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Chemie · Klasse 12 · Kapitel

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Proteine – Fäden und Helfer des Lebens

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1Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

Merkenα-Aminosäuren

Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.

Der Rest unterscheidet die zwanzig Aminosäuren der Proteine.

Beispielα-Aminosäuren: Bau und Nachweis

Welchen Rest trägt Asparaginsäure, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
Schritt für Schritt
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Asparaginsäure ist es –CH₂–COOH.
  3. Der Rest von Asparaginsäure lautet –CH₂–COOH.
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Asparaginsäure ist es –CH₂–COOH.
  3. Der Rest von Asparaginsäure lautet –CH₂–COOH.
Ergebnis:
–CH₂–COOH

AchtungDie Aminogruppe sitzt irgendwo in der Kette

So nicht
Die Aminogruppe steht am anderen Ende der Kette, die Carboxygruppe am Anfang.
So richtig
Bei der α-Aminosäure sitzen Aminogruppe und Carboxygruppe am selben Kohlenstoff-Atom, dem α-Kohlenstoff-Atom.

Zeichne eine Aminosäure und markiere das Kohlenstoff-Atom, das Aminogruppe und Carboxygruppe zugleich trägt.

ÜbenJetzt du

  1. ○1
    Worin unterscheiden sich Alanin und Valin?
    So fängst du an:
    Beide sind α-Aminosäuren mit gleichem Grundgerüst.
    Lösung zeigen
    1. Beide sind α-Aminosäuren mit gleichem Grundgerüst.
    2. Das Grundgerüst besteht aus Aminogruppe, Carboxygruppe und einem Wasserstoff-Atom am α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Verschieden ist nur der Rest: Methylgruppe bei Alanin, Isopropylgruppe bei Valin.
    Ergebnis:
    Nur im Rest, der am α-Kohlenstoff-Atom sitzt
  2. ●2
    Welchen Rest trägt Valin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Valin ist es –CH(CH₃)₂.
    3. Der Rest von Valin lautet –CH(CH₃)₂.
    Ergebnis:
    –CH(CH₃)₂
  3. ★3
    Welchen Rest trägt Asparagin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Asparagin ist es –CH₂–CO–NH₂.
    3. Der Rest von Asparagin lautet –CH₂–CO–NH₂.
    Ergebnis:
    –CH₂–CO–NH₂

2Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

MerkenZwitterion

Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.

Deshalb sind sie Feststoffe mit hohem Schmelzpunkt und löslich in Wasser.

BeispielZwitterion: Löslichkeit, Schmelzpunkt, Säure-Base-Verhalten

Leucin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,98. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 8 überwiegend vor?
Schritt für Schritt
  1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
  2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
  3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
  1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
  2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
  3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
Ergebnis:
Überwiegend als Anion negativ geladen

AchtungBei niedrigem pH negativ, bei hohem pH positiv

So nicht
In saurer Lösung gibt die Aminosäure Protonen ab und wird negativ.
So richtig
In saurer Lösung nimmt die Aminosäure Protonen auf und wird positiv. In basischer Lösung gibt sie Protonen ab und wird negativ.

Zeichne die Aminosäure bei pH 1 und frag dich: Welche Gruppe nimmt dort ein Proton auf?

ÜbenJetzt du

  1. ○4
    Alanin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 6. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 8 überwiegend vor?
    So fängst du an:
    Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend als Anion negativ geladen
  2. ●5
    Cystein hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,07. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 7,1 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend als Anion negativ geladen
  3. ★6
    Der isoelektrische Punkt von Asparaginsäure liegt bei pH 2,8, nicht bei pH 6. Wie erklärt sich das?
    Lösung zeigen
    1. Der isoelektrische Punkt ist der pH-Wert ohne Nettoladung.
    2. Asparaginsäure hat zwei Carboxygruppen und eine Aminogruppe.
    3. Mehr saure Gruppen verschieben den Punkt zu niedrigem pH.
    Ergebnis:
    Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer

3Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

MerkenReste

Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.

Er legt Löslichkeit, Ladung und Wechselwirkungen fest.

BeispielAminosäuren nach ihren Resten einteilen

Lysin trägt im Rest eine zweite Aminogruppe: –(CH₂)₄–NH₂. Wie verhält sich dieser Rest in Wasser?
Schritt für Schritt
  1. Die Aminogruppe im Rest ist basisch.
  2. Sie nimmt ein Proton auf: –NH₂ wird zu –NH₃⁺.
  3. Der Rest ist positiv geladen: Lysin zählt zu den basischen Aminosäuren.
  1. Die Aminogruppe im Rest ist basisch.
  2. Sie nimmt ein Proton auf: –NH₂ wird zu –NH₃⁺.
  3. Der Rest ist positiv geladen: Lysin zählt zu den basischen Aminosäuren.
Ergebnis:
Basisch, er nimmt Protonen auf und wird positiv

AchtungAlle Aminosäuren verhalten sich im Wesentlichen gleich

So nicht
Der Rest ist nur ein Anhängsel, alle Aminosäuren verhalten sich gleich.
So richtig
Der Rest bestimmt Löslichkeit, Ladung und die Wechselwirkungen in der Kette. Deshalb faltet jedes Protein anders.

Nenne für zwei Aminosäuren je eine Eigenschaft, die vom Rest abhängt.

ÜbenJetzt du

  1. ○7
    Der Rest von Arginin ist –(CH₂)₃–NH–C(=NH)–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Arginin?
    So fängst du an:
    Der Rest trägt eine basische Stickstoffgruppe.
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine basische Stickstoffgruppe.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Arginin gehört zur Gruppe: basisch.
    Ergebnis:
    Basisch, der Rest nimmt in Wasser Protonen auf
  2. ●8
    Der Rest von Phenylalanin ist –CH₂–C₆H₅. Zu welcher Gruppe zählt Phenylalanin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Phenylalanin gehört zur Gruppe: unpolar.
    Ergebnis:
    Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  3. ★9
    Welche Wechselwirkung können die Reste von Glutaminsäure (sauer) und Lysin (basisch) in einem Protein eingehen?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest von Glutaminsäure trägt –COO⁻, der von Lysin –NH₃⁺.
    2. Entgegengesetzte Ladungen ziehen sich an.
    3. Es entsteht eine Ionenbindung zwischen den Resten.
    Ergebnis:
    Eine Ionenbindung zwischen Carboxylat und Ammonium

4Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

MerkenPeptidbindung

Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.

Wasser spaltet sie wieder, das ist die Hydrolyse.

BeispielPeptidbildung, Peptidspaltung und Biuret-Nachweis

Bei der Bildung eines Dipeptids aus zwei Aminosäuren entsteht außer dem Dipeptid ein zweiter Stoff. Welcher?
Schritt für Schritt
  1. Die Carboxygruppe der einen Aminosäure reagiert mit der Aminogruppe der anderen.
  2. Die Atome für ein Wassermolekül gehen dabei ab.
  3. Die Reaktion ist eine Kondensation.
  1. Die Carboxygruppe der einen Aminosäure reagiert mit der Aminogruppe der anderen.
  2. Die Atome für ein Wassermolekül gehen dabei ab.
  3. Die Reaktion ist eine Kondensation.
Ergebnis:
Wasser, die Reaktion ist eine Kondensation

AchtungDie Peptidbildung braucht kein Nebenprodukt

So nicht
Zwei Aminosäuren verbinden sich einfach zum Dipeptid, die Massen addieren sich.
So richtig
Bei der Peptidbildung wird Wasser abgespalten: M(Dipeptid) = M(Aminosäure 1) + M(Aminosäure 2) − 18 g/mol.

Zeichne die beiden Aminosäuren und markiere die Atome, die als Wassermolekül abgehen.

ÜbenJetzt du

  1. ○10
    Serin (M = 105 g/mol), Glycin (M = 75 g/mol) und Glutaminsäure (M = 147 g/mol) bilden ein Tripeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    So fängst du an:
    2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
    Lösung zeigen
    1. 2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
    2. M = 105 g/mol + 75 g/mol + 147 g/mol − 36 g/mol.
    3. M = 291 g/mol
    Ergebnis:
    291 g/mol
  2. ●11
    Leucin (M = 131 g/mol) und Prolin (M = 115 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 131 g/mol + 115 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 228 g/mol
    Ergebnis:
    228 g/mol
  3. ★12
    Glutaminsäure (M = 147 g/mol) und Serin (M = 105 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 147 g/mol + 105 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 234 g/mol
    Ergebnis:
    234 g/mol

5Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

MerkenStrukturebenen

Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.

