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Chemie · Klasse 12 · Kapitel

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Proteine – Fäden und Helfer des Lebens

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○ mit Starthilfe, ● für alle, ★ zum Weiterdenken. Du wählst mindestens eine ★-Aufgabe. Du rechnest ins Heft.

1Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

Merkenα-Aminosäuren

Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.

Der Rest unterscheidet die zwanzig Aminosäuren der Proteine.

Beispielα-Aminosäuren: Bau und Nachweis

Welchen Rest trägt Lysin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
Schritt für Schritt
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Lysin ist es –(CH₂)₄–NH₂.
  3. Der Rest von Lysin lautet –(CH₂)₄–NH₂.
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Lysin ist es –(CH₂)₄–NH₂.
  3. Der Rest von Lysin lautet –(CH₂)₄–NH₂.
Ergebnis:
–(CH₂)₄–NH₂

AchtungDie Aminogruppe sitzt irgendwo in der Kette

So nicht
Welchen Rest trägt Glycin, H₂N–CH₂–COOH → Eine Methylgruppe CH₃
So richtig
Welchen Rest trägt Glycin, H₂N–CH₂–COOH → Ein Wasserstoff-Atom

Zeichne eine Aminosäure und markiere das Kohlenstoff-Atom, das Aminogruppe und Carboxygruppe zugleich trägt.

ÜbenJetzt du

  1. ○1
    Welchen Rest trägt Glycin, H₂N–CH₂–COOH?
    So fängst du an:
    Das α-Kohlenstoff-Atom trägt vier Bindungspartner.
    Lösung zeigen
    1. Das α-Kohlenstoff-Atom trägt vier Bindungspartner.
    2. Aminogruppe und Carboxygruppe sind zwei davon.
    3. In H₂N–CH₂–COOH bleiben zwei Wasserstoff-Atome, eines davon ist der Rest.
    Ergebnis:
    Ein Wasserstoff-Atom
  2. ●2
    Welchen Rest trägt Threonin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Threonin ist es –CH(OH)–CH₃.
    3. Der Rest von Threonin lautet –CH(OH)–CH₃.
    Ergebnis:
    –CH(OH)–CH₃
  3. ★3
    Welche Gruppe der Aminosäure reagiert bei der Ninhydrin-Probe unter violetter Färbung?
    Lösung zeigen
    1. Ninhydrin ist ein Nachweis für freie Aminogruppen.
    2. Alle α-Aminosäuren haben eine solche Gruppe am α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Deshalb färben sie alle violett.
    Ergebnis:
    Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom

2Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

MerkenZwitterion

Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.

Deshalb sind sie Feststoffe mit hohem Schmelzpunkt und löslich in Wasser.

BeispielZwitterion: Löslichkeit, Schmelzpunkt, Säure-Base-Verhalten

Phenylalanin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,48. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 5,5 überwiegend vor?
Schritt für Schritt
  1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
  2. Dort ist die Nettoladung Null.
  3. Das Zwitterion überwiegt.
  1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
  2. Dort ist die Nettoladung Null.
  3. Das Zwitterion überwiegt.
Ergebnis:
Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung

AchtungBei niedrigem pH negativ, bei hohem pH positiv

So nicht
In saurer Lösung gibt die Aminosäure Protonen ab und wird negativ.
So richtig
In saurer Lösung nimmt die Aminosäure Protonen auf und wird positiv. In basischer Lösung gibt sie Protonen ab und wird negativ.

Zeichne die Aminosäure bei pH 1 und frag dich: Welche Gruppe nimmt dort ein Proton auf?

ÜbenJetzt du

  1. ○4
    Valin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,96. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 6 überwiegend vor?
    So fängst du an:
    Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    2. Dort ist die Nettoladung Null.
    3. Das Zwitterion überwiegt.
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  2. ●5
    Wie liegt Glycin im Kristall und in neutraler wässriger Lösung überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Die Carboxygruppe ist sauer und gibt ein Proton ab.
    2. Die Aminogruppe ist basisch und nimmt es auf.
    3. So entsteht –NH₃⁺ und –COO⁻ im selben Molekül: das Zwitterion.
    Ergebnis:
    Als Zwitterion mit positiver Ammoniumgruppe und negativer Carboxylatgruppe
  3. ★6
    Der isoelektrische Punkt von Asparaginsäure liegt bei pH 2,8, nicht bei pH 6. Wie erklärt sich das?
    Lösung zeigen
    1. Der isoelektrische Punkt ist der pH-Wert ohne Nettoladung.
    2. Asparaginsäure hat zwei Carboxygruppen und eine Aminogruppe.
    3. Mehr saure Gruppen verschieben den Punkt zu niedrigem pH.
    Ergebnis:
    Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer

3Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

MerkenReste

Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.

