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Chemie · Klasse 12 · Kapitel

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Proteine – Fäden und Helfer des Lebens

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○ mit Starthilfe, ● für alle, ★ zum Weiterdenken. Du wählst mindestens eine ★-Aufgabe. Du rechnest ins Heft.

1Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

Merkenα-Aminosäuren

Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.

Der Rest unterscheidet die zwanzig Aminosäuren der Proteine.

Beispielα-Aminosäuren: Bau und Nachweis

Welchen Rest trägt Asparagin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
Schritt für Schritt
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Asparagin ist es –CH₂–CO–NH₂.
  3. Der Rest von Asparagin lautet –CH₂–CO–NH₂.
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Asparagin ist es –CH₂–CO–NH₂.
  3. Der Rest von Asparagin lautet –CH₂–CO–NH₂.
Ergebnis:
–CH₂–CO–NH₂

AchtungDie Aminogruppe sitzt irgendwo in der Kette

So nicht
Die Aminogruppe steht am anderen Ende der Kette, die Carboxygruppe am Anfang.
So richtig
Bei der α-Aminosäure sitzen Aminogruppe und Carboxygruppe am selben Kohlenstoff-Atom, dem α-Kohlenstoff-Atom.

Zeichne eine Aminosäure und markiere das Kohlenstoff-Atom, das Aminogruppe und Carboxygruppe zugleich trägt.

ÜbenJetzt du

  1. ○1
    Welchen Rest trägt Phenylalanin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    So fängst du an:
    Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Phenylalanin ist es –CH₂–C₆H₅.
    3. Der Rest von Phenylalanin lautet –CH₂–C₆H₅.
    Ergebnis:
    –CH₂–C₆H₅
  2. ●2
    Welchen Rest trägt Glutaminsäure, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Glutaminsäure ist es –CH₂–CH₂–COOH.
    3. Der Rest von Glutaminsäure lautet –CH₂–CH₂–COOH.
    Ergebnis:
    –CH₂–CH₂–COOH
  3. ★3
    Welche Gruppe der Aminosäure reagiert bei der Ninhydrin-Probe unter violetter Färbung?
    Lösung zeigen
    1. Ninhydrin ist ein Nachweis für freie Aminogruppen.
    2. Alle α-Aminosäuren haben eine solche Gruppe am α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Deshalb färben sie alle violett.
    Ergebnis:
    Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom

2Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

MerkenZwitterion

Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.

Deshalb sind sie Feststoffe mit hohem Schmelzpunkt und löslich in Wasser.

BeispielZwitterion: Löslichkeit, Schmelzpunkt, Säure-Base-Verhalten

Asparaginsäure hat den isoelektrischen Punkt bei pH 2,77. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 2,8 überwiegend vor?
Schritt für Schritt
  1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
  2. Dort ist die Nettoladung Null.
  3. Das Zwitterion überwiegt.
  1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
  2. Dort ist die Nettoladung Null.
  3. Das Zwitterion überwiegt.
Ergebnis:
Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung

AchtungBei niedrigem pH negativ, bei hohem pH positiv

So nicht
In saurer Lösung gibt die Aminosäure Protonen ab und wird negativ.
So richtig
In saurer Lösung nimmt die Aminosäure Protonen auf und wird positiv. In basischer Lösung gibt sie Protonen ab und wird negativ.

Zeichne die Aminosäure bei pH 1 und frag dich: Welche Gruppe nimmt dort ein Proton auf?

