Enden sind jeweils verschieden

5Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

MerkenStrukturebenen

Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.

Wasserstoffbrücken im Rückgrat bilden die Sekundärstruktur, die Reste die Tertiärstruktur. Mehrere Ketten bilden die Quartärstruktur.

BeispielStrukturebenen der Proteine

Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört das Zusammenfügen mehrerer getrennter Ketten zu einem Komplex?
Schritt für Schritt
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Quartärstruktur.
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Quartärstruktur.
Ergebnis:
Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen

AchtungStrukturebenen verwechselt

So nicht
Die Primärstruktur beschreibt, wie die Kette im Raum gefaltet ist.
So richtig
Primär ist die Reihenfolge der Aminosäuren, sekundär die lokale Faltung (Helix, Faltblatt), tertiär die Faltung der ganzen Kette, quartär die Zusammenlagerung mehrerer Ketten.

Ordne die vier Begriffe nach dem Maßstab, vom einzelnen Baustein bis zum Komplex mehrerer Ketten.

ÜbenJetzt du

  1. ○13
    Welche Aussage zu den Ionen-Dipol-Wechselwirkungen in Proteinen trifft zu?
    So fängst du an:
    Wassermoleküle sind Dipole.
    Lösung zeigen
    1. Wassermoleküle sind Dipole.
    2. Geladene Gruppen am Rest ziehen den entgegengesetzten Pol der Wassermoleküle an.
    3. Das heißt Ionen-Dipol-Wechselwirkung.
    Ergebnis:
    Geladene Reste wechselwirken mit den Dipolen der Wassermoleküle
  2. ●14
    Zwischen welchen Atomgruppen bilden sich die Wasserstoffbrücken der α-Helix?
    Lösung zeigen
    1. Das Rückgrat enthält in jeder Peptidgruppe eine N–H-Gruppe und eine C=O-Gruppe.
    2. Zwischen ihnen bilden sich Wasserstoffbrücken.
    3. Das hält die Helix und das Faltblatt zusammen.
    Ergebnis:
    Zwischen N–H- und C=O-Gruppen des Kettenrückgrats
  3. ★15
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört eine Ionenbindung zwischen einem Lysinrest und einem Glutaminsäurerest derselben Kette?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette

6Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

MerkenFunktion

Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.

Essenzielle Aminosäuren stellt der Körper nicht selbst her.

BeispielFunktion der Proteine und essenzielle Aminosäuren

Zu welcher Gruppe zählt Elastin, und welche Aufgabe hat es?
Schritt für Schritt
  1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
  2. Aufgabe: Dehnbarkeit in Blutgefäßen und Haut.
  3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
  1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
  2. Aufgabe: Dehnbarkeit in Blutgefäßen und Haut.
  3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
Ergebnis:
Skleroprotein, Dehnbarkeit in Blutgefäßen und Haut

AchtungGerüstproteine und Helferproteine verwechselt

So nicht
Keratin ist ein Sphäroprotein, weil Haare viele Aufgaben haben.
So richtig
Keratin ist ein Skleroprotein: faserförmig, wasserunlöslich, ein Gerüst. Enzyme und Hämoglobin sind kugelige Sphäroproteine.

Ordne zuerst die Form zu, faserig oder kugelig, und danach die Löslichkeit in Wasser.

ÜbenJetzt du

  1. ○16
    Zu welcher Gruppe zählt Amylase, und welche Aufgabe hat es?
    So fängst du an:
    Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Enzym, das Stärke spaltet.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Enzym, das Stärke spaltet
  2. ●17
    Zu welcher Gruppe zählt Kollagen, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
    2. Aufgabe: Festigkeit in Sehnen und Haut.
    3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
    Ergebnis:
    Skleroprotein, Festigkeit in Sehnen und Haut
  3. ★18
    Warum ist Gelatine als alleinige Eiweißquelle für den Menschen unvollständig, obwohl sie reich an Protein ist?
    Lösung zeigen
    1. Der Körper braucht alle essenziellen Aminosäuren aus der Nahrung.
    2. In Gelatine fehlt Tryptophan fast vollständig.
    3. Deshalb reicht Gelatine allein als Eiweißquelle nicht aus.
    Ergebnis:
    Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz

7Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

MerkenDenaturierung

Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.

Schwache Wechselwirkungen lösen sich, die Peptidbindungen halten.

BeispielDenaturierung von Proteinen

Eiweiß kommt mit gelösten Silberionen in Berührung. Wird das Protein dabei denaturiert?
Schritt für Schritt
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Dann entfaltet sich das Protein.
  3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Dann entfaltet sich das Protein.
  3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
Ergebnis:
Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren

AchtungEiweiß gerinnt nur durch Hitze

So nicht
Denaturierung gibt es nur beim Erhitzen, Säure und Alkohol schaden dem Eiweiß nicht.
So richtig
Auch Säuren, Alkohol, Schwermetallionen und starkes Schütteln verändern die Raumstruktur. Hitze ist nur eine von mehreren Ursachen.