Wasserstoffbrücken im Rückgrat bilden die Sekundärstruktur, die Reste die Tertiärstruktur. Mehrere Ketten bilden die Quartärstruktur.

BeispielStrukturebenen der Proteine

Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört eine Ionenbindung zwischen einem Lysinrest und einem Glutaminsäurerest derselben Kette?
Schritt für Schritt
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Tertiärstruktur.
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Tertiärstruktur.
Ergebnis:
Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette

AchtungStrukturebenen verwechselt

So nicht
Die Primärstruktur beschreibt, wie die Kette im Raum gefaltet ist.
So richtig
Primär ist die Reihenfolge der Aminosäuren, sekundär die lokale Faltung (Helix, Faltblatt), tertiär die Faltung der ganzen Kette, quartär die Zusammenlagerung mehrerer Ketten.

Ordne die vier Begriffe nach dem Maßstab, vom einzelnen Baustein bis zum Komplex mehrerer Ketten.

ÜbenJetzt du

  1. ○13
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört der unpolare Kern, in dem sich Reste einer Kette zusammenlagern?
    So fängst du an:
    Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  2. ●14
    Zwischen welchen Atomgruppen bilden sich die Wasserstoffbrücken der α-Helix?
    Lösung zeigen
    1. Das Rückgrat enthält in jeder Peptidgruppe eine N–H-Gruppe und eine C=O-Gruppe.
    2. Zwischen ihnen bilden sich Wasserstoffbrücken.
    3. Das hält die Helix und das Faltblatt zusammen.
    Ergebnis:
    Zwischen N–H- und C=O-Gruppen des Kettenrückgrats
  3. ★15
    Hämoglobin besteht aus vier Ketten, die sich zusammenlagern. Welche Ebene beschreibt das?
    Lösung zeigen
    1. Vier Ketten bilden gemeinsam einen Komplex.
    2. Das Zusammenspiel mehrerer Ketten heißt Quartärstruktur.
    3. Jede einzelne Kette hat dabei ihre eigene Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Die Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen

6Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

MerkenFunktion

Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.

Essenzielle Aminosäuren stellt der Körper nicht selbst her.

BeispielFunktion der Proteine und essenzielle Aminosäuren

Zu welcher Gruppe zählt Keratin, und welche Aufgabe hat es?
Schritt für Schritt
  1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
  2. Aufgabe: Gerüst in Haaren und Nägeln.
  3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
  1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
  2. Aufgabe: Gerüst in Haaren und Nägeln.
  3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
Ergebnis:
Skleroprotein, Gerüst in Haaren und Nägeln

AchtungGerüstproteine und Helferproteine verwechselt

So nicht
Keratin ist ein Sphäroprotein, weil Haare viele Aufgaben haben.
So richtig
Keratin ist ein Skleroprotein: faserförmig, wasserunlöslich, ein Gerüst. Enzyme und Hämoglobin sind kugelige Sphäroproteine.

Ordne zuerst die Form zu, faserig oder kugelig, und danach die Löslichkeit in Wasser.

ÜbenJetzt du

  1. ○16
    Zu welcher Gruppe zählt Pepsin, und welche Aufgabe hat es?
    So fängst du an:
    Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Enzym, das im Magen Proteine spaltet.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Enzym, das im Magen Proteine spaltet
  2. ●17
    Zu welcher Gruppe zählt Albumin, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Transport von Stoffen im Blut.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Transport von Stoffen im Blut
  3. ★18
    Warum ist Gelatine als alleinige Eiweißquelle für den Menschen unvollständig, obwohl sie reich an Protein ist?
    Lösung zeigen
    1. Der Körper braucht alle essenziellen Aminosäuren aus der Nahrung.
    2. In Gelatine fehlt Tryptophan fast vollständig.
    3. Deshalb reicht Gelatine allein als Eiweißquelle nicht aus.
    Ergebnis:
    Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz

7Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

MerkenDenaturierung

Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.

Schwache Wechselwirkungen lösen sich, die Peptidbindungen halten.

BeispielDenaturierung von Proteinen

Eiweiß kommt mit gelösten Silberionen in Berührung. Wird das Protein dabei denaturiert?
Schritt für Schritt
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Dann entfaltet sich das Protein.
  3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Dann entfaltet sich das Protein.
  3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
Ergebnis:
Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren

AchtungEiweiß gerinnt nur durch Hitze

So nicht
Denaturierung gibt es nur beim Erhitzen, Säure und Alkohol schaden dem Eiweiß nicht.
So richtig
Auch Säuren, Alkohol, Schwermetallionen und starkes Schütteln verändern die Raumstruktur. Hitze ist nur eine von mehreren Ursachen.

Nenne zwei Alltagsbeispiele, bei denen Eiweiß ohne Wärme gerinnt, und beschreibe die Ursache.

ÜbenJetzt du

  1. ○19
    Quark entsteht beim Säuern von Milch. Wird das Protein dabei denaturiert?
    So fängst du an:
    Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  2. ●20
    Was geschieht bei der Denaturierung eines Proteins?
    Lösung zeigen
    1. Wärme, Säure oder Alkohol stören schwache Wechselwirkungen.
    2. Wasserstoffbrücken und Ionenbindungen lösen sich, die Peptidbindungen bleiben.
    3. Die Kette entfaltet sich, die Primärstruktur bleibt erhalten.
    Ergebnis:
    Die Raumstruktur geht verloren, die Primärstruktur bleibt erhalten
  3. ★21
    Milch wird mit Speiseessig versetzt, es flocken weiße Klümpchen aus. Wie lässt sich das erklären?
    Lösung zeigen
    1. Essig senkt den pH-Wert der Milch.
    2. Die Ladung der Reste ändert sich, das Casein verliert seine Löslichkeit.
    3. Es flockt aus.
    Ergebnis:
    Die Säure verändert die Ladung der Reste, das Casein flockt aus

8Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

MerkenChiralität

Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.

Proteine bestehen aus L-Aminosäuren: In der Fischer-Projektion steht die Aminogruppe links.

BeispielChiralität und Fischer-Projektion (Leistungskurs)

Was macht das α-Kohlenstoff-Atom von Alanin zu einem Stereozentrum?
Schritt für Schritt
  1. Das α-Kohlenstoff-Atom von Alanin trägt –NH₂, –COOH, –CH₃ und –H.
  2. Alle vier Gruppen sind verschieden.
  3. Damit ist es ein Stereozentrum.
  1. Das α-Kohlenstoff-Atom von Alanin trägt –NH₂, –COOH, –CH₃ und –H.
  2. Alle vier Gruppen sind verschieden.
  3. Damit ist es ein Stereozentrum.
Ergebnis:
Es trägt vier verschiedene Substituenten

AchtungChiral heißt unsymmetrisch gebaut

So nicht
Ein Molekül ist chiral, wenn es irgendwie unsymmetrisch aussieht.
So richtig
Chiral heißt: Das Molekül lässt sich nicht mit seinem Spiegelbild zur Deckung bringen. Das ist der Fall bei vier verschiedenen Substituenten am Kohlenstoff-Atom.

Zähle die vier Gruppen am α-Kohlenstoff-Atom und prüfe, ob zwei davon gleich sind.

ÜbenJetzt du

  1. ○22
    Ist Propan-2-ol chiral?
    So fängst du an:
    Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
    Ergebnis:
    Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  2. ●23
    Ist β-Alanin (3-Aminopropansäure) chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
    Ergebnis:
    Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  3. ★24
    Threonin hat zwei Stereozentren. Wie viele Stereoisomere sind möglich?
    Lösung zeigen
    1. Zwei Stereozentren geben 2² Möglichkeiten.
    2. Das sind vier Stereoisomere.
    3. Jeweils zwei verhalten sich wie Bild und Spiegelbild.
    Ergebnis:
    Vier, die als zwei Enantiomerenpaare vorliegen

9Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

MerkenEPA-Modell

Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Drehbar sind nur die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom.

