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Chemie · Klasse 12 · Kapitel

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Proteine – Fäden und Helfer des Lebens

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○ mit Starthilfe, ● für alle, ★ zum Weiterdenken. Du wählst mindestens eine ★-Aufgabe. Du rechnest ins Heft.

1Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

Merkenα-Aminosäuren

Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.

Der Rest unterscheidet die zwanzig Aminosäuren der Proteine.

Beispielα-Aminosäuren: Bau und Nachweis

Worin unterscheiden sich Alanin und Valin?
Schritt für Schritt
  1. Beide sind α-Aminosäuren mit gleichem Grundgerüst.
  2. Das Grundgerüst besteht aus Aminogruppe, Carboxygruppe und einem Wasserstoff-Atom am α-Kohlenstoff-Atom.
  3. Verschieden ist nur der Rest: Methylgruppe bei Alanin, Isopropylgruppe bei Valin.
  1. Beide sind α-Aminosäuren mit gleichem Grundgerüst.
  2. Das Grundgerüst besteht aus Aminogruppe, Carboxygruppe und einem Wasserstoff-Atom am α-Kohlenstoff-Atom.
  3. Verschieden ist nur der Rest: Methylgruppe bei Alanin, Isopropylgruppe bei Valin.
Ergebnis:
Nur im Rest, der am α-Kohlenstoff-Atom sitzt

AchtungEine Aminosäure ist einfach eine Säure

So nicht
Eine Aminosäure ist eine Säure, die zusätzlich Stickstoff enthält.
So richtig
Eine Aminosäure ist Säure und Base zugleich: Die Carboxygruppe gibt Protonen ab, die Aminogruppe nimmt sie auf.

Nenne, welche Gruppe Protonen abgeben kann und welche Gruppe Protonen aufnehmen kann.

ÜbenJetzt du

  1. ○1
    Woran lässt sich eine α-Aminosäure erkennen?
    So fängst du an:
    Eine Aminosäure trägt eine Aminogruppe und eine Carboxygruppe.
    Lösung zeigen
    1. Eine Aminosäure trägt eine Aminogruppe und eine Carboxygruppe.
    2. Bei der α-Aminosäure sind beide am selben Kohlenstoff-Atom, dem α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Dort sitzen außerdem ein Wasserstoff-Atom und der Rest.
    Ergebnis:
    Die Aminogruppe sitzt am Kohlenstoff-Atom neben der Carboxygruppe
  2. ●2
    Welchen Rest trägt Lysin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Lysin ist es –(CH₂)₄–NH₂.
    3. Der Rest von Lysin lautet –(CH₂)₄–NH₂.
    Ergebnis:
    –(CH₂)₄–NH₂
  3. ★3
    Welche Gruppe der Aminosäure reagiert bei der Ninhydrin-Probe unter violetter Färbung?
    Lösung zeigen
    1. Ninhydrin ist ein Nachweis für freie Aminogruppen.
    2. Alle α-Aminosäuren haben eine solche Gruppe am α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Deshalb färben sie alle violett.
    Ergebnis:
    Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom

2Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

MerkenZwitterion

Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.

Deshalb sind sie Feststoffe mit hohem Schmelzpunkt und löslich in Wasser.

BeispielZwitterion: Löslichkeit, Schmelzpunkt, Säure-Base-Verhalten

Glutaminsäure hat den isoelektrischen Punkt bei pH 3,22. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 5,2 überwiegend vor?
Schritt für Schritt
  1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
  2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
  3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
  1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
  2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
  3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
Ergebnis:
Überwiegend als Anion negativ geladen

AchtungBei niedrigem pH negativ, bei hohem pH positiv

So nicht
In saurer Lösung gibt die Aminosäure Protonen ab und wird negativ.
So richtig
In saurer Lösung nimmt die Aminosäure Protonen auf und wird positiv. In basischer Lösung gibt sie Protonen ab und wird negativ.

Zeichne die Aminosäure bei pH 1 und frag dich: Welche Gruppe nimmt dort ein Proton auf?

