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Chemie · Klasse 12 · Kapitel

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Proteine – Fäden und Helfer des Lebens

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○ mit Starthilfe, ● für alle, ★ zum Weiterdenken. Du wählst mindestens eine ★-Aufgabe. Du rechnest ins Heft.

1Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

Merkenα-Aminosäuren

Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.

Der Rest unterscheidet die zwanzig Aminosäuren der Proteine.

Beispielα-Aminosäuren: Bau und Nachweis

Worin unterscheiden sich Alanin und Valin?
Schritt für Schritt
  1. Beide sind α-Aminosäuren mit gleichem Grundgerüst.
  2. Das Grundgerüst besteht aus Aminogruppe, Carboxygruppe und einem Wasserstoff-Atom am α-Kohlenstoff-Atom.
  3. Verschieden ist nur der Rest: Methylgruppe bei Alanin, Isopropylgruppe bei Valin.
  1. Beide sind α-Aminosäuren mit gleichem Grundgerüst.
  2. Das Grundgerüst besteht aus Aminogruppe, Carboxygruppe und einem Wasserstoff-Atom am α-Kohlenstoff-Atom.
  3. Verschieden ist nur der Rest: Methylgruppe bei Alanin, Isopropylgruppe bei Valin.
Ergebnis:
Nur im Rest, der am α-Kohlenstoff-Atom sitzt

AchtungEine Aminosäure ist einfach eine Säure

So nicht
Eine Aminosäure ist eine Säure, die zusätzlich Stickstoff enthält.
So richtig
Eine Aminosäure ist Säure und Base zugleich: Die Carboxygruppe gibt Protonen ab, die Aminogruppe nimmt sie auf.

Nenne, welche Gruppe Protonen abgeben kann und welche Gruppe Protonen aufnehmen kann.

ÜbenJetzt du

  1. ○1
    Welchen Rest trägt Tyrosin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    So fängst du an:
    Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Tyrosin ist es –CH₂–C₆H₄–OH.
    3. Der Rest von Tyrosin lautet –CH₂–C₆H₄–OH.
    Ergebnis:
    –CH₂–C₆H₄–OH
  2. ●2
    Welchen Rest trägt Cystein, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Cystein ist es –CH₂–SH.
    3. Der Rest von Cystein lautet –CH₂–SH.
    Ergebnis:
    –CH₂–SH
  3. ★3
    Welche Gruppe der Aminosäure reagiert bei der Ninhydrin-Probe unter violetter Färbung?
    Lösung zeigen
    1. Ninhydrin ist ein Nachweis für freie Aminogruppen.
    2. Alle α-Aminosäuren haben eine solche Gruppe am α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Deshalb färben sie alle violett.
    Ergebnis:
    Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom

2Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

MerkenZwitterion

Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.

Deshalb sind sie Feststoffe mit hohem Schmelzpunkt und löslich in Wasser.

BeispielZwitterion: Löslichkeit, Schmelzpunkt, Säure-Base-Verhalten

Wie liegt Glycin im Kristall und in neutraler wässriger Lösung überwiegend vor?
Schritt für Schritt
  1. Die Carboxygruppe ist sauer und gibt ein Proton ab.
  2. Die Aminogruppe ist basisch und nimmt es auf.
  3. So entsteht –NH₃⁺ und –COO⁻ im selben Molekül: das Zwitterion.
  1. Die Carboxygruppe ist sauer und gibt ein Proton ab.
  2. Die Aminogruppe ist basisch und nimmt es auf.
  3. So entsteht –NH₃⁺ und –COO⁻ im selben Molekül: das Zwitterion.
Ergebnis:
Als Zwitterion mit positiver Ammoniumgruppe und negativer Carboxylatgruppe

AchtungEin Zwitterion hat gar keine Ladungen

So nicht
Das Zwitterion ist neutral, deshalb hat es keine Ladungen im Molekül.
So richtig
Das Zwitterion trägt eine positive und eine negative Ladung. Nach außen heben sie sich auf, im Molekül sind sie da.

Zeichne die Ladungen am Stickstoff-Atom und am Carboxylat-Ende ein und addiere sie.

ÜbenJetzt du

  1. ○4
    Phenylalanin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,48. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 8,5 überwiegend vor?
    So fängst du an:
    Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend als Anion negativ geladen
  2. ●5
    Serin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,68. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 3,7 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt unter dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat viele Protonen: Die Carboxylatgruppe nimmt eines auf.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend positiv geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend positiv geladen, als Kation
  3. ★6
    Der isoelektrische Punkt von Asparaginsäure liegt bei pH 2,8, nicht bei pH 6. Wie erklärt sich das?
    Lösung zeigen
    1. Der isoelektrische Punkt ist der pH-Wert ohne Nettoladung.
    2. Asparaginsäure hat zwei Carboxygruppen und eine Aminogruppe.
    3. Mehr saure Gruppen verschieben den Punkt zu niedrigem pH.
    Ergebnis:
    Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer

3Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

MerkenReste

Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.

Er legt Löslichkeit, Ladung und Wechselwirkungen fest.

BeispielAminosäuren nach ihren Resten einteilen

Der Rest von Leucin ist –CH₂–CH(CH₃)₂. Zu welcher Gruppe zählt Leucin?
Schritt für Schritt
  1. Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Leucin gehört zur Gruppe: unpolar.
  1. Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Leucin gehört zur Gruppe: unpolar.
Ergebnis:
Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf

AchtungAlle Aminosäuren verhalten sich im Wesentlichen gleich

So nicht
Der Rest ist nur ein Anhängsel, alle Aminosäuren verhalten sich gleich.
So richtig
Der Rest bestimmt Löslichkeit, Ladung und die Wechselwirkungen in der Kette. Deshalb faltet jedes Protein anders.

Nenne für zwei Aminosäuren je eine Eigenschaft, die vom Rest abhängt.

ÜbenJetzt du

  1. ○7
    Serin trägt im Rest eine Hydroxygruppe: –CH₂–OH. Zu welcher Gruppe gehört Serin?
    So fängst du an:
    Die Hydroxygruppe ist polar.
    Lösung zeigen
    1. Die Hydroxygruppe ist polar.
    2. Sie bildet Wasserstoffbrücken mit Wasser, trägt aber keine Ladung.
    3. Serin ist polar und ungeladen.
    Ergebnis:
    Polar und ungeladen, der Rest bildet Wasserstoffbrücken
  2. ●8
    Der Rest von Threonin ist –CH(OH)–CH₃. Zu welcher Gruppe zählt Threonin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Threonin gehört zur Gruppe: polar.
    Ergebnis:
    Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  3. ★9
    Welche Wechselwirkung können die Reste von Glutaminsäure (sauer) und Lysin (basisch) in einem Protein eingehen?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest von Glutaminsäure trägt –COO⁻, der von Lysin –NH₃⁺.
    2. Entgegengesetzte Ladungen ziehen sich an.
    3. Es entsteht eine Ionenbindung zwischen den Resten.
    Ergebnis:
    Eine Ionenbindung zwischen Carboxylat und Ammonium

4Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

MerkenPeptidbindung

Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.

Wasser spaltet sie wieder, das ist die Hydrolyse.

BeispielPeptidbildung, Peptidspaltung und Biuret-Nachweis

Serin (M = 105 g/mol) und Glutaminsäure (M = 147 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
Schritt für Schritt
  1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
  2. M = 105 g/mol + 147 g/mol − 18 g/mol.
  3. M = 234 g/mol
  1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
  2. M = 105 g/mol + 147 g/mol − 18 g/mol.
  3. M = 234 g/mol
Ergebnis:
234 g/mol

AchtungDie Peptidbildung braucht kein Nebenprodukt

So nicht
Zwei Aminosäuren verbinden sich einfach zum Dipeptid, die Massen addieren sich.
So richtig
Bei der Peptidbildung wird Wasser abgespalten: M(Dipeptid) = M(Aminosäure 1) + M(Aminosäure 2) − 18 g/mol.