BeispielEPA-Modell an Peptidgruppe und α-Kohlenstoff-Atom (Leistungskurs)

Wie viele Atome liegen in der Ebene der Peptidgruppe, wenn die beiden benachbarten α-Kohlenstoff-Atome mitgezählt werden?
Schritt für Schritt
  1. Die Peptidgruppe besteht aus C, O, N und H.
  2. Die beiden benachbarten α-Kohlenstoff-Atome liegen ebenfalls in der Ebene.
  3. Das sind sechs Atome.
  1. Die Peptidgruppe besteht aus C, O, N und H.
  2. Die beiden benachbarten α-Kohlenstoff-Atome liegen ebenfalls in der Ebene.
  3. Das sind sechs Atome.
Ergebnis:
Sechs Atome liegen in einer Ebene

AchtungGeometrie der Atome in der Kette falsch zugeordnet

So nicht
Wie lässt sich der Winkel N–Cα–C am α-Kohlenstoff-Atom beschreiben → Etwa 120 Grad, trigonal-planar
So richtig
Wie lässt sich der Winkel N–Cα–C am α-Kohlenstoff-Atom beschreiben → Etwa 109,5 Grad, tetraedrisch

Zähle die Bindungspartner jedes Atoms und leite daraus die Geometrie ab.

ÜbenJetzt du

  1. ○25
    Wie lässt sich die Bindung zwischen α-Kohlenstoff-Atom und Stickstoff-Atom beschreiben?
    So fängst du an:
    Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Frei drehbar, reine Einfachbindung.
    Ergebnis:
    Frei drehbar, reine Einfachbindung
  2. ●26
    Wie lässt sich die C–N-Bindung der Peptidgruppe beschreiben?
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Nicht frei drehbar, Teil-Doppelbindung.
    Ergebnis:
    Nicht frei drehbar, Teil-Doppelbindung
  3. ★27
    Wie lässt sich der Winkel N–Cα–C am α-Kohlenstoff-Atom beschreiben?
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Etwa 109,5 Grad, tetraedrisch.
    Ergebnis:
    Etwa 109,5 Grad, tetraedrisch

Vermischte Übungen

Alles durcheinander – wie in der Arbeit. Überleg bei jeder Aufgabe zuerst: Welches Ziel ist das?

Üben

  1. ●28
    Welchen Rest trägt Glycin, H₂N–CH₂–COOH?
    Lösung zeigen
    1. Das α-Kohlenstoff-Atom trägt vier Bindungspartner.
    2. Aminogruppe und Carboxygruppe sind zwei davon.
    3. In H₂N–CH₂–COOH bleiben zwei Wasserstoff-Atome, eines davon ist der Rest.
    Ergebnis:
    Ein Wasserstoff-Atom
  2. ●29
    Der Rest von Threonin ist –CH(OH)–CH₃. Zu welcher Gruppe zählt Threonin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Threonin gehört zur Gruppe: polar.
    Ergebnis:
    Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  3. ●30
    Asparaginsäure hat den isoelektrischen Punkt bei pH 2,77. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 2,8 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    2. Dort ist die Nettoladung Null.
    3. Das Zwitterion überwiegt.
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  4. ●31
    Phenylalanin (M = 165 g/mol) und Leucin (M = 131 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 165 g/mol + 131 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 278 g/mol
    Ergebnis:
    278 g/mol
  5. ●32
    Welche Aussage zu den Ionen-Dipol-Wechselwirkungen in Proteinen trifft zu?
    Lösung zeigen
    1. Wassermoleküle sind Dipole.
    2. Geladene Gruppen am Rest ziehen den entgegengesetzten Pol der Wassermoleküle an.
    3. Das heißt Ionen-Dipol-Wechselwirkung.
    Ergebnis:
    Geladene Reste wechselwirken mit den Dipolen der Wassermoleküle
  6. ●33
    Was bedeutet es, dass Valin eine essenzielle Aminosäure ist?
    Lösung zeigen
    1. Der Körper stellt manche Aminosäuren selbst her.
    2. Essenzielle Aminosäuren kann er nicht selbst herstellen.
    3. Sie müssen deshalb mit der Nahrung aufgenommen werden.
    Ergebnis:
    Sie muss mit der Nahrung aufgenommen werden

Auf einen Blick

MerkenDas Wichtigste

α-Aminosäuren
Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.
Zwitterion
Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.
Reste
Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.
Peptidbindung
Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.
Strukturebenen
Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.
Funktion
Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.
Denaturierung
Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.
Chiralität
Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.
EPA-Modell
Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Kannst du das?