ÜbenJetzt du

  1. ○4
    Glycin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,97. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 4 überwiegend vor?
    So fängst du an:
    Der pH-Wert liegt unter dem isoelektrischen Punkt.
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt unter dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat viele Protonen: Die Carboxylatgruppe nimmt eines auf.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend positiv geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend positiv geladen, als Kation
  2. ●5
    Leucin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,98. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 6 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    2. Dort ist die Nettoladung Null.
    3. Das Zwitterion überwiegt.
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  3. ★6
    Der isoelektrische Punkt von Asparaginsäure liegt bei pH 2,8, nicht bei pH 6. Wie erklärt sich das?
    Lösung zeigen
    1. Der isoelektrische Punkt ist der pH-Wert ohne Nettoladung.
    2. Asparaginsäure hat zwei Carboxygruppen und eine Aminogruppe.
    3. Mehr saure Gruppen verschieben den Punkt zu niedrigem pH.
    Ergebnis:
    Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer

3Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

MerkenReste

Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.

Er legt Löslichkeit, Ladung und Wechselwirkungen fest.

BeispielAminosäuren nach ihren Resten einteilen

Der Rest von Valin ist –CH(CH₃)₂. Zu welcher Gruppe zählt Valin?
Schritt für Schritt
  1. Der Rest ist ein reiner Kohlenwasserstoffrest.
  2. Er hat keine polare Gruppe und keine Ladung.
  3. Valin zählt zu den unpolaren Aminosäuren.
  1. Der Rest ist ein reiner Kohlenwasserstoffrest.
  2. Er hat keine polare Gruppe und keine Ladung.
  3. Valin zählt zu den unpolaren Aminosäuren.
Ergebnis:
Unpolar, der Rest löst sich schlecht in Wasser

AchtungPolare und unpolare Reste verwechselt

So nicht
Der Rest von Valin, eine Isopropylgruppe, löst sich gut in Wasser.
So richtig
Unpolare Reste wie bei Valin meiden Wasser. Polare Reste wie bei Serin bilden Wasserstoffbrücken zum Wasser.

Prüfe, ob der Rest eine Hydroxy-, Amino- oder Carboxygruppe trägt. Findet sich keine, ist der Rest unpolar.

ÜbenJetzt du

  1. ○7
    Der Rest von Leucin ist –CH₂–CH(CH₃)₂. Zu welcher Gruppe zählt Leucin?
    So fängst du an:
    Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
    Lösung zeigen
    1. Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Leucin gehört zur Gruppe: unpolar.
    Ergebnis:
    Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  2. ●8
    Der Rest von Asparagin ist –CH₂–CO–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Asparagin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Asparagin gehört zur Gruppe: polar.
    Ergebnis:
    Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  3. ★9
    Der Rest von Asparaginsäure ist –CH₂–COOH. Zu welcher Gruppe zählt Asparaginsäure?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine Carboxygruppe.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Asparaginsäure gehört zur Gruppe: sauer.
    Ergebnis:
    Sauer, der Rest gibt Protonen an Wasser ab

4Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

MerkenPeptidbindung

Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.

Wasser spaltet sie wieder, das ist die Hydrolyse.

BeispielPeptidbildung, Peptidspaltung und Biuret-Nachweis

Leucin (M = 131 g/mol) und Lysin (M = 146 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
Schritt für Schritt
  1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
  2. M = 131 g/mol + 146 g/mol − 18 g/mol.
  3. M = 259 g/mol
  1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
  2. M = 131 g/mol + 146 g/mol − 18 g/mol.
  3. M = 259 g/mol
Ergebnis:
259 g/mol

AchtungDie Peptidbildung braucht kein Nebenprodukt

So nicht
Zwei Aminosäuren verbinden sich einfach zum Dipeptid, die Massen addieren sich.
So richtig
Bei der Peptidbildung wird Wasser abgespalten: M(Dipeptid) = M(Aminosäure 1) + M(Aminosäure 2) − 18 g/mol.

Zeichne die beiden Aminosäuren und markiere die Atome, die als Wassermolekül abgehen.