Zeichne die beiden Aminosäuren und markiere die Atome, die als Wassermolekül abgehen.

ÜbenJetzt du

  1. ○10
    Welche Atomgruppe verknüpft die Aminosäuren in einem Protein?
    So fängst du an:
    Die Aminosäuren sind über ihre Gruppen verbunden.
    Lösung zeigen
    1. Die Aminosäuren sind über ihre Gruppen verbunden.
    2. Carboxygruppe und Aminogruppe bilden unter Wasserabspaltung –CO–NH–.
    3. Das ist die Peptidbindung.
    Ergebnis:
    Die Peptidbindung –CO–NH– zwischen Carboxy- und Aminogruppe
  2. ●11
    Asparaginsäure (M = 133 g/mol) und Alanin (M = 89 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 133 g/mol + 89 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 204 g/mol
    Ergebnis:
    204 g/mol
  3. ★12
    Leucin (M = 131 g/mol) und Alanin (M = 89 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 131 g/mol + 89 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 202 g/mol
    Ergebnis:
    202 g/mol

5Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

MerkenStrukturebenen

Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.

Wasserstoffbrücken im Rückgrat bilden die Sekundärstruktur, die Reste die Tertiärstruktur. Mehrere Ketten bilden die Quartärstruktur.

BeispielStrukturebenen der Proteine

Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört eine Ionenbindung zwischen einem Lysinrest und einem Glutaminsäurerest derselben Kette?
Schritt für Schritt
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Tertiärstruktur.
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Tertiärstruktur.
Ergebnis:
Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette

AchtungStrukturebenen verwechselt

So nicht
Die Primärstruktur beschreibt, wie die Kette im Raum gefaltet ist.
So richtig
Primär ist die Reihenfolge der Aminosäuren, sekundär die lokale Faltung (Helix, Faltblatt), tertiär die Faltung der ganzen Kette, quartär die Zusammenlagerung mehrerer Ketten.

Ordne die vier Begriffe nach dem Maßstab, vom einzelnen Baustein bis zum Komplex mehrerer Ketten.

ÜbenJetzt du

  1. ○13
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört eine Disulfidbrücke zwischen zwei Cysteinresten derselben Kette?
    So fängst du an:
    Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  2. ●14
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört die Peptidbindungen zwischen den Bausteinen einer Kette?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Primärstruktur.
    Ergebnis:
    Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine
  3. ★15
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört der unpolare Kern, in dem sich Reste einer Kette zusammenlagern?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette

6Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

MerkenFunktion

Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.

Essenzielle Aminosäuren stellt der Körper nicht selbst her.

BeispielFunktion der Proteine und essenzielle Aminosäuren

Zu welcher Gruppe zählt Keratin, und welche Aufgabe hat es?
Schritt für Schritt
  1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
  2. Aufgabe: Gerüst in Haaren und Nägeln.
  3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
  1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
  2. Aufgabe: Gerüst in Haaren und Nägeln.
  3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
Ergebnis:
Skleroprotein, Gerüst in Haaren und Nägeln

AchtungGerüstproteine und Helferproteine verwechselt

So nicht
Keratin ist ein Sphäroprotein, weil Haare viele Aufgaben haben.
So richtig
Keratin ist ein Skleroprotein: faserförmig, wasserunlöslich, ein Gerüst. Enzyme und Hämoglobin sind kugelige Sphäroproteine.

Ordne zuerst die Form zu, faserig oder kugelig, und danach die Löslichkeit in Wasser.

ÜbenJetzt du

  1. ○16
    Zu welcher Gruppe zählt Insulin, und welche Aufgabe hat es?
    So fängst du an:
    Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Hormon, das den Blutzucker senkt.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Hormon, das den Blutzucker senkt
  2. ●17
    Zu welcher Gruppe zählt Kollagen, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
    2. Aufgabe: Festigkeit in Sehnen und Haut.
    3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
    Ergebnis:
    Skleroprotein, Festigkeit in Sehnen und Haut
  3. ★18
    Warum ist Gelatine als alleinige Eiweißquelle für den Menschen unvollständig, obwohl sie reich an Protein ist?
    Lösung zeigen
    1. Der Körper braucht alle essenziellen Aminosäuren aus der Nahrung.
    2. In Gelatine fehlt Tryptophan fast vollständig.
    3. Deshalb reicht Gelatine allein als Eiweißquelle nicht aus.
    Ergebnis:
    Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz

7Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

MerkenDenaturierung

Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.

Schwache Wechselwirkungen lösen sich, die Peptidbindungen halten.

BeispielDenaturierung von Proteinen

Welche Wechselwirkungen werden beim Erhitzen eines Proteins zuerst gestört?
Schritt für Schritt
  1. Atombindungen sind sehr stabil.
  2. Wasserstoffbrücken und Ionenbindungen sind deutlich schwächer.
  3. Sie lösen sich beim Erhitzen zuerst.
  1. Atombindungen sind sehr stabil.
  2. Wasserstoffbrücken und Ionenbindungen sind deutlich schwächer.
  3. Sie lösen sich beim Erhitzen zuerst.
Ergebnis:
Schwache Kräfte wie Wasserstoffbrücken und Ionenbindungen

AchtungDenaturierung spaltet die Peptidbindungen

So nicht
Beim Kochen eines Eis werden die Eiweißmoleküle in Aminosäuren zerlegt.
So richtig
Beim Kochen entfalten sich die Ketten. Die Peptidbindungen bleiben erhalten, die schwachen Wechselwirkungen werden gelöst.

Vergleiche, wie stark die Peptidbindung und eine Wasserstoffbrücke sind, und nenne, welche beim Erhitzen zuerst nachgibt.

ÜbenJetzt du

  1. ○19
    Zucker wird in Eiweißlösung gelöst. Wird das Protein dabei denaturiert?
    So fängst du an:
    Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Hier geschieht das nicht.
    3. Das Protein behält seine Raumstruktur.
    Ergebnis:
    Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  2. ●20
    Eiweiß wird in Kochsalzlösung ausgesalzen und danach verdünnt. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Hier geschieht das nicht.
    3. Das Protein behält seine Raumstruktur.
    Ergebnis:
    Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  3. ★21
    Milch wird mit Speiseessig versetzt, es flocken weiße Klümpchen aus. Wie lässt sich das erklären?
    Lösung zeigen
    1. Essig senkt den pH-Wert der Milch.
    2. Die Ladung der Reste ändert sich, das Casein verliert seine Löslichkeit.
    3. Es flockt aus.
    Ergebnis:
    Die Säure verändert die Ladung der Reste, das Casein flockt aus

8Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

MerkenChiralität

Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.

Proteine bestehen aus L-Aminosäuren: In der Fischer-Projektion steht die Aminogruppe links.

BeispielChiralität und Fischer-Projektion (Leistungskurs)

Ist Glycin (2-Aminoethansäure) chiral?
Schritt für Schritt
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
Ergebnis:
Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

AchtungChiral heißt unsymmetrisch gebaut

So nicht
Ein Molekül ist chiral, wenn es irgendwie unsymmetrisch aussieht.
So richtig
Chiral heißt: Das Molekül lässt sich nicht mit seinem Spiegelbild zur Deckung bringen. Das ist der Fall bei vier verschiedenen Substituenten am Kohlenstoff-Atom.

Zähle die vier Gruppen am α-Kohlenstoff-Atom und prüfe, ob zwei davon gleich sind.

ÜbenJetzt du

  1. ○22
    Ist β-Alanin (3-Aminopropansäure) chiral?
    So fängst du an:
    Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
    Ergebnis:
    Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  2. ●23
    Ist Milchsäure (2-Hydroxypropansäure) chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  3. ★24
    Ist Valin (2-Amino-3-methylbutansäure) chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

9Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

MerkenEPA-Modell

Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Drehbar sind nur die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom.

BeispielEPA-Modell an Peptidgruppe und α-Kohlenstoff-Atom (Leistungskurs)

Wie lässt sich das Stickstoff-Atom der Peptidgruppe beschreiben?
Schritt für Schritt
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Trigonal-planar wegen Delokalisierung der Elektronen.
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Trigonal-planar wegen Delokalisierung der Elektronen.
Ergebnis:
Trigonal-planar wegen Delokalisierung der Elektronen

AchtungGeometrie der Atome in der Kette falsch zugeordnet

So nicht
Wie lässt sich der Winkel N–Cα–C am α-Kohlenstoff-Atom beschreiben → Etwa 120 Grad, trigonal-planar
So richtig
Wie lässt sich der Winkel N–Cα–C am α-Kohlenstoff-Atom beschreiben → Etwa 109,5 Grad, tetraedrisch

Zähle die Bindungspartner jedes Atoms und leite daraus die Geometrie ab.

ÜbenJetzt du

  1. ○25
    Wie lässt sich der Winkel N–Cα–C am α-Kohlenstoff-Atom beschreiben?
    So fängst du an:
    Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Etwa 109,5 Grad, tetraedrisch.
    Ergebnis:
    Etwa 109,5 Grad, tetraedrisch
  2. ●26
    Wie lässt sich die Bindung zwischen α-Kohlenstoff-Atom und Stickstoff-Atom beschreiben?
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Frei drehbar, reine Einfachbindung.
    Ergebnis:
    Frei drehbar, reine Einfachbindung
  3. ★27
    Wie lässt sich die Zahl der Atome, die mit den beiden benachbarten α-Kohlenstoff-Atomen in der Ebene einer Peptidgruppe liegen beschreiben?
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Sechs Atome in einer Ebene.
    Ergebnis:
    Sechs Atome in einer Ebene

Vermischte Übungen

Alles durcheinander – wie in der Arbeit. Überleg bei jeder Aufgabe zuerst: Welches Ziel ist das?

Üben

  1. ●28
    Welchen Rest trägt Serin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Serin ist es –CH₂–OH.
    3. Der Rest von Serin lautet –CH₂–OH.
    Ergebnis:
    –CH₂–OH
  2. ●29
    Der Rest von Lysin ist –(CH₂)₄–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Lysin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine basische Stickstoffgruppe.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Lysin gehört zur Gruppe: basisch.
    Ergebnis:
    Basisch, der Rest nimmt in Wasser Protonen auf
  3. ●30
    Phenylalanin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,48. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 5,5 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    2. Dort ist die Nettoladung Null.
    3. Das Zwitterion überwiegt.
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  4. ●31
    Glycin (M = 75 g/mol) und Alanin (M = 89 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. Zwei Moleküle verbinden sich unter Abspaltung von einem Molekül Wasser.
    2. M(Dipeptid) = 75 g/mol + 89 g/mol − 18 g/mol.
    3. M(Dipeptid) = 146 g/mol
    Ergebnis:
    146 g/mol
  5. ●32
    Zwischen welchen Atomgruppen bilden sich die Wasserstoffbrücken der α-Helix?
    Lösung zeigen
    1. Das Rückgrat enthält in jeder Peptidgruppe eine N–H-Gruppe und eine C=O-Gruppe.
    2. Zwischen ihnen bilden sich Wasserstoffbrücken.
    3. Das hält die Helix und das Faltblatt zusammen.
    Ergebnis:
    Zwischen N–H- und C=O-Gruppen des Kettenrückgrats
  6. ●33
    Zu welcher Gruppe zählt Fibroin, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
    2. Aufgabe: Faden der Seide.
    3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
    Ergebnis:
    Skleroprotein, Faden der Seide

Auf einen Blick

MerkenDas Wichtigste

α-Aminosäuren
Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.
Zwitterion
Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.
Reste
Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.
Peptidbindung
Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.
Strukturebenen
Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.
Funktion
Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.
Denaturierung
Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.
Chiralität
Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.
EPA-Modell
Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Kannst du das?

Je Ziel eine Aufgabe. Rechne sie ins Heft, dann kreuz ehrlich an. Keine Punkte, keine Note – der Test ist für dich.

ÜbenSelbsttest

  1. Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

    34
    Welchen Rest trägt Serin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
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    Ergebnis:
    –CH₂–OH

  2. Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

    35
    Serin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,68. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 5,7 überwiegend vor?
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    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung

  3. Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

    36
    Der Rest von Asparagin ist –CH₂–CO–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Asparagin?
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    Ergebnis:
    Polar, der Rest löst sich gut in Wasser

  4. Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

    37
    Asparaginsäure (M = 133 g/mol) und Serin (M = 105 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
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    Ergebnis:
    220 g/mol

  5. Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

    38
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört ein Faltblatt, gehalten durch Wasserstoffbrücken zwischen Kettenabschnitten?
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    Ergebnis:
    Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats

  6. Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

    39
    Zu welcher Gruppe zählt Insulin, und welche Aufgabe hat es?
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    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Hormon, das den Blutzucker senkt

  7. Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

    40
    Eiweiß wird in Kochsalzlösung ausgesalzen und danach verdünnt. Wird das Protein dabei denaturiert?
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    Ergebnis:
    Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten

  8. Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

    41
    Ist Alanin (2-Aminopropansäure) chiral?
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    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

  9. Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

    42
    Wie lässt sich die Bindung zwischen α-Kohlenstoff-Atom und Carbonyl-Kohlenstoff-Atom beschreiben?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Frei drehbar, reine Einfachbindung

Bei „unsicher“ oder „noch nicht“: Lies den Abschnitt zum Ziel noch einmal und rechne seine drei Aufgaben.

Wörter

Funktion
eine Regel, die aus einer Zahl eine andere macht
Nenner
die Zahl unten – in wie viele Teile geteilt wurde
Teiler
eine Zahl, durch die es ohne Rest aufgeht

Lösungen

  1. –CH₂–C₆H₄–OH
  2. –CH₂–SH
  3. Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom
  4. Überwiegend als Anion negativ geladen
  5. Überwiegend positiv geladen, als Kation
  6. Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer
  7. Polar und ungeladen, der Rest bildet Wasserstoffbrücken
  8. Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  9. Eine Ionenbindung zwischen Carboxylat und Ammonium
  10. Die Peptidbindung –CO–NH– zwischen Carboxy- und Aminogruppe
  11. 204 g/mol
  12. 202 g/mol
  13. Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  14. Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine
  15. Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  16. Sphäroprotein, Hormon, das den Blutzucker senkt
  17. Skleroprotein, Festigkeit in Sehnen und Haut
  18. Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz
  19. Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  20. Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  21. Die Säure verändert die Ladung der Reste, das Casein flockt aus
  22. Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  23. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  24. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  25. Etwa 109,5 Grad, tetraedrisch
  26. Frei drehbar, reine Einfachbindung
  27. Sechs Atome in einer Ebene
  28. –CH₂–OH
  29. Basisch, der Rest nimmt in Wasser Protonen auf
  30. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  31. 146 g/mol
  32. Zwischen N–H- und C=O-Gruppen des Kettenrückgrats
  33. Skleroprotein, Faden der Seide
  34. –CH₂–OH
  35. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  36. Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  37. 220 g/mol
  38. Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  39. Sphäroprotein, Hormon, das den Blutzucker senkt
  40. Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  41. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  42. Frei drehbar, reine Einfachbindung