ÜbenJetzt du

  1. ○4
    Valin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,96. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 6 überwiegend vor?
    So fängst du an:
    Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    2. Dort ist die Nettoladung Null.
    3. Das Zwitterion überwiegt.
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  2. ●5
    Asparaginsäure hat den isoelektrischen Punkt bei pH 2,77. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 4,8 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend als Anion negativ geladen
  3. ★6
    Der isoelektrische Punkt von Asparaginsäure liegt bei pH 2,8, nicht bei pH 6. Wie erklärt sich das?
    Lösung zeigen
    1. Der isoelektrische Punkt ist der pH-Wert ohne Nettoladung.
    2. Asparaginsäure hat zwei Carboxygruppen und eine Aminogruppe.
    3. Mehr saure Gruppen verschieben den Punkt zu niedrigem pH.
    Ergebnis:
    Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer

3Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

MerkenReste

Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.

Er legt Löslichkeit, Ladung und Wechselwirkungen fest.

BeispielAminosäuren nach ihren Resten einteilen

Der Rest von Lysin ist –(CH₂)₄–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Lysin?
Schritt für Schritt
  1. Der Rest trägt eine basische Stickstoffgruppe.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Lysin gehört zur Gruppe: basisch.
  1. Der Rest trägt eine basische Stickstoffgruppe.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Lysin gehört zur Gruppe: basisch.
Ergebnis:
Basisch, der Rest nimmt in Wasser Protonen auf

AchtungAlle Aminosäuren verhalten sich im Wesentlichen gleich

So nicht
Der Rest ist nur ein Anhängsel, alle Aminosäuren verhalten sich gleich.
So richtig
Der Rest bestimmt Löslichkeit, Ladung und die Wechselwirkungen in der Kette. Deshalb faltet jedes Protein anders.

Nenne für zwei Aminosäuren je eine Eigenschaft, die vom Rest abhängt.

ÜbenJetzt du

  1. ○7
    Der Rest von Threonin ist –CH(OH)–CH₃. Zu welcher Gruppe zählt Threonin?
    So fängst du an:
    Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Threonin gehört zur Gruppe: polar.
    Ergebnis:
    Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  2. ●8
    Der Rest von Arginin ist –(CH₂)₃–NH–C(=NH)–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Arginin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine basische Stickstoffgruppe.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Arginin gehört zur Gruppe: basisch.
    Ergebnis:
    Basisch, der Rest nimmt in Wasser Protonen auf
  3. ★9
    Welche Wechselwirkung können die Reste von Glutaminsäure (sauer) und Lysin (basisch) in einem Protein eingehen?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest von Glutaminsäure trägt –COO⁻, der von Lysin –NH₃⁺.
    2. Entgegengesetzte Ladungen ziehen sich an.
    3. Es entsteht eine Ionenbindung zwischen den Resten.
    Ergebnis:
    Eine Ionenbindung zwischen Carboxylat und Ammonium

4Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

MerkenPeptidbindung

Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.

Wasser spaltet sie wieder, das ist die Hydrolyse.

BeispielPeptidbildung, Peptidspaltung und Biuret-Nachweis

Asparaginsäure (M = 133 g/mol), Valin (M = 117 g/mol) und Phenylalanin (M = 165 g/mol) bilden ein Tripeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
Schritt für Schritt
  1. 2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
  2. M = 133 g/mol + 117 g/mol + 165 g/mol − 36 g/mol.
  3. M = 379 g/mol
  1. 2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
  2. M = 133 g/mol + 117 g/mol + 165 g/mol − 36 g/mol.
  3. M = 379 g/mol
Ergebnis:
379 g/mol

AchtungDie Peptidbildung braucht kein Nebenprodukt

So nicht
Zwei Aminosäuren verbinden sich einfach zum Dipeptid, die Massen addieren sich.
So richtig
Bei der Peptidbildung wird Wasser abgespalten: M(Dipeptid) = M(Aminosäure 1) + M(Aminosäure 2) − 18 g/mol.

Zeichne die beiden Aminosäuren und markiere die Atome, die als Wassermolekül abgehen.