ÜbenJetzt du

  1. ○10
    Asparaginsäure (M = 133 g/mol) und Prolin (M = 115 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    So fängst du an:
    1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 133 g/mol + 115 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 230 g/mol
    Ergebnis:
    230 g/mol
  2. ●11
    Cystein (M = 121 g/mol), Lysin (M = 146 g/mol) und Glycin (M = 75 g/mol) bilden ein Tripeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
    2. M = 121 g/mol + 146 g/mol + 75 g/mol − 36 g/mol.
    3. M = 306 g/mol
    Ergebnis:
    306 g/mol
  3. ★12
    Aus Glycin und Alanin lassen sich zwei verschiedene Dipeptide bilden. Wodurch unterscheiden sie sich?
    Lösung zeigen
    1. Glycylalanin hat Glycin am Amino-Ende.
    2. Alanylglycin hat Alanin am Amino-Ende.
    3. Die Reihenfolge macht beide zu verschiedenen Stoffen.
    Ergebnis:
    In der Reihenfolge, die Enden sind jeweils verschieden

5Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

MerkenStrukturebenen

Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.

Wasserstoffbrücken im Rückgrat bilden die Sekundärstruktur, die Reste die Tertiärstruktur. Mehrere Ketten bilden die Quartärstruktur.

BeispielStrukturebenen der Proteine

Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört der unpolare Kern, in dem sich Reste einer Kette zusammenlagern?
Schritt für Schritt
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Tertiärstruktur.
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Tertiärstruktur.
Ergebnis:
Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette

AchtungStrukturebenen verwechselt

So nicht
Die Primärstruktur beschreibt, wie die Kette im Raum gefaltet ist.
So richtig
Primär ist die Reihenfolge der Aminosäuren, sekundär die lokale Faltung (Helix, Faltblatt), tertiär die Faltung der ganzen Kette, quartär die Zusammenlagerung mehrerer Ketten.

Ordne die vier Begriffe nach dem Maßstab, vom einzelnen Baustein bis zum Komplex mehrerer Ketten.

ÜbenJetzt du

  1. ○13
    Zwischen welchen Atomgruppen bilden sich die Wasserstoffbrücken der α-Helix?
    So fängst du an:
    Das Rückgrat enthält in jeder Peptidgruppe eine N–H-Gruppe und eine C=O-Gruppe.
    Lösung zeigen
    1. Das Rückgrat enthält in jeder Peptidgruppe eine N–H-Gruppe und eine C=O-Gruppe.
    2. Zwischen ihnen bilden sich Wasserstoffbrücken.
    3. Das hält die Helix und das Faltblatt zusammen.
    Ergebnis:
    Zwischen N–H- und C=O-Gruppen des Kettenrückgrats
  2. ●14
    Welche Wechselwirkungen halten die Tertiärstruktur zusammen?
    Lösung zeigen
    1. Die Tertiärstruktur ist die Faltung der ganzen Kette.
    2. Die Reste lagern sich zusammen: Ionenbindungen, Wasserstoffbrücken, Disulfidbrücken, unpolare Anziehung.
    3. Es sind also Wechselwirkungen der Reste.
    Ergebnis:
    Wechselwirkungen der Reste, etwa Ionenbindungen und Disulfidbrücken
  3. ★15
    Hämoglobin besteht aus vier Ketten, die sich zusammenlagern. Welche Ebene beschreibt das?
    Lösung zeigen
    1. Vier Ketten bilden gemeinsam einen Komplex.
    2. Das Zusammenspiel mehrerer Ketten heißt Quartärstruktur.
    3. Jede einzelne Kette hat dabei ihre eigene Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Die Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen

6Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

MerkenFunktion

Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.

Essenzielle Aminosäuren stellt der Körper nicht selbst her.

BeispielFunktion der Proteine und essenzielle Aminosäuren

Zu welcher Gruppe zählt Keratin, und welche Aufgabe hat es?
Schritt für Schritt
  1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
  2. Aufgabe: Gerüst in Haaren und Nägeln.
  3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
  1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
  2. Aufgabe: Gerüst in Haaren und Nägeln.
  3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
Ergebnis:
Skleroprotein, Gerüst in Haaren und Nägeln

AchtungGerüstproteine und Helferproteine verwechselt

So nicht
Keratin ist ein Sphäroprotein, weil Haare viele Aufgaben haben.
So richtig
Keratin ist ein Skleroprotein: faserförmig, wasserunlöslich, ein Gerüst. Enzyme und Hämoglobin sind kugelige Sphäroproteine.

Ordne zuerst die Form zu, faserig oder kugelig, und danach die Löslichkeit in Wasser.

ÜbenJetzt du

  1. ○16
    Zu welcher Gruppe zählt Kollagen, und welche Aufgabe hat es?
    So fängst du an:
    Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
    Lösung zeigen
    1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
    2. Aufgabe: Festigkeit in Sehnen und Haut.
    3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
    Ergebnis:
    Skleroprotein, Festigkeit in Sehnen und Haut
  2. ●17
    Zu welcher Gruppe zählt Amylase, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Enzym, das Stärke spaltet.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Enzym, das Stärke spaltet
  3. ★18
    Warum ist Gelatine als alleinige Eiweißquelle für den Menschen unvollständig, obwohl sie reich an Protein ist?
    Lösung zeigen
    1. Der Körper braucht alle essenziellen Aminosäuren aus der Nahrung.
    2. In Gelatine fehlt Tryptophan fast vollständig.
    3. Deshalb reicht Gelatine allein als Eiweißquelle nicht aus.
    Ergebnis:
    Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz

7Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

MerkenDenaturierung

Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.

Schwache Wechselwirkungen lösen sich, die Peptidbindungen halten.

BeispielDenaturierung von Proteinen

Haare werden mit einer Dauerwellflüssigkeit behandelt, die Disulfidbrücken löst. Wird das Protein dabei denaturiert?
Schritt für Schritt
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Dann entfaltet sich das Protein.
  3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Dann entfaltet sich das Protein.
  3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
Ergebnis:
Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren

AchtungEiweiß gerinnt nur durch Hitze

So nicht
Denaturierung gibt es nur beim Erhitzen, Säure und Alkohol schaden dem Eiweiß nicht.
So richtig
Auch Säuren, Alkohol, Schwermetallionen und starkes Schütteln verändern die Raumstruktur. Hitze ist nur eine von mehreren Ursachen.

Nenne zwei Alltagsbeispiele, bei denen Eiweiß ohne Wärme gerinnt, und beschreibe die Ursache.

ÜbenJetzt du

  1. ○19
    Eiweißlösung wird mit Wasser verdünnt. Wird das Protein dabei denaturiert?
    So fängst du an:
    Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Hier geschieht das nicht.
    3. Das Protein behält seine Raumstruktur.
    Ergebnis:
    Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  2. ●20
    Milch wird mit Zitronensaft versetzt. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  3. ★21
    Milch wird mit Speiseessig versetzt, es flocken weiße Klümpchen aus. Wie lässt sich das erklären?
    Lösung zeigen
    1. Essig senkt den pH-Wert der Milch.
    2. Die Ladung der Reste ändert sich, das Casein verliert seine Löslichkeit.
    3. Es flockt aus.
    Ergebnis:
    Die Säure verändert die Ladung der Reste, das Casein flockt aus

8Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

MerkenChiralität

Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.

Proteine bestehen aus L-Aminosäuren: In der Fischer-Projektion steht die Aminogruppe links.

BeispielChiralität und Fischer-Projektion (Leistungskurs)

Ist Alanin (2-Aminopropansäure) chiral?
Schritt für Schritt
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Ja, das Molekül ist chiral.
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Ja, das Molekül ist chiral.
Ergebnis:
Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

AchtungChiral heißt unsymmetrisch gebaut

So nicht
Ein Molekül ist chiral, wenn es irgendwie unsymmetrisch aussieht.
So richtig
Chiral heißt: Das Molekül lässt sich nicht mit seinem Spiegelbild zur Deckung bringen. Das ist der Fall bei vier verschiedenen Substituenten am Kohlenstoff-Atom.

Zähle die vier Gruppen am α-Kohlenstoff-Atom und prüfe, ob zwei davon gleich sind.