Nenne zwei Alltagsbeispiele, bei denen Eiweiß ohne Wärme gerinnt, und beschreibe die Ursache.

ÜbenJetzt du

  1. ○19
    Milch wird mit Zitronensaft versetzt. Wird das Protein dabei denaturiert?
    So fängst du an:
    Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  2. ●20
    Haare werden mit einer Dauerwellflüssigkeit behandelt, die Disulfidbrücken löst. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  3. ★21
    Eiweißlösung steht eine Stunde bei Raumtemperatur. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Hier geschieht das nicht.
    3. Das Protein behält seine Raumstruktur.
    Ergebnis:
    Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten

8Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

MerkenChiralität

Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.

Proteine bestehen aus L-Aminosäuren: In der Fischer-Projektion steht die Aminogruppe links.

BeispielChiralität und Fischer-Projektion (Leistungskurs)

Ist Glycin (2-Aminoethansäure) chiral?
Schritt für Schritt
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
Ergebnis:
Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

AchtungChiral heißt unsymmetrisch gebaut

So nicht
Ein Molekül ist chiral, wenn es irgendwie unsymmetrisch aussieht.
So richtig
Chiral heißt: Das Molekül lässt sich nicht mit seinem Spiegelbild zur Deckung bringen. Das ist der Fall bei vier verschiedenen Substituenten am Kohlenstoff-Atom.

Zähle die vier Gruppen am α-Kohlenstoff-Atom und prüfe, ob zwei davon gleich sind.

ÜbenJetzt du

  1. ○22
    Ist Milchsäure (2-Hydroxypropansäure) chiral?
    So fängst du an:
    Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  2. ●23
    Ist Alanin (2-Aminopropansäure) chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  3. ★24
    Threonin hat zwei Stereozentren. Wie viele Stereoisomere sind möglich?
    Lösung zeigen
    1. Zwei Stereozentren geben 2² Möglichkeiten.
    2. Das sind vier Stereoisomere.
    3. Jeweils zwei verhalten sich wie Bild und Spiegelbild.
    Ergebnis:
    Vier, die als zwei Enantiomerenpaare vorliegen

9Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

MerkenEPA-Modell

Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Drehbar sind nur die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom.

BeispielEPA-Modell an Peptidgruppe und α-Kohlenstoff-Atom (Leistungskurs)

Wie lässt sich die Zahl der Atome, die mit den beiden benachbarten α-Kohlenstoff-Atomen in der Ebene einer Peptidgruppe liegen beschreiben?
Schritt für Schritt
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Sechs Atome in einer Ebene.
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Sechs Atome in einer Ebene.
Ergebnis:
Sechs Atome in einer Ebene

AchtungGeometrie der Atome in der Kette falsch zugeordnet

So nicht
Wie lässt sich der Winkel N–Cα–C am α-Kohlenstoff-Atom beschreiben → Etwa 120 Grad, trigonal-planar
So richtig
Wie lässt sich der Winkel N–Cα–C am α-Kohlenstoff-Atom beschreiben → Etwa 109,5 Grad, tetraedrisch

Zähle die Bindungspartner jedes Atoms und leite daraus die Geometrie ab.

ÜbenJetzt du

  1. ○25
    Wie lässt sich der Winkel N–Cα–C am α-Kohlenstoff-Atom beschreiben?
    So fängst du an:
    Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Etwa 109,5 Grad, tetraedrisch.
    Ergebnis:
    Etwa 109,5 Grad, tetraedrisch
  2. ●26
    Wie lässt sich die C–N-Bindung der Peptidgruppe beschreiben?
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Nicht frei drehbar, Teil-Doppelbindung.
    Ergebnis:
    Nicht frei drehbar, Teil-Doppelbindung
  3. ★27
    Warum ergibt sich für die Proteinkette trotz starrer Peptidgruppen eine räumliche Faltung?
    Lösung zeigen
    1. Die Peptidgruppen sind eben und starr.
    2. Zwischen ihnen liegt das tetraedrische α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Seine Bindungen sind drehbar, daher kann sich die Kette falten.
    Ergebnis:
    Die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom sind frei drehbar

Vermischte Übungen

Alles durcheinander – wie in der Arbeit. Überleg bei jeder Aufgabe zuerst: Welches Ziel ist das?