Er legt Löslichkeit, Ladung und Wechselwirkungen fest.

BeispielAminosäuren nach ihren Resten einteilen

Der Rest von Alanin ist –CH₃. Zu welcher Gruppe zählt Alanin?
Schritt für Schritt
  1. Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Alanin gehört zur Gruppe: unpolar.
  1. Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Alanin gehört zur Gruppe: unpolar.
Ergebnis:
Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf

AchtungAlle Aminosäuren verhalten sich im Wesentlichen gleich

So nicht
Der Rest ist nur ein Anhängsel, alle Aminosäuren verhalten sich gleich.
So richtig
Der Rest bestimmt Löslichkeit, Ladung und die Wechselwirkungen in der Kette. Deshalb faltet jedes Protein anders.

Nenne für zwei Aminosäuren je eine Eigenschaft, die vom Rest abhängt.

ÜbenJetzt du

  1. ○7
    Der Rest von Valin ist –CH(CH₃)₂. Zu welcher Gruppe zählt Valin?
    So fängst du an:
    Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
    Lösung zeigen
    1. Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Valin gehört zur Gruppe: unpolar.
    Ergebnis:
    Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  2. ●8
    Der Rest von Glutamin ist –CH₂–CH₂–CO–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Glutamin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Glutamin gehört zur Gruppe: polar.
    Ergebnis:
    Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  3. ★9
    Der Rest von Arginin ist –(CH₂)₃–NH–C(=NH)–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Arginin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine basische Stickstoffgruppe.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Arginin gehört zur Gruppe: basisch.
    Ergebnis:
    Basisch, der Rest nimmt in Wasser Protonen auf

4Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

MerkenPeptidbindung

Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.

Wasser spaltet sie wieder, das ist die Hydrolyse.

BeispielPeptidbildung, Peptidspaltung und Biuret-Nachweis

Phenylalanin (M = 165 g/mol) und Glycin (M = 75 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
Schritt für Schritt
  1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
  2. M = 165 g/mol + 75 g/mol − 18 g/mol.
  3. M = 222 g/mol
  1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
  2. M = 165 g/mol + 75 g/mol − 18 g/mol.
  3. M = 222 g/mol
Ergebnis:
222 g/mol

AchtungDie Peptidbildung braucht kein Nebenprodukt

So nicht
Zwei Aminosäuren verbinden sich einfach zum Dipeptid, die Massen addieren sich.
So richtig
Bei der Peptidbildung wird Wasser abgespalten: M(Dipeptid) = M(Aminosäure 1) + M(Aminosäure 2) − 18 g/mol.

Zeichne die beiden Aminosäuren und markiere die Atome, die als Wassermolekül abgehen.

ÜbenJetzt du

  1. ○10
    Prolin (M = 115 g/mol) und Serin (M = 105 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    So fängst du an:
    1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 115 g/mol + 105 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 202 g/mol
    Ergebnis:
    202 g/mol
  2. ●11
    Leucin (M = 131 g/mol) und Prolin (M = 115 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 131 g/mol + 115 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 228 g/mol
    Ergebnis:
    228 g/mol
  3. ★12
    Serin (M = 105 g/mol) und Lysin (M = 146 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 105 g/mol + 146 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 233 g/mol
    Ergebnis:
    233 g/mol

5Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

MerkenStrukturebenen

Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.

Wasserstoffbrücken im Rückgrat bilden die Sekundärstruktur, die Reste die Tertiärstruktur. Mehrere Ketten bilden die Quartärstruktur.

BeispielStrukturebenen der Proteine

Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört ein Faltblatt, gehalten durch Wasserstoffbrücken zwischen Kettenabschnitten?
Schritt für Schritt
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Sekundärstruktur.
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Sekundärstruktur.
Ergebnis:
Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats

AchtungStrukturebenen verwechselt

So nicht
Die Primärstruktur beschreibt, wie die Kette im Raum gefaltet ist.
So richtig
Primär ist die Reihenfolge der Aminosäuren, sekundär die lokale Faltung (Helix, Faltblatt), tertiär die Faltung der ganzen Kette, quartär die Zusammenlagerung mehrerer Ketten.

Ordne die vier Begriffe nach dem Maßstab, vom einzelnen Baustein bis zum Komplex mehrerer Ketten.