ÜbenJetzt du

  1. ○10
    Ein Tripeptid wird mit Salzsäure vollständig gespalten. Wie viele Wassermoleküle werden dabei verbraucht?
    So fängst du an:
    Ein Tripeptid enthält zwei Peptidbindungen.
    Lösung zeigen
    1. Ein Tripeptid enthält zwei Peptidbindungen.
    2. Jede wird bei der Hydrolyse durch ein Wassermolekül gespalten.
    3. Es werden zwei Wassermoleküle verbraucht.
    Ergebnis:
    Zwei, eines je Peptidbindung
  2. ●11
    Cystein (M = 121 g/mol) und Valin (M = 117 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 121 g/mol + 117 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 220 g/mol
    Ergebnis:
    220 g/mol
  3. ★12
    Aus Glycin und Alanin lassen sich zwei verschiedene Dipeptide bilden. Wodurch unterscheiden sie sich?
    Lösung zeigen
    1. Glycylalanin hat Glycin am Amino-Ende.
    2. Alanylglycin hat Alanin am Amino-Ende.
    3. Die Reihenfolge macht beide zu verschiedenen Stoffen.
    Ergebnis:
    In der Reihenfolge, die Enden sind jeweils verschieden

5Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

MerkenStrukturebenen

Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.

Wasserstoffbrücken im Rückgrat bilden die Sekundärstruktur, die Reste die Tertiärstruktur. Mehrere Ketten bilden die Quartärstruktur.

BeispielStrukturebenen der Proteine

Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört eine Disulfidbrücke zwischen zwei Cysteinresten derselben Kette?
Schritt für Schritt
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Tertiärstruktur.
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Tertiärstruktur.
Ergebnis:
Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette

AchtungStrukturebenen verwechselt

So nicht
Die Primärstruktur beschreibt, wie die Kette im Raum gefaltet ist.
So richtig
Primär ist die Reihenfolge der Aminosäuren, sekundär die lokale Faltung (Helix, Faltblatt), tertiär die Faltung der ganzen Kette, quartär die Zusammenlagerung mehrerer Ketten.

Ordne die vier Begriffe nach dem Maßstab, vom einzelnen Baustein bis zum Komplex mehrerer Ketten.

ÜbenJetzt du

  1. ○13
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört die Ordnung eines Kettenabschnitts in Helix oder Faltblatt?
    So fängst du an:
    Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Sekundärstruktur.
    Ergebnis:
    Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  2. ●14
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört die Reihenfolge der Aminosäuren in einer Kette?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Primärstruktur.
    Ergebnis:
    Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine
  3. ★15
    Hämoglobin besteht aus vier Ketten, die sich zusammenlagern. Welche Ebene beschreibt das?
    Lösung zeigen
    1. Vier Ketten bilden gemeinsam einen Komplex.
    2. Das Zusammenspiel mehrerer Ketten heißt Quartärstruktur.
    3. Jede einzelne Kette hat dabei ihre eigene Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Die Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen

6Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

MerkenFunktion

Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.

Essenzielle Aminosäuren stellt der Körper nicht selbst her.

BeispielFunktion der Proteine und essenzielle Aminosäuren

Zu welcher Gruppe zählt Keratin, und welche Aufgabe hat es?
Schritt für Schritt
  1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
  2. Aufgabe: Gerüst in Haaren und Nägeln.
  3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
  1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
  2. Aufgabe: Gerüst in Haaren und Nägeln.
  3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
Ergebnis:
Skleroprotein, Gerüst in Haaren und Nägeln

AchtungGerüstproteine und Helferproteine verwechselt

So nicht
Keratin ist ein Sphäroprotein, weil Haare viele Aufgaben haben.
So richtig
Keratin ist ein Skleroprotein: faserförmig, wasserunlöslich, ein Gerüst. Enzyme und Hämoglobin sind kugelige Sphäroproteine.

Ordne zuerst die Form zu, faserig oder kugelig, und danach die Löslichkeit in Wasser.

ÜbenJetzt du

  1. ○16
    Zu welcher Gruppe zählt Pepsin, und welche Aufgabe hat es?
    So fängst du an:
    Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Enzym, das im Magen Proteine spaltet.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Enzym, das im Magen Proteine spaltet
  2. ●17
    Was bedeutet es, dass Valin eine essenzielle Aminosäure ist?
    Lösung zeigen
    1. Der Körper stellt manche Aminosäuren selbst her.
    2. Essenzielle Aminosäuren kann er nicht selbst herstellen.
    3. Sie müssen deshalb mit der Nahrung aufgenommen werden.
    Ergebnis:
    Sie muss mit der Nahrung aufgenommen werden
  3. ★18
    Warum ist Gelatine als alleinige Eiweißquelle für den Menschen unvollständig, obwohl sie reich an Protein ist?
    Lösung zeigen
    1. Der Körper braucht alle essenziellen Aminosäuren aus der Nahrung.
    2. In Gelatine fehlt Tryptophan fast vollständig.
    3. Deshalb reicht Gelatine allein als Eiweißquelle nicht aus.
    Ergebnis:
    Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz

7Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

MerkenDenaturierung

Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.

Schwache Wechselwirkungen lösen sich, die Peptidbindungen halten.

BeispielDenaturierung von Proteinen

Eiweißlösung wird mit Wasser verdünnt. Wird das Protein dabei denaturiert?
Schritt für Schritt
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Hier geschieht das nicht.
  3. Das Protein behält seine Raumstruktur.
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Hier geschieht das nicht.
  3. Das Protein behält seine Raumstruktur.
Ergebnis:
Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten

AchtungEiweiß gerinnt nur durch Hitze

So nicht
Denaturierung gibt es nur beim Erhitzen, Säure und Alkohol schaden dem Eiweiß nicht.
So richtig
Auch Säuren, Alkohol, Schwermetallionen und starkes Schütteln verändern die Raumstruktur. Hitze ist nur eine von mehreren Ursachen.

Nenne zwei Alltagsbeispiele, bei denen Eiweiß ohne Wärme gerinnt, und beschreibe die Ursache.

ÜbenJetzt du

  1. ○19
    Quark entsteht beim Säuern von Milch. Wird das Protein dabei denaturiert?
    So fängst du an:
    Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  2. ●20
    Eiweiß kommt mit gelösten Silberionen in Berührung. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  3. ★21
    Milch wird mit Speiseessig versetzt, es flocken weiße Klümpchen aus. Wie lässt sich das erklären?
    Lösung zeigen
    1. Essig senkt den pH-Wert der Milch.
    2. Die Ladung der Reste ändert sich, das Casein verliert seine Löslichkeit.
    3. Es flockt aus.
    Ergebnis:
    Die Säure verändert die Ladung der Reste, das Casein flockt aus

8Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

MerkenChiralität

Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.

Proteine bestehen aus L-Aminosäuren: In der Fischer-Projektion steht die Aminogruppe links.

BeispielChiralität und Fischer-Projektion (Leistungskurs)

Ist Ethanol chiral?
Schritt für Schritt
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
Ergebnis:
Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

AchtungChiral heißt unsymmetrisch gebaut

So nicht
Ein Molekül ist chiral, wenn es irgendwie unsymmetrisch aussieht.
So richtig
Chiral heißt: Das Molekül lässt sich nicht mit seinem Spiegelbild zur Deckung bringen. Das ist der Fall bei vier verschiedenen Substituenten am Kohlenstoff-Atom.

Zähle die vier Gruppen am α-Kohlenstoff-Atom und prüfe, ob zwei davon gleich sind.

ÜbenJetzt du

  1. ○22
    Ist Milchsäure (2-Hydroxypropansäure) chiral?
    So fängst du an:
    Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  2. ●23
    Ist Glycin (2-Aminoethansäure) chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
    Ergebnis:
    Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  3. ★24
    Ist Valin (2-Amino-3-methylbutansäure) chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

9Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

MerkenEPA-Modell

Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Drehbar sind nur die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom.

BeispielEPA-Modell an Peptidgruppe und α-Kohlenstoff-Atom (Leistungskurs)

Wie viele Atome liegen in der Ebene der Peptidgruppe, wenn die beiden benachbarten α-Kohlenstoff-Atome mitgezählt werden?
Schritt für Schritt
  1. Die Peptidgruppe besteht aus C, O, N und H.
  2. Die beiden benachbarten α-Kohlenstoff-Atome liegen ebenfalls in der Ebene.
  3. Das sind sechs Atome.
  1. Die Peptidgruppe besteht aus C, O, N und H.
  2. Die beiden benachbarten α-Kohlenstoff-Atome liegen ebenfalls in der Ebene.
  3. Das sind sechs Atome.
Ergebnis:
Sechs Atome liegen in einer Ebene

AchtungDie Peptidbindung ist frei drehbar

So nicht
Die Bindung zwischen C und N dreht sich wie die Einfachbindung im Alkan.
So richtig
Die C–N-Bindung hat teilweise Doppelbindungscharakter. Die sechs Atome der Peptidgruppe liegen in einer Ebene, Drehungen sind nur am α-Kohlenstoff-Atom möglich.

Zeichne die Grenzformeln der Peptidgruppe und beschreibe, was sie über die Bindung zwischen Kohlenstoff und Stickstoff aussagen.

ÜbenJetzt du

  1. ○25
    Welche Geometrie hat das α-Kohlenstoff-Atom, das vier Bindungspartner hat?
    So fängst du an:
    Vier Bindungspartner bedeuten vier bindende Elektronenpaare.
    Lösung zeigen
    1. Vier Bindungspartner bedeuten vier bindende Elektronenpaare.
    2. Sie stoßen sich möglichst weit ab.
    3. Das ergibt ein Tetraeder mit etwa 109,5 Grad.
    Ergebnis:
    Tetraedrisch, die Bindungswinkel betragen etwa 109,5 Grad
  2. ●26
    Wie verhält sich die C–N-Bindung der Peptidgruppe?
    Lösung zeigen
    1. Das freie Elektronenpaar am Stickstoff-Atom überlappt mit der C=O-Gruppe.
    2. Die C–N-Bindung erhält teilweise Doppelbindungscharakter.
    3. Die Peptidgruppe ist eben und nicht drehbar.
    Ergebnis:
    Sie ist durch Delokalisierung planar und nicht drehbar
  3. ★27
    Wie lässt sich die C–N-Bindung der Peptidgruppe beschreiben?
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Nicht frei drehbar, Teil-Doppelbindung.
    Ergebnis:
    Nicht frei drehbar, Teil-Doppelbindung

Vermischte Übungen

Alles durcheinander – wie in der Arbeit. Überleg bei jeder Aufgabe zuerst: Welches Ziel ist das?

Üben

  1. ●28
    Welchen Rest trägt Threonin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Threonin ist es –CH(OH)–CH₃.
    3. Der Rest von Threonin lautet –CH(OH)–CH₃.
    Ergebnis:
    –CH(OH)–CH₃
  2. ●29
    Phenylalanin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,48. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 3,5 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt unter dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat viele Protonen: Die Carboxylatgruppe nimmt eines auf.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend positiv geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend positiv geladen, als Kation
  3. ●30
    Prolin (M = 115 g/mol), Cystein (M = 121 g/mol) und Asparaginsäure (M = 133 g/mol) bilden ein Tripeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
    2. M = 115 g/mol + 121 g/mol + 133 g/mol − 36 g/mol.
    3. M = 333 g/mol
    Ergebnis:
    333 g/mol
  4. ●31
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört der unpolare Kern, in dem sich Reste einer Kette zusammenlagern?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  5. ●32
    Zu welcher Gruppe zählt Myoglobin, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Sauerstoffspeicher im Muskel.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Sauerstoffspeicher im Muskel
  6. ●33
    Eiklar wird auf 80 Grad Celsius erhitzt. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren

Auf einen Blick

MerkenDas Wichtigste

α-Aminosäuren
Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.
Zwitterion
Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.
Reste
Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.
Peptidbindung
Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.
Strukturebenen
Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.
Funktion
Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.
Denaturierung
Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.
Chiralität
Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.
EPA-Modell
Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Kannst du das?

Je Ziel eine Aufgabe. Rechne sie ins Heft, dann kreuz ehrlich an. Keine Punkte, keine Note – der Test ist für dich.

ÜbenSelbsttest

  1. Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

    34
    Welchen Rest trägt Phenylalanin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    –CH₂–C₆H₅

  2. Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

    35
    Lysin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 9,74. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 9,7 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung

  3. Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

    36
    Der Rest von Lysin ist –(CH₂)₄–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Lysin?
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    Ergebnis:
    Basisch, der Rest nimmt in Wasser Protonen auf

  4. Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

    37
    Threonin (M = 119 g/mol) und Cystein (M = 121 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    222 g/mol

  5. Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

    38
    Zwischen welchen Atomgruppen bilden sich die Wasserstoffbrücken der α-Helix?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Zwischen N–H- und C=O-Gruppen des Kettenrückgrats

  6. Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

    39
    Zu welcher Gruppe zählt Kollagen, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Skleroprotein, Festigkeit in Sehnen und Haut

  7. Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

    40
    Haut wird mit 70-prozentigem Ethanol desinfiziert. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren

  8. Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

    41
    Ist 2-Brombutan chiral?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

  9. Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

    42
    Welche Geometrie hat das α-Kohlenstoff-Atom, das vier Bindungspartner hat?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Tetraedrisch, die Bindungswinkel betragen etwa 109,5 Grad

Bei „unsicher“ oder „noch nicht“: Lies den Abschnitt zum Ziel noch einmal und rechne seine drei Aufgaben.

Wörter

Funktion
eine Regel, die aus einer Zahl eine andere macht
Nenner
die Zahl unten – in wie viele Teile geteilt wurde
Teiler
eine Zahl, durch die es ohne Rest aufgeht

Lösungen

  1. –CH₂–C₆H₅
  2. –CH₂–CH₂–COOH
  3. Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom
  4. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  5. Überwiegend als Anion negativ geladen
  6. Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer
  7. Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  8. Basisch, der Rest nimmt in Wasser Protonen auf
  9. Eine Ionenbindung zwischen Carboxylat und Ammonium
  10. Zwei, eines je Peptidbindung
  11. 220 g/mol
  12. In der Reihenfolge, die Enden sind jeweils verschieden
  13. Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  14. Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine
  15. Die Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen
  16. Sphäroprotein, Enzym, das im Magen Proteine spaltet
  17. Sie muss mit der Nahrung aufgenommen werden
  18. Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz
  19. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  20. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  21. Die Säure verändert die Ladung der Reste, das Casein flockt aus
  22. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  23. Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  24. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  25. Tetraedrisch, die Bindungswinkel betragen etwa 109,5 Grad
  26. Sie ist durch Delokalisierung planar und nicht drehbar
  27. Nicht frei drehbar, Teil-Doppelbindung
  28. –CH(OH)–CH₃
  29. Überwiegend positiv geladen, als Kation
  30. 333 g/mol
  31. Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  32. Sphäroprotein, Sauerstoffspeicher im Muskel
  33. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  34. –CH₂–C₆H₅
  35. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  36. Basisch, der Rest nimmt in Wasser Protonen auf
  37. 222 g/mol
  38. Zwischen N–H- und C=O-Gruppen des Kettenrückgrats
  39. Skleroprotein, Festigkeit in Sehnen und Haut
  40. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  41. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  42. Tetraedrisch, die Bindungswinkel betragen etwa 109,5 Grad