ÜbenJetzt du

  1. ○22
    Ist β-Alanin (3-Aminopropansäure) chiral?
    So fängst du an:
    Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
    Ergebnis:
    Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  2. ●23
    Was macht das α-Kohlenstoff-Atom von Alanin zu einem Stereozentrum?
    Lösung zeigen
    1. Das α-Kohlenstoff-Atom von Alanin trägt –NH₂, –COOH, –CH₃ und –H.
    2. Alle vier Gruppen sind verschieden.
    3. Damit ist es ein Stereozentrum.
    Ergebnis:
    Es trägt vier verschiedene Substituenten
  3. ★24
    Threonin hat zwei Stereozentren. Wie viele Stereoisomere sind möglich?
    Lösung zeigen
    1. Zwei Stereozentren geben 2² Möglichkeiten.
    2. Das sind vier Stereoisomere.
    3. Jeweils zwei verhalten sich wie Bild und Spiegelbild.
    Ergebnis:
    Vier, die als zwei Enantiomerenpaare vorliegen

9Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

MerkenEPA-Modell

Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Drehbar sind nur die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom.

BeispielEPA-Modell an Peptidgruppe und α-Kohlenstoff-Atom (Leistungskurs)

Wie lässt sich die Bindung zwischen α-Kohlenstoff-Atom und Stickstoff-Atom beschreiben?
Schritt für Schritt
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Frei drehbar, reine Einfachbindung.
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Frei drehbar, reine Einfachbindung.
Ergebnis:
Frei drehbar, reine Einfachbindung

AchtungDie Peptidbindung ist frei drehbar

So nicht
Die Bindung zwischen C und N dreht sich wie die Einfachbindung im Alkan.
So richtig
Die C–N-Bindung hat teilweise Doppelbindungscharakter. Die sechs Atome der Peptidgruppe liegen in einer Ebene, Drehungen sind nur am α-Kohlenstoff-Atom möglich.

Zeichne die Grenzformeln der Peptidgruppe und beschreibe, was sie über die Bindung zwischen Kohlenstoff und Stickstoff aussagen.

ÜbenJetzt du

  1. ○25
    Wie lässt sich das Kohlenstoff-Atom der Carboxylatgruppe –COO⁻ beschreiben?
    So fängst du an:
    Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad.
    Ergebnis:
    Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad
  2. ●26
    Wie lässt sich das α-Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern beschreiben?
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Tetraedrisch, Winkel von etwa 109,5 Grad.
    Ergebnis:
    Tetraedrisch, Winkel von etwa 109,5 Grad
  3. ★27
    Wie lässt sich das Kohlenstoff-Atom der Carbonylgruppe mit drei Bindungspartnern beschreiben?
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad.
    Ergebnis:
    Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad

Vermischte Übungen

Alles durcheinander – wie in der Arbeit. Überleg bei jeder Aufgabe zuerst: Welches Ziel ist das?

Üben

  1. ●28
    Welchen Rest trägt Threonin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Threonin ist es –CH(OH)–CH₃.
    3. Der Rest von Threonin lautet –CH(OH)–CH₃.
    Ergebnis:
    –CH(OH)–CH₃
  2. ●29
    Der Rest von Serin ist –CH₂–OH. Zu welcher Gruppe zählt Serin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Serin gehört zur Gruppe: polar.
    Ergebnis:
    Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  3. ●30
    Phenylalanin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,48. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 7,5 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend als Anion negativ geladen
  4. ●31
    Valin (M = 117 g/mol) und Glutaminsäure (M = 147 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 117 g/mol + 147 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 246 g/mol
    Ergebnis:
    246 g/mol
  5. ●32
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört ein Faltblatt, gehalten durch Wasserstoffbrücken zwischen Kettenabschnitten?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Sekundärstruktur.
    Ergebnis:
    Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  6. ●33
    Ein Spiegelei brät in der Pfanne. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren

Auf einen Blick

MerkenDas Wichtigste

α-Aminosäuren
Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.
Zwitterion
Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.
Reste
Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.
Peptidbindung
Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.
Strukturebenen
Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.
Funktion
Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.
Denaturierung
Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.
Chiralität
Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.
EPA-Modell
Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Kannst du das?

Je Ziel eine Aufgabe. Rechne sie ins Heft, dann kreuz ehrlich an. Keine Punkte, keine Note – der Test ist für dich.

ÜbenSelbsttest

  1. Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

    34
    Welchen Rest trägt Valin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
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    Ergebnis:
    –CH(CH₃)₂

  2. Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

    35
    Eine Aminosäure hat den isoelektrischen Punkt bei pH 6,0. Welche Ladung trägt sie bei pH 2,0 überwiegend?
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    Ergebnis:
    Positiv, weil die Carboxylatgruppe ein Proton aufnimmt

  3. Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

    36
    Der Rest von Leucin ist –CH₂–CH(CH₃)₂. Zu welcher Gruppe zählt Leucin?
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    Ergebnis:
    Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf

  4. Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

    37
    Welche Probe ergibt bei der Biuret-Reaktion mit Kupferionen in alkalischer Lösung die violette Färbung?
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    Ergebnis:
    Eine Lösung mit mehreren Peptidbindungen, etwa Eiklar

  5. Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

    38
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört ein Faltblatt, gehalten durch Wasserstoffbrücken zwischen Kettenabschnitten?
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    Ergebnis:
    Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats

  6. Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

    39
    Welche Aufgabe haben Enzyme, die zu den Sphäroproteinen gehören?
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    Ergebnis:
    Sie beschleunigen Reaktionen, ohne dabei verbraucht zu werden

  7. Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

    40
    Ein gekochtes Frühstücksei wird beim Abkühlen nicht wieder flüssig. Warum?
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    Ergebnis:
    Die entfalteten Ketten haben sich zu einem festen Netz verbunden

  8. Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

    41
    Was macht das α-Kohlenstoff-Atom von Alanin zu einem Stereozentrum?
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    Ergebnis:
    Es trägt vier verschiedene Substituenten

  9. Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

    42
    Wie lässt sich die Zahl der Atome, die mit den beiden benachbarten α-Kohlenstoff-Atomen in der Ebene einer Peptidgruppe liegen beschreiben?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Sechs Atome in einer Ebene

Bei „unsicher“ oder „noch nicht“: Lies den Abschnitt zum Ziel noch einmal und rechne seine drei Aufgaben.

Wörter

Funktion
eine Regel, die aus einer Zahl eine andere macht
Nenner
die Zahl unten – in wie viele Teile geteilt wurde
Teiler
eine Zahl, durch die es ohne Rest aufgeht

Lösungen

  1. Die Aminogruppe sitzt am Kohlenstoff-Atom neben der Carboxygruppe
  2. –(CH₂)₄–NH₂
  3. Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom
  4. Überwiegend positiv geladen, als Kation
  5. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  6. Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer
  7. Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  8. Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  9. Sauer, der Rest gibt Protonen an Wasser ab
  10. 230 g/mol
  11. 306 g/mol
  12. In der Reihenfolge, die Enden sind jeweils verschieden
  13. Zwischen N–H- und C=O-Gruppen des Kettenrückgrats
  14. Wechselwirkungen der Reste, etwa Ionenbindungen und Disulfidbrücken
  15. Die Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen
  16. Skleroprotein, Festigkeit in Sehnen und Haut
  17. Sphäroprotein, Enzym, das Stärke spaltet
  18. Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz
  19. Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  20. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  21. Die Säure verändert die Ladung der Reste, das Casein flockt aus
  22. Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  23. Es trägt vier verschiedene Substituenten
  24. Vier, die als zwei Enantiomerenpaare vorliegen
  25. Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad
  26. Tetraedrisch, Winkel von etwa 109,5 Grad
  27. Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad
  28. –CH(OH)–CH₃
  29. Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  30. Überwiegend als Anion negativ geladen
  31. 246 g/mol
  32. Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  33. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  34. –CH(CH₃)₂
  35. Positiv, weil die Carboxylatgruppe ein Proton aufnimmt
  36. Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  37. Eine Lösung mit mehreren Peptidbindungen, etwa Eiklar
  38. Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  39. Sie beschleunigen Reaktionen, ohne dabei verbraucht zu werden
  40. Die entfalteten Ketten haben sich zu einem festen Netz verbunden
  41. Es trägt vier verschiedene Substituenten
  42. Sechs Atome in einer Ebene