Üben

  1. ●28
    Welchen Rest trägt Valin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Valin ist es –CH(CH₃)₂.
    3. Der Rest von Valin lautet –CH(CH₃)₂.
    Ergebnis:
    –CH(CH₃)₂
  2. ●29
    Der Rest von Asparaginsäure ist –CH₂–COOH. Zu welcher Gruppe zählt Asparaginsäure?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine Carboxygruppe.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Asparaginsäure gehört zur Gruppe: sauer.
    Ergebnis:
    Sauer, der Rest gibt Protonen an Wasser ab
  3. ●30
    Asparaginsäure hat den isoelektrischen Punkt bei pH 2,77. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 0,8 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt unter dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat viele Protonen: Die Carboxylatgruppe nimmt eines auf.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend positiv geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend positiv geladen, als Kation
  4. ●31
    Valin (M = 117 g/mol) und Glycin (M = 75 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 117 g/mol + 75 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 174 g/mol
    Ergebnis:
    174 g/mol
  5. ●32
    Was legt die Primärstruktur eines Proteins fest?
    Lösung zeigen
    1. Die Primärstruktur ist die einfachste Ebene.
    2. Sie beschreibt, welche Aminosäuren in welcher Reihenfolge verknüpft sind.
    3. Die Faltung kommt erst auf den höheren Ebenen.
    Ergebnis:
    Die Reihenfolge der Aminosäuren in der Kette
  6. ●33
    Wie lässt sich die Bindung zwischen α-Kohlenstoff-Atom und Stickstoff-Atom beschreiben?
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Frei drehbar, reine Einfachbindung.
    Ergebnis:
    Frei drehbar, reine Einfachbindung

Auf einen Blick

MerkenDas Wichtigste

α-Aminosäuren
Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.
Zwitterion
Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.
Reste
Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.
Peptidbindung
Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.
Strukturebenen
Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.
Funktion
Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.
Denaturierung
Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.
Chiralität
Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.
EPA-Modell
Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Kannst du das?

Je Ziel eine Aufgabe. Rechne sie ins Heft, dann kreuz ehrlich an. Keine Punkte, keine Note – der Test ist für dich.

ÜbenSelbsttest

  1. Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

    34
    Welchen Rest trägt Lysin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    –(CH₂)₄–NH₂

  2. Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

    35
    Glycin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,97. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 8 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Überwiegend als Anion negativ geladen

  3. Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

    36
    Der Rest von Glutaminsäure ist –CH₂–CH₂–COOH. Zu welcher Gruppe zählt Glutaminsäure?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Sauer, der Rest gibt Protonen an Wasser ab

  4. Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

    37
    Valin (M = 117 g/mol) und Cystein (M = 121 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    220 g/mol

  5. Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

    38
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört das Zusammenfügen mehrerer getrennter Ketten zu einem Komplex?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen

  6. Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

    39
    Was bedeutet es, dass Valin eine essenzielle Aminosäure ist?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Sie muss mit der Nahrung aufgenommen werden

  7. Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

    40
    Quark entsteht beim Säuern von Milch. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren

  8. Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

    41
    Ist Leucin (2-Amino-4-methylpentansäure) chiral?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

  9. Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

    42
    Wie lässt sich das Kohlenstoff-Atom der Methylgruppe im Rest von Alanin beschreiben?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Tetraedrisch, Winkel von etwa 109,5 Grad

Bei „unsicher“ oder „noch nicht“: Lies den Abschnitt zum Ziel noch einmal und rechne seine drei Aufgaben.

Wörter

Funktion
eine Regel, die aus einer Zahl eine andere macht
Nenner
die Zahl unten – in wie viele Teile geteilt wurde
Teiler
eine Zahl, durch die es ohne Rest aufgeht

Lösungen

  1. –CH₂–CH(CH₃)₂
  2. –CH₂–CO–NH₂
  3. –CH(OH)–CH₃
  4. Überwiegend positiv geladen, als Kation
  5. Überwiegend positiv geladen, als Kation
  6. Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer
  7. Basisch, der Rest nimmt in Wasser Protonen auf
  8. Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  9. Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  10. Die Peptidbindung –CO–NH– zwischen Carboxy- und Aminogruppe
  11. 275 g/mol
  12. In der Reihenfolge, die Enden sind jeweils verschieden
  13. Geladene Reste wechselwirken mit den Dipolen der Wassermoleküle
  14. Zwischen N–H- und C=O-Gruppen des Kettenrückgrats
  15. Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  16. Sphäroprotein, Enzym, das Stärke spaltet
  17. Skleroprotein, Festigkeit in Sehnen und Haut
  18. Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz
  19. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  20. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  21. Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  22. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  23. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  24. Vier, die als zwei Enantiomerenpaare vorliegen
  25. Etwa 109,5 Grad, tetraedrisch
  26. Nicht frei drehbar, Teil-Doppelbindung
  27. Die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom sind frei drehbar
  28. –CH(CH₃)₂
  29. Sauer, der Rest gibt Protonen an Wasser ab
  30. Überwiegend positiv geladen, als Kation
  31. 174 g/mol
  32. Die Reihenfolge der Aminosäuren in der Kette
  33. Frei drehbar, reine Einfachbindung
  34. –(CH₂)₄–NH₂
  35. Überwiegend als Anion negativ geladen
  36. Sauer, der Rest gibt Protonen an Wasser ab
  37. 220 g/mol
  38. Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen
  39. Sie muss mit der Nahrung aufgenommen werden
  40. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  41. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  42. Tetraedrisch, Winkel von etwa 109,5 Grad