Je Ziel eine Aufgabe. Rechne sie ins Heft, dann kreuz ehrlich an. Keine Punkte, keine Note – der Test ist für dich.

ÜbenSelbsttest

  1. Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

    34
    Welchen Rest trägt Phenylalanin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    –CH₂–C₆H₅

  2. Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

    35
    Asparaginsäure hat den isoelektrischen Punkt bei pH 2,77. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 0,8 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Überwiegend positiv geladen, als Kation

  3. Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

    36
    Lysin trägt im Rest eine zweite Aminogruppe: –(CH₂)₄–NH₂. Wie verhält sich dieser Rest in Wasser?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Basisch, er nimmt Protonen auf und wird positiv

  4. Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

    37
    Valin (M = 117 g/mol) und Phenylalanin (M = 165 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    264 g/mol

  5. Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

    38
    Was legt die Primärstruktur eines Proteins fest?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Die Reihenfolge der Aminosäuren in der Kette

  6. Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

    39
    Zu welcher Gruppe zählt Insulin, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Hormon, das den Blutzucker senkt

  7. Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

    40
    Welche Wechselwirkungen werden beim Erhitzen eines Proteins zuerst gestört?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Schwache Kräfte wie Wasserstoffbrücken und Ionenbindungen

  8. Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

    41
    Ist Glycin (2-Aminoethansäure) chiral?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

  9. Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

    42
    Wie lässt sich das Kohlenstoff-Atom der Carbonylgruppe mit drei Bindungspartnern beschreiben?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad

Bei „unsicher“ oder „noch nicht“: Lies den Abschnitt zum Ziel noch einmal und rechne seine drei Aufgaben.

Wörter

Funktion
eine Regel, die aus einer Zahl eine andere macht
Nenner
die Zahl unten – in wie viele Teile geteilt wurde
Teiler
eine Zahl, durch die es ohne Rest aufgeht

Lösungen

  1. Nur im Rest, der am α-Kohlenstoff-Atom sitzt
  2. –CH(CH₃)₂
  3. –CH₂–CO–NH₂
  4. Überwiegend als Anion negativ geladen
  5. Überwiegend als Anion negativ geladen
  6. Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer
  7. Basisch, der Rest nimmt in Wasser Protonen auf
  8. Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  9. Eine Ionenbindung zwischen Carboxylat und Ammonium
  10. 291 g/mol
  11. 228 g/mol
  12. 234 g/mol
  13. Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  14. Zwischen N–H- und C=O-Gruppen des Kettenrückgrats
  15. Die Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen
  16. Sphäroprotein, Enzym, das im Magen Proteine spaltet
  17. Sphäroprotein, Transport von Stoffen im Blut
  18. Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz
  19. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  20. Die Raumstruktur geht verloren, die Primärstruktur bleibt erhalten
  21. Die Säure verändert die Ladung der Reste, das Casein flockt aus
  22. Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  23. Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  24. Vier, die als zwei Enantiomerenpaare vorliegen
  25. Frei drehbar, reine Einfachbindung
  26. Nicht frei drehbar, Teil-Doppelbindung
  27. Etwa 109,5 Grad, tetraedrisch
  28. Ein Wasserstoff-Atom
  29. Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  30. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  31. 278 g/mol
  32. Geladene Reste wechselwirken mit den Dipolen der Wassermoleküle
  33. Sie muss mit der Nahrung aufgenommen werden
  34. –CH₂–C₆H₅
  35. Überwiegend positiv geladen, als Kation
  36. Basisch, er nimmt Protonen auf und wird positiv
  37. 264 g/mol
  38. Die Reihenfolge der Aminosäuren in der Kette
  39. Sphäroprotein, Hormon, das den Blutzucker senkt
  40. Schwache Kräfte wie Wasserstoffbrücken und Ionenbindungen
  41. Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  42. Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad