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Chemie · Klasse 12 · Kapitel

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Proteine – Fäden und Helfer des Lebens

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○ mit Starthilfe, ● für alle, ★ zum Weiterdenken. Du wählst mindestens eine ★-Aufgabe. Du rechnest ins Heft.

1Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

Merkenα-Aminosäuren

Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.

Der Rest unterscheidet die zwanzig Aminosäuren der Proteine.

Beispielα-Aminosäuren: Bau und Nachweis

Welchen Rest trägt Cystein, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
Schritt für Schritt
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Cystein ist es –CH₂–SH.
  3. Der Rest von Cystein lautet –CH₂–SH.
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Cystein ist es –CH₂–SH.
  3. Der Rest von Cystein lautet –CH₂–SH.
Ergebnis:
–CH₂–SH

AchtungDie Aminogruppe sitzt irgendwo in der Kette

So nicht
Die Aminogruppe steht am anderen Ende der Kette, die Carboxygruppe am Anfang.
So richtig
Bei der α-Aminosäure sitzen Aminogruppe und Carboxygruppe am selben Kohlenstoff-Atom, dem α-Kohlenstoff-Atom.

Zeichne eine Aminosäure und markiere das Kohlenstoff-Atom, das Aminogruppe und Carboxygruppe zugleich trägt.

ÜbenJetzt du

  1. ○1
    Welchen Rest trägt Lysin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    So fängst du an:
    Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Lysin ist es –(CH₂)₄–NH₂.
    3. Der Rest von Lysin lautet –(CH₂)₄–NH₂.
    Ergebnis:
    –(CH₂)₄–NH₂
  2. ●2
    Welchen Rest trägt Threonin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Threonin ist es –CH(OH)–CH₃.
    3. Der Rest von Threonin lautet –CH(OH)–CH₃.
    Ergebnis:
    –CH(OH)–CH₃
  3. ★3
    Welche Gruppe der Aminosäure reagiert bei der Ninhydrin-Probe unter violetter Färbung?
    Lösung zeigen
    1. Ninhydrin ist ein Nachweis für freie Aminogruppen.
    2. Alle α-Aminosäuren haben eine solche Gruppe am α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Deshalb färben sie alle violett.
    Ergebnis:
    Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom

2Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

MerkenZwitterion

Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.

Deshalb sind sie Feststoffe mit hohem Schmelzpunkt und löslich in Wasser.

BeispielZwitterion: Löslichkeit, Schmelzpunkt, Säure-Base-Verhalten

Wie liegt Glycin im Kristall und in neutraler wässriger Lösung überwiegend vor?
Schritt für Schritt
  1. Die Carboxygruppe ist sauer und gibt ein Proton ab.
  2. Die Aminogruppe ist basisch und nimmt es auf.
  3. So entsteht –NH₃⁺ und –COO⁻ im selben Molekül: das Zwitterion.
  1. Die Carboxygruppe ist sauer und gibt ein Proton ab.
  2. Die Aminogruppe ist basisch und nimmt es auf.
  3. So entsteht –NH₃⁺ und –COO⁻ im selben Molekül: das Zwitterion.
Ergebnis:
Als Zwitterion mit positiver Ammoniumgruppe und negativer Carboxylatgruppe

AchtungEin Zwitterion hat gar keine Ladungen

So nicht
Das Zwitterion ist neutral, deshalb hat es keine Ladungen im Molekül.
So richtig
Das Zwitterion trägt eine positive und eine negative Ladung. Nach außen heben sie sich auf, im Molekül sind sie da.

Zeichne die Ladungen am Stickstoff-Atom und am Carboxylat-Ende ein und addiere sie.

ÜbenJetzt du

  1. ○4
    Lysin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 9,74. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 9,7 überwiegend vor?
    So fängst du an:
    Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    2. Dort ist die Nettoladung Null.
    3. Das Zwitterion überwiegt.
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  2. ●5
    Eine Aminosäure hat den isoelektrischen Punkt bei pH 6,0. Welche Ladung trägt sie bei pH 2,0 überwiegend?
    Lösung zeigen
    1. pH 2 liegt unter dem isoelektrischen Punkt von 6.
    2. In saurer Lösung nimmt die Carboxylatgruppe ein Proton auf und wird zur Carboxygruppe.
    3. Die Ammoniumgruppe bleibt positiv, die Nettoladung ist positiv.
    Ergebnis:
    Positiv, weil die Carboxylatgruppe ein Proton aufnimmt
  3. ★6
    Der isoelektrische Punkt von Asparaginsäure liegt bei pH 2,8, nicht bei pH 6. Wie erklärt sich das?
    Lösung zeigen
    1. Der isoelektrische Punkt ist der pH-Wert ohne Nettoladung.
    2. Asparaginsäure hat zwei Carboxygruppen und eine Aminogruppe.
    3. Mehr saure Gruppen verschieben den Punkt zu niedrigem pH.
    Ergebnis:
    Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer

3Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

MerkenReste

Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.

Er legt Löslichkeit, Ladung und Wechselwirkungen fest.

BeispielAminosäuren nach ihren Resten einteilen

Der Rest von Lysin ist –(CH₂)₄–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Lysin?
Schritt für Schritt
  1. Der Rest trägt eine basische Stickstoffgruppe.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Lysin gehört zur Gruppe: basisch.
  1. Der Rest trägt eine basische Stickstoffgruppe.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Lysin gehört zur Gruppe: basisch.
Ergebnis:
Basisch, der Rest nimmt in Wasser Protonen auf

AchtungAlle Aminosäuren verhalten sich im Wesentlichen gleich

So nicht
Der Rest ist nur ein Anhängsel, alle Aminosäuren verhalten sich gleich.
So richtig
Der Rest bestimmt Löslichkeit, Ladung und die Wechselwirkungen in der Kette. Deshalb faltet jedes Protein anders.

Nenne für zwei Aminosäuren je eine Eigenschaft, die vom Rest abhängt.

ÜbenJetzt du

  1. ○7
    Der Rest von Serin ist –CH₂–OH. Zu welcher Gruppe zählt Serin?
    So fängst du an:
    Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Serin gehört zur Gruppe: polar.
    Ergebnis:
    Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  2. ●8
    Der Rest von Alanin ist –CH₃. Zu welcher Gruppe zählt Alanin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Alanin gehört zur Gruppe: unpolar.
    Ergebnis:
    Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  3. ★9
    Welche Wechselwirkung können die Reste von Glutaminsäure (sauer) und Lysin (basisch) in einem Protein eingehen?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest von Glutaminsäure trägt –COO⁻, der von Lysin –NH₃⁺.
    2. Entgegengesetzte Ladungen ziehen sich an.
    3. Es entsteht eine Ionenbindung zwischen den Resten.
    Ergebnis:
    Eine Ionenbindung zwischen Carboxylat und Ammonium

4Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

MerkenPeptidbindung

Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.

Wasser spaltet sie wieder, das ist die Hydrolyse.

BeispielPeptidbildung, Peptidspaltung und Biuret-Nachweis

Asparaginsäure (M = 133 g/mol) und Phenylalanin (M = 165 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
Schritt für Schritt
  1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
  2. M = 133 g/mol + 165 g/mol − 18 g/mol.
  3. M = 280 g/mol
  1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
  2. M = 133 g/mol + 165 g/mol − 18 g/mol.
  3. M = 280 g/mol
Ergebnis:
280 g/mol

AchtungDie Peptidbildung braucht kein Nebenprodukt

So nicht
Zwei Aminosäuren verbinden sich einfach zum Dipeptid, die Massen addieren sich.
So richtig
Bei der Peptidbildung wird Wasser abgespalten: M(Dipeptid) = M(Aminosäure 1) + M(Aminosäure 2) − 18 g/mol.

Zeichne die beiden Aminosäuren und markiere die Atome, die als Wassermolekül abgehen.

ÜbenJetzt du

  1. ○10
    Leucin (M = 131 g/mol), Valin (M = 117 g/mol) und Cystein (M = 121 g/mol) bilden ein Tripeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    So fängst du an:
    2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
    Lösung zeigen
    1. 2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
    2. M = 131 g/mol + 117 g/mol + 121 g/mol − 36 g/mol.
    3. M = 333 g/mol
    Ergebnis:
    333 g/mol
  2. ●11
    Asparaginsäure (M = 133 g/mol), Glutaminsäure (M = 147 g/mol) und Serin (M = 105 g/mol) bilden ein Tripeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
    2. M = 133 g/mol + 147 g/mol + 105 g/mol − 36 g/mol.
    3. M = 349 g/mol
    Ergebnis:
    349 g/mol
  3. ★12
    Aus Glycin und Alanin lassen sich zwei verschiedene Dipeptide bilden. Wodurch unterscheiden sie sich?
    Lösung zeigen
    1. Glycylalanin hat Glycin am Amino-Ende.
    2. Alanylglycin hat Alanin am Amino-Ende.
    3. Die Reihenfolge macht beide zu verschiedenen Stoffen.
    Ergebnis:
    In der Reihenfolge, die Enden sind jeweils verschieden

5Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

MerkenStrukturebenen

Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.

Wasserstoffbrücken im Rückgrat bilden die Sekundärstruktur, die Reste die Tertiärstruktur. Mehrere Ketten bilden die Quartärstruktur.

BeispielStrukturebenen der Proteine

Welche Wechselwirkungen halten die Tertiärstruktur zusammen?
Schritt für Schritt
  1. Die Tertiärstruktur ist die Faltung der ganzen Kette.
  2. Die Reste lagern sich zusammen: Ionenbindungen, Wasserstoffbrücken, Disulfidbrücken, unpolare Anziehung.
  3. Es sind also Wechselwirkungen der Reste.
  1. Die Tertiärstruktur ist die Faltung der ganzen Kette.
  2. Die Reste lagern sich zusammen: Ionenbindungen, Wasserstoffbrücken, Disulfidbrücken, unpolare Anziehung.
  3. Es sind also Wechselwirkungen der Reste.
Ergebnis:
Wechselwirkungen der Reste, etwa Ionenbindungen und Disulfidbrücken

AchtungStrukturebenen verwechselt

So nicht
Die Primärstruktur beschreibt, wie die Kette im Raum gefaltet ist.
So richtig
Primär ist die Reihenfolge der Aminosäuren, sekundär die lokale Faltung (Helix, Faltblatt), tertiär die Faltung der ganzen Kette, quartär die Zusammenlagerung mehrerer Ketten.

Ordne die vier Begriffe nach dem Maßstab, vom einzelnen Baustein bis zum Komplex mehrerer Ketten.

ÜbenJetzt du

  1. ○13
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört eine α-Helix, gehalten durch Wasserstoffbrücken im Kettenrückgrat?
    So fängst du an:
    Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Sekundärstruktur.
    Ergebnis:
    Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  2. ●14
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört die Zusammenlagerung von vier Ketten zum Hämoglobin?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Quartärstruktur.
    Ergebnis:
    Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen
  3. ★15
    Hämoglobin besteht aus vier Ketten, die sich zusammenlagern. Welche Ebene beschreibt das?
    Lösung zeigen
    1. Vier Ketten bilden gemeinsam einen Komplex.
    2. Das Zusammenspiel mehrerer Ketten heißt Quartärstruktur.
    3. Jede einzelne Kette hat dabei ihre eigene Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Die Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen

6Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

MerkenFunktion

Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.

Essenzielle Aminosäuren stellt der Körper nicht selbst her.

BeispielFunktion der Proteine und essenzielle Aminosäuren

Zu welcher Gruppe zählt Albumin, und welche Aufgabe hat es?
Schritt für Schritt
  1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
  2. Aufgabe: Transport von Stoffen im Blut.
  3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
  1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
  2. Aufgabe: Transport von Stoffen im Blut.
  3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
Ergebnis:
Sphäroprotein, Transport von Stoffen im Blut

AchtungGerüstproteine und Helferproteine verwechselt

So nicht
Keratin ist ein Sphäroprotein, weil Haare viele Aufgaben haben.
So richtig
Keratin ist ein Skleroprotein: faserförmig, wasserunlöslich, ein Gerüst. Enzyme und Hämoglobin sind kugelige Sphäroproteine.

Ordne zuerst die Form zu, faserig oder kugelig, und danach die Löslichkeit in Wasser.

ÜbenJetzt du

  1. ○16
    Zu welcher Gruppe zählt Pepsin, und welche Aufgabe hat es?
    So fängst du an:
    Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Enzym, das im Magen Proteine spaltet.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Enzym, das im Magen Proteine spaltet
  2. ●17
    Was bedeutet es, dass Valin eine essenzielle Aminosäure ist?
    Lösung zeigen
    1. Der Körper stellt manche Aminosäuren selbst her.
    2. Essenzielle Aminosäuren kann er nicht selbst herstellen.
    3. Sie müssen deshalb mit der Nahrung aufgenommen werden.
    Ergebnis:
    Sie muss mit der Nahrung aufgenommen werden
  3. ★18
    Warum ist Gelatine als alleinige Eiweißquelle für den Menschen unvollständig, obwohl sie reich an Protein ist?
    Lösung zeigen
    1. Der Körper braucht alle essenziellen Aminosäuren aus der Nahrung.
    2. In Gelatine fehlt Tryptophan fast vollständig.
    3. Deshalb reicht Gelatine allein als Eiweißquelle nicht aus.
    Ergebnis:
    Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz

7Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

MerkenDenaturierung

Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.

Schwache Wechselwirkungen lösen sich, die Peptidbindungen halten.

BeispielDenaturierung von Proteinen

Quark entsteht beim Säuern von Milch. Wird das Protein dabei denaturiert?
Schritt für Schritt
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Dann entfaltet sich das Protein.
  3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Dann entfaltet sich das Protein.
  3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
Ergebnis:
Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren

AchtungEiweiß gerinnt nur durch Hitze

So nicht
Denaturierung gibt es nur beim Erhitzen, Säure und Alkohol schaden dem Eiweiß nicht.
So richtig
Auch Säuren, Alkohol, Schwermetallionen und starkes Schütteln verändern die Raumstruktur. Hitze ist nur eine von mehreren Ursachen.

Nenne zwei Alltagsbeispiele, bei denen Eiweiß ohne Wärme gerinnt, und beschreibe die Ursache.

ÜbenJetzt du

  1. ○19
    Eiweißlösung wird mit Wasser verdünnt. Wird das Protein dabei denaturiert?
    So fängst du an:
    Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Hier geschieht das nicht.
    3. Das Protein behält seine Raumstruktur.
    Ergebnis:
    Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  2. ●20
    Eiweiß kommt mit gelösten Silberionen in Berührung. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  3. ★21
    Eiweißlösung steht eine Stunde bei Raumtemperatur. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Hier geschieht das nicht.
    3. Das Protein behält seine Raumstruktur.
    Ergebnis:
    Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten

8Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

MerkenChiralität

Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.

Proteine bestehen aus L-Aminosäuren: In der Fischer-Projektion steht die Aminogruppe links.

BeispielChiralität und Fischer-Projektion (Leistungskurs)

Ist β-Alanin (3-Aminopropansäure) chiral?
Schritt für Schritt
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
Ergebnis:
Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

AchtungChiral heißt unsymmetrisch gebaut

So nicht
Ein Molekül ist chiral, wenn es irgendwie unsymmetrisch aussieht.
So richtig
Chiral heißt: Das Molekül lässt sich nicht mit seinem Spiegelbild zur Deckung bringen. Das ist der Fall bei vier verschiedenen Substituenten am Kohlenstoff-Atom.

Zähle die vier Gruppen am α-Kohlenstoff-Atom und prüfe, ob zwei davon gleich sind.

ÜbenJetzt du

  1. ○22
    Ist Butan-2-ol chiral?
    So fängst du an:
    Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  2. ●23
    Ist 2-Brombutan chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  3. ★24
    Threonin hat zwei Stereozentren. Wie viele Stereoisomere sind möglich?
    Lösung zeigen
    1. Zwei Stereozentren geben 2² Möglichkeiten.
    2. Das sind vier Stereoisomere.
    3. Jeweils zwei verhalten sich wie Bild und Spiegelbild.
    Ergebnis:
    Vier, die als zwei Enantiomerenpaare vorliegen

9Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

MerkenEPA-Modell

Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Drehbar sind nur die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom.

BeispielEPA-Modell an Peptidgruppe und α-Kohlenstoff-Atom (Leistungskurs)

Wie lässt sich das Kohlenstoff-Atom der Carboxylatgruppe –COO⁻ beschreiben?
Schritt für Schritt
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad.
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad.
Ergebnis:
Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad

AchtungGeometrie der Atome in der Kette falsch zugeordnet

So nicht
Wie lässt sich der Winkel O=C–N in der Peptidgruppe beschreiben → Ungefähr 109,5 Grad, tetraedrisch
So richtig
Wie lässt sich der Winkel O=C–N in der Peptidgruppe beschreiben → Etwa 120 Grad, trigonal-planar

Zähle die Bindungspartner jedes Atoms und leite daraus die Geometrie ab.

ÜbenJetzt du

  1. ○25
    Wie lässt sich das Stickstoff-Atom der Peptidgruppe beschreiben?
    So fängst du an:
    Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Trigonal-planar wegen Delokalisierung der Elektronen.
    Ergebnis:
    Trigonal-planar wegen Delokalisierung der Elektronen
  2. ●26
    Wie lässt sich der Winkel O=C–N in der Peptidgruppe beschreiben?
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Etwa 120 Grad, trigonal-planar.
    Ergebnis:
    Etwa 120 Grad, trigonal-planar
  3. ★27
    Warum ergibt sich für die Proteinkette trotz starrer Peptidgruppen eine räumliche Faltung?
    Lösung zeigen
    1. Die Peptidgruppen sind eben und starr.
    2. Zwischen ihnen liegt das tetraedrische α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Seine Bindungen sind drehbar, daher kann sich die Kette falten.
    Ergebnis:
    Die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom sind frei drehbar

Vermischte Übungen

Alles durcheinander – wie in der Arbeit. Überleg bei jeder Aufgabe zuerst: Welches Ziel ist das?

Üben

  1. ●28
    Welchen Rest trägt Asparaginsäure, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Asparaginsäure ist es –CH₂–COOH.
    3. Der Rest von Asparaginsäure lautet –CH₂–COOH.
    Ergebnis:
    –CH₂–COOH
  2. ●29
    Der Rest von Threonin ist –CH(OH)–CH₃. Zu welcher Gruppe zählt Threonin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Threonin gehört zur Gruppe: polar.
    Ergebnis:
    Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  3. ●30
    Glycin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,97. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 6 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    2. Dort ist die Nettoladung Null.
    3. Das Zwitterion überwiegt.
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  4. ●31
    Welche Probe ergibt bei der Biuret-Reaktion mit Kupferionen in alkalischer Lösung die violette Färbung?
    Lösung zeigen
    1. Die Biuret-Reaktion weist Peptidbindungen nach.
    2. Kupferionen bilden mit mehreren Peptidbindungen einen violetten Komplex.
    3. Eiklar enthält viele Peptidbindungen, Glycin keine.
    Ergebnis:
    Eine Lösung mit mehreren Peptidbindungen, etwa Eiklar
  5. ●32
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört die Reihenfolge der Aminosäuren in einer Kette?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Primärstruktur.
    Ergebnis:
    Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine
  6. ●33
    Zu welcher Gruppe zählt Lactase, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Enzym, das Milchzucker spaltet.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Enzym, das Milchzucker spaltet

Auf einen Blick

MerkenDas Wichtigste

α-Aminosäuren
Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.
Zwitterion
Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.
Reste
Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.
Peptidbindung
Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.
Strukturebenen
Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.
Funktion
Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.
Denaturierung
Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.
Chiralität
Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.
EPA-Modell
Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Kannst du das?

Je Ziel eine Aufgabe. Rechne sie ins Heft, dann kreuz ehrlich an. Keine Punkte, keine Note – der Test ist für dich.

ÜbenSelbsttest

  1. Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

    34
    Welchen Rest trägt Tyrosin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
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    Ergebnis:
    –CH₂–C₆H₄–OH

  2. Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

    35
    Warum ist Glycin trotz kleiner Moleküle bei Zimmertemperatur ein Feststoff mit hohem Schmelzpunkt?
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    Ergebnis:
    Zwitterionen ziehen einander wie die Ionen eines Salzes an

  3. Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

    36
    Lysin trägt im Rest eine zweite Aminogruppe: –(CH₂)₄–NH₂. Wie verhält sich dieser Rest in Wasser?
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    Ergebnis:
    Basisch, er nimmt Protonen auf und wird positiv

  4. Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

    37
    Glutaminsäure (M = 147 g/mol) und Serin (M = 105 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
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    Ergebnis:
    234 g/mol

  5. Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

    38
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört die Peptidbindungen zwischen den Bausteinen einer Kette?
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    Ergebnis:
    Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine

  6. Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

    39
    Zu welcher Gruppe zählt Hämoglobin, und welche Aufgabe hat es?
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    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Transport von Sauerstoff im Blut

  7. Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

    40
    Was geschieht bei der Denaturierung eines Proteins?
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    Ergebnis:
    Die Raumstruktur geht verloren, die Primärstruktur bleibt erhalten

  8. Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

    41
    Was macht das α-Kohlenstoff-Atom von Alanin zu einem Stereozentrum?
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    Ergebnis:
    Es trägt vier verschiedene Substituenten

  9. Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

    42
    Wie lässt sich das Kohlenstoff-Atom der Methylgruppe im Rest von Alanin beschreiben?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Tetraedrisch, Winkel von etwa 109,5 Grad

Bei „unsicher“ oder „noch nicht“: Lies den Abschnitt zum Ziel noch einmal und rechne seine drei Aufgaben.

Wörter

Funktion
eine Regel, die aus einer Zahl eine andere macht
Nenner
die Zahl unten – in wie viele Teile geteilt wurde
Teiler
eine Zahl, durch die es ohne Rest aufgeht

Lösungen

  1. –(CH₂)₄–NH₂
  2. –CH(OH)–CH₃
  3. Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom
  4. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  5. Positiv, weil die Carboxylatgruppe ein Proton aufnimmt
  6. Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer
  7. Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  8. Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  9. Eine Ionenbindung zwischen Carboxylat und Ammonium
  10. 333 g/mol
  11. 349 g/mol
  12. In der Reihenfolge, die Enden sind jeweils verschieden
  13. Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  14. Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen
  15. Die Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen
  16. Sphäroprotein, Enzym, das im Magen Proteine spaltet
  17. Sie muss mit der Nahrung aufgenommen werden
  18. Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz
  19. Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  20. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  21. Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  22. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  23. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  24. Vier, die als zwei Enantiomerenpaare vorliegen
  25. Trigonal-planar wegen Delokalisierung der Elektronen
  26. Etwa 120 Grad, trigonal-planar
  27. Die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom sind frei drehbar
  28. –CH₂–COOH
  29. Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  30. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  31. Eine Lösung mit mehreren Peptidbindungen, etwa Eiklar
  32. Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine
  33. Sphäroprotein, Enzym, das Milchzucker spaltet
  34. –CH₂–C₆H₄–OH
  35. Zwitterionen ziehen einander wie die Ionen eines Salzes an
  36. Basisch, er nimmt Protonen auf und wird positiv
  37. 234 g/mol
  38. Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine
  39. Sphäroprotein, Transport von Sauerstoff im Blut
  40. Die Raumstruktur geht verloren, die Primärstruktur bleibt erhalten
  41. Es trägt vier verschiedene Substituenten
  42. Tetraedrisch, Winkel von etwa 109,5 Grad