ÜbenJetzt du

  1. ○13
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört eine Ionenbindung zwischen einem Lysinrest und einem Glutaminsäurerest derselben Kette?
    So fängst du an:
    Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  2. ●14
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört das Zusammenfügen mehrerer getrennter Ketten zu einem Komplex?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Quartärstruktur.
    Ergebnis:
    Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen
  3. ★15
    Hämoglobin besteht aus vier Ketten, die sich zusammenlagern. Welche Ebene beschreibt das?
    Lösung zeigen
    1. Vier Ketten bilden gemeinsam einen Komplex.
    2. Das Zusammenspiel mehrerer Ketten heißt Quartärstruktur.
    3. Jede einzelne Kette hat dabei ihre eigene Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Die Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen

6Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

MerkenFunktion

Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.

Essenzielle Aminosäuren stellt der Körper nicht selbst her.

BeispielFunktion der Proteine und essenzielle Aminosäuren

Zu welcher Gruppe zählt Pepsin, und welche Aufgabe hat es?
Schritt für Schritt
  1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
  2. Aufgabe: Enzym, das im Magen Proteine spaltet.
  3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
  1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
  2. Aufgabe: Enzym, das im Magen Proteine spaltet.
  3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
Ergebnis:
Sphäroprotein, Enzym, das im Magen Proteine spaltet

AchtungGerüstproteine und Helferproteine verwechselt

So nicht
Keratin ist ein Sphäroprotein, weil Haare viele Aufgaben haben.
So richtig
Keratin ist ein Skleroprotein: faserförmig, wasserunlöslich, ein Gerüst. Enzyme und Hämoglobin sind kugelige Sphäroproteine.

Ordne zuerst die Form zu, faserig oder kugelig, und danach die Löslichkeit in Wasser.

ÜbenJetzt du

  1. ○16
    Zu welcher Gruppe zählt Myoglobin, und welche Aufgabe hat es?
    So fängst du an:
    Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Sauerstoffspeicher im Muskel.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Sauerstoffspeicher im Muskel
  2. ●17
    Zu welcher Gruppe zählt Insulin, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Hormon, das den Blutzucker senkt.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Hormon, das den Blutzucker senkt
  3. ★18
    Warum ist Gelatine als alleinige Eiweißquelle für den Menschen unvollständig, obwohl sie reich an Protein ist?
    Lösung zeigen
    1. Der Körper braucht alle essenziellen Aminosäuren aus der Nahrung.
    2. In Gelatine fehlt Tryptophan fast vollständig.
    3. Deshalb reicht Gelatine allein als Eiweißquelle nicht aus.
    Ergebnis:
    Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz

7Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

MerkenDenaturierung

Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.

Schwache Wechselwirkungen lösen sich, die Peptidbindungen halten.

BeispielDenaturierung von Proteinen

Fleisch wird in Zitronensaft eingelegt. Wird das Protein dabei denaturiert?
Schritt für Schritt
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Dann entfaltet sich das Protein.
  3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Dann entfaltet sich das Protein.
  3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
Ergebnis:
Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren

AchtungEiweiß gerinnt nur durch Hitze

So nicht
Denaturierung gibt es nur beim Erhitzen, Säure und Alkohol schaden dem Eiweiß nicht.
So richtig
Auch Säuren, Alkohol, Schwermetallionen und starkes Schütteln verändern die Raumstruktur. Hitze ist nur eine von mehreren Ursachen.

Nenne zwei Alltagsbeispiele, bei denen Eiweiß ohne Wärme gerinnt, und beschreibe die Ursache.

ÜbenJetzt du

  1. ○19
    Was geschieht bei der Denaturierung eines Proteins?
    So fängst du an:
    Wärme, Säure oder Alkohol stören schwache Wechselwirkungen.
    Lösung zeigen
    1. Wärme, Säure oder Alkohol stören schwache Wechselwirkungen.
    2. Wasserstoffbrücken und Ionenbindungen lösen sich, die Peptidbindungen bleiben.
    3. Die Kette entfaltet sich, die Primärstruktur bleibt erhalten.
    Ergebnis:
    Die Raumstruktur geht verloren, die Primärstruktur bleibt erhalten
  2. ●20
    Eiweißlösung steht eine Stunde bei Raumtemperatur. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Hier geschieht das nicht.
    3. Das Protein behält seine Raumstruktur.
    Ergebnis:
    Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  3. ★21
    Milch wird mit Speiseessig versetzt, es flocken weiße Klümpchen aus. Wie lässt sich das erklären?
    Lösung zeigen
    1. Essig senkt den pH-Wert der Milch.
    2. Die Ladung der Reste ändert sich, das Casein verliert seine Löslichkeit.
    3. Es flockt aus.
    Ergebnis:
    Die Säure verändert die Ladung der Reste, das Casein flockt aus

8Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

MerkenChiralität

Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.

Proteine bestehen aus L-Aminosäuren: In der Fischer-Projektion steht die Aminogruppe links.

BeispielChiralität und Fischer-Projektion (Leistungskurs)

Ist Propan-2-ol chiral?
Schritt für Schritt
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
Ergebnis:
Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

AchtungChiral heißt unsymmetrisch gebaut

So nicht
Ein Molekül ist chiral, wenn es irgendwie unsymmetrisch aussieht.
So richtig
Chiral heißt: Das Molekül lässt sich nicht mit seinem Spiegelbild zur Deckung bringen. Das ist der Fall bei vier verschiedenen Substituenten am Kohlenstoff-Atom.

Zähle die vier Gruppen am α-Kohlenstoff-Atom und prüfe, ob zwei davon gleich sind.

ÜbenJetzt du

  1. ○22
    Was macht das α-Kohlenstoff-Atom von Alanin zu einem Stereozentrum?
    So fängst du an:
    Das α-Kohlenstoff-Atom von Alanin trägt –NH₂, –COOH, –CH₃ und –H.
    Lösung zeigen
    1. Das α-Kohlenstoff-Atom von Alanin trägt –NH₂, –COOH, –CH₃ und –H.
    2. Alle vier Gruppen sind verschieden.
    3. Damit ist es ein Stereozentrum.
    Ergebnis:
    Es trägt vier verschiedene Substituenten
  2. ●23
    Ist Glycin (2-Aminoethansäure) chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
    Ergebnis:
    Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  3. ★24
    Threonin hat zwei Stereozentren. Wie viele Stereoisomere sind möglich?
    Lösung zeigen
    1. Zwei Stereozentren geben 2² Möglichkeiten.
    2. Das sind vier Stereoisomere.
    3. Jeweils zwei verhalten sich wie Bild und Spiegelbild.
    Ergebnis:
    Vier, die als zwei Enantiomerenpaare vorliegen

9Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

MerkenEPA-Modell

Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Drehbar sind nur die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom.

BeispielEPA-Modell an Peptidgruppe und α-Kohlenstoff-Atom (Leistungskurs)

Wie lässt sich die Bindung zwischen α-Kohlenstoff-Atom und Carbonyl-Kohlenstoff-Atom beschreiben?
Schritt für Schritt
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Frei drehbar, reine Einfachbindung.
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Frei drehbar, reine Einfachbindung.
Ergebnis:
Frei drehbar, reine Einfachbindung

AchtungGeometrie der Atome in der Kette falsch zugeordnet

So nicht
Wie lässt sich der Winkel O=C–N in der Peptidgruppe beschreiben → Ungefähr 109,5 Grad, tetraedrisch
So richtig
Wie lässt sich der Winkel O=C–N in der Peptidgruppe beschreiben → Etwa 120 Grad, trigonal-planar

Zähle die Bindungspartner jedes Atoms und leite daraus die Geometrie ab.

ÜbenJetzt du

  1. ○25
    Wie lässt sich der Winkel O=C–N in der Peptidgruppe beschreiben?
    So fängst du an:
    Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Etwa 120 Grad, trigonal-planar.
    Ergebnis:
    Etwa 120 Grad, trigonal-planar
  2. ●26
    Wie lässt sich das Kohlenstoff-Atom der Carboxylatgruppe –COO⁻ beschreiben?
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad.
    Ergebnis:
    Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad
  3. ★27
    Warum ergibt sich für die Proteinkette trotz starrer Peptidgruppen eine räumliche Faltung?
    Lösung zeigen
    1. Die Peptidgruppen sind eben und starr.
    2. Zwischen ihnen liegt das tetraedrische α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Seine Bindungen sind drehbar, daher kann sich die Kette falten.
    Ergebnis:
    Die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom sind frei drehbar

Vermischte Übungen

Alles durcheinander – wie in der Arbeit. Überleg bei jeder Aufgabe zuerst: Welches Ziel ist das?

Üben

  1. ●28
    Welchen Rest trägt Leucin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Leucin ist es –CH₂–CH(CH₃)₂.
    3. Der Rest von Leucin lautet –CH₂–CH(CH₃)₂.
    Ergebnis:
    –CH₂–CH(CH₃)₂
  2. ●29
    Der Rest von Phenylalanin ist –CH₂–C₆H₅. Zu welcher Gruppe zählt Phenylalanin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Phenylalanin gehört zur Gruppe: unpolar.
    Ergebnis:
    Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  3. ●30
    Leucin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,98. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 9 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend als Anion negativ geladen
  4. ●31
    Threonin (M = 119 g/mol) und Serin (M = 105 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 119 g/mol + 105 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 206 g/mol
    Ergebnis:
    206 g/mol
  5. ●32
    Zu welcher Gruppe zählt Amylase, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Enzym, das Stärke spaltet.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Enzym, das Stärke spaltet
  6. ●33
    Eiweißlösung wird mit Wasser verdünnt. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Hier geschieht das nicht.
    3. Das Protein behält seine Raumstruktur.
    Ergebnis:
    Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten

Auf einen Blick

MerkenDas Wichtigste

α-Aminosäuren
Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.
Zwitterion
Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.
Reste
Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.
Peptidbindung
Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.
Strukturebenen
Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.
Funktion
Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.
Denaturierung
Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.
Chiralität
Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.
EPA-Modell
Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Kannst du das?

Je Ziel eine Aufgabe. Rechne sie ins Heft, dann kreuz ehrlich an. Keine Punkte, keine Note – der Test ist für dich.

ÜbenSelbsttest

  1. Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

    34
    Welchen Rest trägt Lysin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
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    Ergebnis:
    –(CH₂)₄–NH₂

  2. Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

    35
    Valin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,96. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 6 überwiegend vor?
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    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung

  3. Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

    36
    Der Rest von Valin ist –CH(CH₃)₂. Zu welcher Gruppe zählt Valin?
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    Ergebnis:
    Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf

  4. Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

    37
    Lysin (M = 146 g/mol), Valin (M = 117 g/mol) und Asparaginsäure (M = 133 g/mol) bilden ein Tripeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
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    Ergebnis:
    360 g/mol

  5. Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

    38
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört die Peptidbindungen zwischen den Bausteinen einer Kette?
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    Ergebnis:
    Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine

  6. Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

    39
    Was bedeutet es, dass Valin eine essenzielle Aminosäure ist?
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    Ergebnis:
    Sie muss mit der Nahrung aufgenommen werden

  7. Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

    40
    Zucker wird in Eiweißlösung gelöst. Wird das Protein dabei denaturiert?
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    Ergebnis:
    Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten

  8. Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

    41
    Ist Propan-2-ol chiral?
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    Ergebnis:
    Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

  9. Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

    42
    Wie lässt sich das Kohlenstoff-Atom der Carboxylatgruppe –COO⁻ beschreiben?
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    Ergebnis:
    Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad

Bei „unsicher“ oder „noch nicht“: Lies den Abschnitt zum Ziel noch einmal und rechne seine drei Aufgaben.

Wörter

Funktion
eine Regel, die aus einer Zahl eine andere macht
Nenner
die Zahl unten – in wie viele Teile geteilt wurde
Teiler
eine Zahl, durch die es ohne Rest aufgeht

Lösungen

  1. Ein Wasserstoff-Atom
  2. –CH(OH)–CH₃
  3. Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom
  4. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  5. Als Zwitterion mit positiver Ammoniumgruppe und negativer Carboxylatgruppe
  6. Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer
  7. Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  8. Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  9. Basisch, der Rest nimmt in Wasser Protonen auf
  10. 202 g/mol
  11. 228 g/mol
  12. 233 g/mol
  13. Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  14. Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen
  15. Die Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen
  16. Sphäroprotein, Sauerstoffspeicher im Muskel
  17. Sphäroprotein, Hormon, das den Blutzucker senkt
  18. Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz
  19. Die Raumstruktur geht verloren, die Primärstruktur bleibt erhalten
  20. Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  21. Die Säure verändert die Ladung der Reste, das Casein flockt aus
  22. Es trägt vier verschiedene Substituenten
  23. Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  24. Vier, die als zwei Enantiomerenpaare vorliegen
  25. Etwa 120 Grad, trigonal-planar
  26. Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad
  27. Die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom sind frei drehbar
  28. –CH₂–CH(CH₃)₂
  29. Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  30. Überwiegend als Anion negativ geladen
  31. 206 g/mol
  32. Sphäroprotein, Enzym, das Stärke spaltet
  33. Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  34. –(CH₂)₄–NH₂
  35. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  36. Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  37. 360 g/mol
  38. Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine
  39. Sie muss mit der Nahrung aufgenommen werden
  40. Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  41. Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  42. Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad