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Chemie · Klasse 12 · Kapitel

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Proteine – Fäden und Helfer des Lebens

  • Entdecken Frage, Vorstellung, Bild
  • Merken kommt ins Heft
  • Beispiel vorgerechnet, Schritt für Schritt
  • Üben selbst rechnen
  • Achtung typischer Fehler
  • Weiterdenken zum Knobeln und Vernetzen

○ mit Starthilfe, ● für alle, ★ zum Weiterdenken. Du wählst mindestens eine ★-Aufgabe. Du rechnest ins Heft.

1Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

Merkenα-Aminosäuren

Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.

Der Rest unterscheidet die zwanzig Aminosäuren der Proteine.

Beispielα-Aminosäuren: Bau und Nachweis

Welchen Rest trägt Cystein, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
Schritt für Schritt
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Cystein ist es –CH₂–SH.
  3. Der Rest von Cystein lautet –CH₂–SH.
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Cystein ist es –CH₂–SH.
  3. Der Rest von Cystein lautet –CH₂–SH.
Ergebnis:
–CH₂–SH

AchtungDie Aminogruppe sitzt irgendwo in der Kette

So nicht
Welchen Rest trägt Glycin, H₂N–CH₂–COOH → Eine Methylgruppe CH₃
So richtig
Welchen Rest trägt Glycin, H₂N–CH₂–COOH → Ein Wasserstoff-Atom

Zeichne eine Aminosäure und markiere das Kohlenstoff-Atom, das Aminogruppe und Carboxygruppe zugleich trägt.

ÜbenJetzt du

  1. ○1
    Welchen Rest trägt Glycin, H₂N–CH₂–COOH?
    So fängst du an:
    Das α-Kohlenstoff-Atom trägt vier Bindungspartner.
    Lösung zeigen
    1. Das α-Kohlenstoff-Atom trägt vier Bindungspartner.
    2. Aminogruppe und Carboxygruppe sind zwei davon.
    3. In H₂N–CH₂–COOH bleiben zwei Wasserstoff-Atome, eines davon ist der Rest.
    Ergebnis:
    Ein Wasserstoff-Atom
  2. ●2
    Welchen Rest trägt Threonin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Threonin ist es –CH(OH)–CH₃.
    3. Der Rest von Threonin lautet –CH(OH)–CH₃.
    Ergebnis:
    –CH(OH)–CH₃
  3. ★3
    Welche Gruppe der Aminosäure reagiert bei der Ninhydrin-Probe unter violetter Färbung?
    Lösung zeigen
    1. Ninhydrin ist ein Nachweis für freie Aminogruppen.
    2. Alle α-Aminosäuren haben eine solche Gruppe am α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Deshalb färben sie alle violett.
    Ergebnis:
    Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom

2Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

MerkenZwitterion

Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.

Deshalb sind sie Feststoffe mit hohem Schmelzpunkt und löslich in Wasser.

BeispielZwitterion: Löslichkeit, Schmelzpunkt, Säure-Base-Verhalten

Glycin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,97. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 8 überwiegend vor?
Schritt für Schritt
  1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
  2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
  3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
  1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
  2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
  3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
Ergebnis:
Überwiegend als Anion negativ geladen

AchtungBei niedrigem pH negativ, bei hohem pH positiv

So nicht
In saurer Lösung gibt die Aminosäure Protonen ab und wird negativ.
So richtig
In saurer Lösung nimmt die Aminosäure Protonen auf und wird positiv. In basischer Lösung gibt sie Protonen ab und wird negativ.

Zeichne die Aminosäure bei pH 1 und frag dich: Welche Gruppe nimmt dort ein Proton auf?

ÜbenJetzt du

  1. ○4
    Alanin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 6. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 9 überwiegend vor?
    So fängst du an:
    Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend als Anion negativ geladen
  2. ●5
    Glutaminsäure hat den isoelektrischen Punkt bei pH 3,22. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 5,2 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend als Anion negativ geladen
  3. ★6
    Der isoelektrische Punkt von Asparaginsäure liegt bei pH 2,8, nicht bei pH 6. Wie erklärt sich das?
    Lösung zeigen
    1. Der isoelektrische Punkt ist der pH-Wert ohne Nettoladung.
    2. Asparaginsäure hat zwei Carboxygruppen und eine Aminogruppe.
    3. Mehr saure Gruppen verschieben den Punkt zu niedrigem pH.
    Ergebnis:
    Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer

3Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

MerkenReste

Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.

Er legt Löslichkeit, Ladung und Wechselwirkungen fest.

BeispielAminosäuren nach ihren Resten einteilen

Der Rest von Alanin ist –CH₃. Zu welcher Gruppe zählt Alanin?
Schritt für Schritt
  1. Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Alanin gehört zur Gruppe: unpolar.
  1. Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Alanin gehört zur Gruppe: unpolar.
Ergebnis:
Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf

AchtungAlle Aminosäuren verhalten sich im Wesentlichen gleich

So nicht
Der Rest ist nur ein Anhängsel, alle Aminosäuren verhalten sich gleich.
So richtig
Der Rest bestimmt Löslichkeit, Ladung und die Wechselwirkungen in der Kette. Deshalb faltet jedes Protein anders.

Nenne für zwei Aminosäuren je eine Eigenschaft, die vom Rest abhängt.

ÜbenJetzt du

  1. ○7
    Der Rest von Serin ist –CH₂–OH. Zu welcher Gruppe zählt Serin?
    So fängst du an:
    Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Serin gehört zur Gruppe: polar.
    Ergebnis:
    Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  2. ●8
    Der Rest von Valin ist –CH(CH₃)₂. Zu welcher Gruppe zählt Valin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest ist ein reiner Kohlenwasserstoffrest.
    2. Er hat keine polare Gruppe und keine Ladung.
    3. Valin zählt zu den unpolaren Aminosäuren.
    Ergebnis:
    Unpolar, der Rest löst sich schlecht in Wasser
  3. ★9
    Welche Wechselwirkung können die Reste von Glutaminsäure (sauer) und Lysin (basisch) in einem Protein eingehen?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest von Glutaminsäure trägt –COO⁻, der von Lysin –NH₃⁺.
    2. Entgegengesetzte Ladungen ziehen sich an.
    3. Es entsteht eine Ionenbindung zwischen den Resten.
    Ergebnis:
    Eine Ionenbindung zwischen Carboxylat und Ammonium

4Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

MerkenPeptidbindung

Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.

Wasser spaltet sie wieder, das ist die Hydrolyse.

BeispielPeptidbildung, Peptidspaltung und Biuret-Nachweis

Ein Tripeptid wird mit Salzsäure vollständig gespalten. Wie viele Wassermoleküle werden dabei verbraucht?
Schritt für Schritt
  1. Ein Tripeptid enthält zwei Peptidbindungen.
  2. Jede wird bei der Hydrolyse durch ein Wassermolekül gespalten.
  3. Es werden zwei Wassermoleküle verbraucht.
  1. Ein Tripeptid enthält zwei Peptidbindungen.
  2. Jede wird bei der Hydrolyse durch ein Wassermolekül gespalten.
  3. Es werden zwei Wassermoleküle verbraucht.
Ergebnis:
Zwei, eines je Peptidbindung

AchtungZahl der Peptidbindungen gleich der Zahl der Aminosäuren

So nicht
Ein Tripeptid hat drei Peptidbindungen, eine je Aminosäure.
So richtig
Ein Tripeptid hat zwei Peptidbindungen. Bei n Aminosäuren in einer Kette sind es n − 1.

Zeichne eine Kette aus vier Kästchen und zähle die Verbindungen zwischen den Kästchen.

ÜbenJetzt du

  1. ○10
    Asparaginsäure (M = 133 g/mol), Serin (M = 105 g/mol) und Phenylalanin (M = 165 g/mol) bilden ein Tripeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    So fängst du an:
    2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
    Lösung zeigen
    1. 2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
    2. M = 133 g/mol + 105 g/mol + 165 g/mol − 36 g/mol.
    3. M = 367 g/mol
    Ergebnis:
    367 g/mol
  2. ●11
    Valin (M = 117 g/mol) und Asparaginsäure (M = 133 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 117 g/mol + 133 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 232 g/mol
    Ergebnis:
    232 g/mol
  3. ★12
    Aus Glycin und Alanin lassen sich zwei verschiedene Dipeptide bilden. Wodurch unterscheiden sie sich?
    Lösung zeigen
    1. Glycylalanin hat Glycin am Amino-Ende.
    2. Alanylglycin hat Alanin am Amino-Ende.
    3. Die Reihenfolge macht beide zu verschiedenen Stoffen.
    Ergebnis:
    In der Reihenfolge, die Enden sind jeweils verschieden

5Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

MerkenStrukturebenen

Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.

Wasserstoffbrücken im Rückgrat bilden die Sekundärstruktur, die Reste die Tertiärstruktur. Mehrere Ketten bilden die Quartärstruktur.

BeispielStrukturebenen der Proteine

Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört die Faltung einer einzelnen Kette zu einem kugeligen Knäuel?
Schritt für Schritt
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Tertiärstruktur.
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Tertiärstruktur.
Ergebnis:
Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette

AchtungStrukturebenen verwechselt

So nicht
Die Primärstruktur beschreibt, wie die Kette im Raum gefaltet ist.
So richtig
Primär ist die Reihenfolge der Aminosäuren, sekundär die lokale Faltung (Helix, Faltblatt), tertiär die Faltung der ganzen Kette, quartär die Zusammenlagerung mehrerer Ketten.

Ordne die vier Begriffe nach dem Maßstab, vom einzelnen Baustein bis zum Komplex mehrerer Ketten.

ÜbenJetzt du

  1. ○13
    Was legt die Primärstruktur eines Proteins fest?
    So fängst du an:
    Die Primärstruktur ist die einfachste Ebene.
    Lösung zeigen
    1. Die Primärstruktur ist die einfachste Ebene.
    2. Sie beschreibt, welche Aminosäuren in welcher Reihenfolge verknüpft sind.
    3. Die Faltung kommt erst auf den höheren Ebenen.
    Ergebnis:
    Die Reihenfolge der Aminosäuren in der Kette
  2. ●14
    Welche Aussage zu den Ionen-Dipol-Wechselwirkungen in Proteinen trifft zu?
    Lösung zeigen
    1. Wassermoleküle sind Dipole.
    2. Geladene Gruppen am Rest ziehen den entgegengesetzten Pol der Wassermoleküle an.
    3. Das heißt Ionen-Dipol-Wechselwirkung.
    Ergebnis:
    Geladene Reste wechselwirken mit den Dipolen der Wassermoleküle
  3. ★15
    Hämoglobin besteht aus vier Ketten, die sich zusammenlagern. Welche Ebene beschreibt das?
    Lösung zeigen
    1. Vier Ketten bilden gemeinsam einen Komplex.
    2. Das Zusammenspiel mehrerer Ketten heißt Quartärstruktur.
    3. Jede einzelne Kette hat dabei ihre eigene Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Die Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen

6Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

MerkenFunktion

Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.

Essenzielle Aminosäuren stellt der Körper nicht selbst her.

BeispielFunktion der Proteine und essenzielle Aminosäuren

Zu welcher Gruppe zählt Pepsin, und welche Aufgabe hat es?
Schritt für Schritt
  1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
  2. Aufgabe: Enzym, das im Magen Proteine spaltet.
  3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
  1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
  2. Aufgabe: Enzym, das im Magen Proteine spaltet.
  3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
Ergebnis:
Sphäroprotein, Enzym, das im Magen Proteine spaltet

AchtungGerüstproteine und Helferproteine verwechselt

So nicht
Keratin ist ein Sphäroprotein, weil Haare viele Aufgaben haben.
So richtig
Keratin ist ein Skleroprotein: faserförmig, wasserunlöslich, ein Gerüst. Enzyme und Hämoglobin sind kugelige Sphäroproteine.

Ordne zuerst die Form zu, faserig oder kugelig, und danach die Löslichkeit in Wasser.

ÜbenJetzt du

  1. ○16
    Zu welcher Gruppe zählt Elastin, und welche Aufgabe hat es?
    So fängst du an:
    Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
    Lösung zeigen
    1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
    2. Aufgabe: Dehnbarkeit in Blutgefäßen und Haut.
    3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
    Ergebnis:
    Skleroprotein, Dehnbarkeit in Blutgefäßen und Haut
  2. ●17
    Zu welcher Gruppe zählt Hämoglobin, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Transport von Sauerstoff im Blut.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Transport von Sauerstoff im Blut
  3. ★18
    Warum ist Gelatine als alleinige Eiweißquelle für den Menschen unvollständig, obwohl sie reich an Protein ist?
    Lösung zeigen
    1. Der Körper braucht alle essenziellen Aminosäuren aus der Nahrung.
    2. In Gelatine fehlt Tryptophan fast vollständig.
    3. Deshalb reicht Gelatine allein als Eiweißquelle nicht aus.
    Ergebnis:
    Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz

7Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

MerkenDenaturierung

Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.

Schwache Wechselwirkungen lösen sich, die Peptidbindungen halten.

BeispielDenaturierung von Proteinen

Haare werden mit einer Dauerwellflüssigkeit behandelt, die Disulfidbrücken löst. Wird das Protein dabei denaturiert?
Schritt für Schritt
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Dann entfaltet sich das Protein.
  3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Dann entfaltet sich das Protein.
  3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
Ergebnis:
Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren

AchtungEiweiß gerinnt nur durch Hitze

So nicht
Denaturierung gibt es nur beim Erhitzen, Säure und Alkohol schaden dem Eiweiß nicht.
So richtig
Auch Säuren, Alkohol, Schwermetallionen und starkes Schütteln verändern die Raumstruktur. Hitze ist nur eine von mehreren Ursachen.

Nenne zwei Alltagsbeispiele, bei denen Eiweiß ohne Wärme gerinnt, und beschreibe die Ursache.

ÜbenJetzt du

  1. ○19
    Eiklar wird auf 80 Grad Celsius erhitzt. Wird das Protein dabei denaturiert?
    So fängst du an:
    Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  2. ●20
    Fleisch wird in Zitronensaft eingelegt. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  3. ★21
    Milch wird mit Speiseessig versetzt, es flocken weiße Klümpchen aus. Wie lässt sich das erklären?
    Lösung zeigen
    1. Essig senkt den pH-Wert der Milch.
    2. Die Ladung der Reste ändert sich, das Casein verliert seine Löslichkeit.
    3. Es flockt aus.
    Ergebnis:
    Die Säure verändert die Ladung der Reste, das Casein flockt aus

8Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

MerkenChiralität

Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.

Proteine bestehen aus L-Aminosäuren: In der Fischer-Projektion steht die Aminogruppe links.

BeispielChiralität und Fischer-Projektion (Leistungskurs)

Was macht das α-Kohlenstoff-Atom von Alanin zu einem Stereozentrum?
Schritt für Schritt
  1. Das α-Kohlenstoff-Atom von Alanin trägt –NH₂, –COOH, –CH₃ und –H.
  2. Alle vier Gruppen sind verschieden.
  3. Damit ist es ein Stereozentrum.
  1. Das α-Kohlenstoff-Atom von Alanin trägt –NH₂, –COOH, –CH₃ und –H.
  2. Alle vier Gruppen sind verschieden.
  3. Damit ist es ein Stereozentrum.
Ergebnis:
Es trägt vier verschiedene Substituenten

AchtungChiral heißt unsymmetrisch gebaut

So nicht
Ein Molekül ist chiral, wenn es irgendwie unsymmetrisch aussieht.
So richtig
Chiral heißt: Das Molekül lässt sich nicht mit seinem Spiegelbild zur Deckung bringen. Das ist der Fall bei vier verschiedenen Substituenten am Kohlenstoff-Atom.

Zähle die vier Gruppen am α-Kohlenstoff-Atom und prüfe, ob zwei davon gleich sind.

ÜbenJetzt du

  1. ○22
    Ist 2-Brombutan chiral?
    So fängst du an:
    Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  2. ●23
    Ist Propan-2-ol chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
    Ergebnis:
    Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  3. ★24
    Threonin hat zwei Stereozentren. Wie viele Stereoisomere sind möglich?
    Lösung zeigen
    1. Zwei Stereozentren geben 2² Möglichkeiten.
    2. Das sind vier Stereoisomere.
    3. Jeweils zwei verhalten sich wie Bild und Spiegelbild.
    Ergebnis:
    Vier, die als zwei Enantiomerenpaare vorliegen

9Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

MerkenEPA-Modell

Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Drehbar sind nur die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom.

BeispielEPA-Modell an Peptidgruppe und α-Kohlenstoff-Atom (Leistungskurs)

Wie lässt sich die Bindung zwischen α-Kohlenstoff-Atom und Carbonyl-Kohlenstoff-Atom beschreiben?
Schritt für Schritt
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Frei drehbar, reine Einfachbindung.
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Frei drehbar, reine Einfachbindung.
Ergebnis:
Frei drehbar, reine Einfachbindung

AchtungDie Peptidbindung ist frei drehbar

So nicht
Die Bindung zwischen C und N dreht sich wie die Einfachbindung im Alkan.
So richtig
Die C–N-Bindung hat teilweise Doppelbindungscharakter. Die sechs Atome der Peptidgruppe liegen in einer Ebene, Drehungen sind nur am α-Kohlenstoff-Atom möglich.

Zeichne die Grenzformeln der Peptidgruppe und beschreibe, was sie über die Bindung zwischen Kohlenstoff und Stickstoff aussagen.

ÜbenJetzt du

  1. ○25
    Wie lässt sich die C–N-Bindung der Peptidgruppe beschreiben?
    So fängst du an:
    Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Nicht frei drehbar, Teil-Doppelbindung.
    Ergebnis:
    Nicht frei drehbar, Teil-Doppelbindung
  2. ●26
    Wie lässt sich das Stickstoff-Atom der Peptidgruppe beschreiben?
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Trigonal-planar wegen Delokalisierung der Elektronen.
    Ergebnis:
    Trigonal-planar wegen Delokalisierung der Elektronen
  3. ★27
    Warum ergibt sich für die Proteinkette trotz starrer Peptidgruppen eine räumliche Faltung?
    Lösung zeigen
    1. Die Peptidgruppen sind eben und starr.
    2. Zwischen ihnen liegt das tetraedrische α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Seine Bindungen sind drehbar, daher kann sich die Kette falten.
    Ergebnis:
    Die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom sind frei drehbar

Vermischte Übungen

Alles durcheinander – wie in der Arbeit. Überleg bei jeder Aufgabe zuerst: Welches Ziel ist das?

Üben

  1. ●28
    Welchen Rest trägt Serin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Serin ist es –CH₂–OH.
    3. Der Rest von Serin lautet –CH₂–OH.
    Ergebnis:
    –CH₂–OH
  2. ●29
    Der Rest von Asparaginsäure ist –CH₂–COOH. Zu welcher Gruppe zählt Asparaginsäure?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine Carboxygruppe.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Asparaginsäure gehört zur Gruppe: sauer.
    Ergebnis:
    Sauer, der Rest gibt Protonen an Wasser ab
  3. ●30
    Serin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,68. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 5,7 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    2. Dort ist die Nettoladung Null.
    3. Das Zwitterion überwiegt.
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  4. ●31
    Glutaminsäure (M = 147 g/mol) und Phenylalanin (M = 165 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 147 g/mol + 165 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 294 g/mol
    Ergebnis:
    294 g/mol
  5. ●32
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört eine α-Helix, gehalten durch Wasserstoffbrücken im Kettenrückgrat?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Sekundärstruktur.
    Ergebnis:
    Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  6. ●33
    Welche Aufgabe haben Enzyme, die zu den Sphäroproteinen gehören?
    Lösung zeigen
    1. Enzyme sind Biokatalysatoren.
    2. Sie senken die Aktivierungsenergie und beschleunigen die Reaktion.
    3. Sie werden dabei nicht verbraucht.
    Ergebnis:
    Sie beschleunigen Reaktionen, ohne dabei verbraucht zu werden

Auf einen Blick

MerkenDas Wichtigste

α-Aminosäuren
Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.
Zwitterion
Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.
Reste
Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.
Peptidbindung
Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.
Strukturebenen
Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.
Funktion
Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.
Denaturierung
Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.
Chiralität
Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.
EPA-Modell
Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Kannst du das?

Je Ziel eine Aufgabe. Rechne sie ins Heft, dann kreuz ehrlich an. Keine Punkte, keine Note – der Test ist für dich.

ÜbenSelbsttest

  1. Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

    34
    Welchen Rest trägt Serin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
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    Ergebnis:
    –CH₂–OH

  2. Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

    35
    Serin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,68. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 5,7 überwiegend vor?
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    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung

  3. Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

    36
    Der Rest von Glutamin ist –CH₂–CH₂–CO–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Glutamin?
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    Ergebnis:
    Polar, der Rest löst sich gut in Wasser

  4. Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

    37
    Threonin (M = 119 g/mol) und Serin (M = 105 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
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    Ergebnis:
    206 g/mol

  5. Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

    38
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört die Ordnung eines Kettenabschnitts in Helix oder Faltblatt?
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    Ergebnis:
    Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats

  6. Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

    39
    Welche Aufgabe haben Enzyme, die zu den Sphäroproteinen gehören?
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    Ergebnis:
    Sie beschleunigen Reaktionen, ohne dabei verbraucht zu werden

  7. Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

    40
    Milch wird mit Zitronensaft versetzt. Wird das Protein dabei denaturiert?
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    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren

  8. Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

    41
    Ist 2-Amino-2-methylpropansäure chiral?
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    Ergebnis:
    Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

  9. Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

    42
    Wie lässt sich das α-Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern beschreiben?
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    Ergebnis:
    Tetraedrisch, Winkel von etwa 109,5 Grad

Bei „unsicher“ oder „noch nicht“: Lies den Abschnitt zum Ziel noch einmal und rechne seine drei Aufgaben.

Wörter

Funktion
eine Regel, die aus einer Zahl eine andere macht
Nenner
die Zahl unten – in wie viele Teile geteilt wurde
Teiler
eine Zahl, durch die es ohne Rest aufgeht

Lösungen

  1. Ein Wasserstoff-Atom
  2. –CH(OH)–CH₃
  3. Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom
  4. Überwiegend als Anion negativ geladen
  5. Überwiegend als Anion negativ geladen
  6. Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer
  7. Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  8. Unpolar, der Rest löst sich schlecht in Wasser
  9. Eine Ionenbindung zwischen Carboxylat und Ammonium
  10. 367 g/mol
  11. 232 g/mol
  12. In der Reihenfolge, die Enden sind jeweils verschieden
  13. Die Reihenfolge der Aminosäuren in der Kette
  14. Geladene Reste wechselwirken mit den Dipolen der Wassermoleküle
  15. Die Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen
  16. Skleroprotein, Dehnbarkeit in Blutgefäßen und Haut
  17. Sphäroprotein, Transport von Sauerstoff im Blut
  18. Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz
  19. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  20. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  21. Die Säure verändert die Ladung der Reste, das Casein flockt aus
  22. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  23. Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  24. Vier, die als zwei Enantiomerenpaare vorliegen
  25. Nicht frei drehbar, Teil-Doppelbindung
  26. Trigonal-planar wegen Delokalisierung der Elektronen
  27. Die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom sind frei drehbar
  28. –CH₂–OH
  29. Sauer, der Rest gibt Protonen an Wasser ab
  30. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  31. 294 g/mol
  32. Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  33. Sie beschleunigen Reaktionen, ohne dabei verbraucht zu werden
  34. –CH₂–OH
  35. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  36. Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  37. 206 g/mol
  38. Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  39. Sie beschleunigen Reaktionen, ohne dabei verbraucht zu werden
  40. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  41. Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  42. Tetraedrisch, Winkel von etwa 109,5 Grad