Zum Inhalt springen
Anmelden

Chemie · Klasse 12 · Kapitel

Andere ZahlenÜbenBasiswissenAlle Kapitel

Proteine – Fäden und Helfer des Lebens

  • Entdecken Frage, Vorstellung, Bild
  • Merken kommt ins Heft
  • Beispiel vorgerechnet, Schritt für Schritt
  • Üben selbst rechnen
  • Achtung typischer Fehler
  • Weiterdenken zum Knobeln und Vernetzen

○ mit Starthilfe, ● für alle, ★ zum Weiterdenken. Du wählst mindestens eine ★-Aufgabe. Du rechnest ins Heft.

1Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

Merkenα-Aminosäuren

Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.

Der Rest unterscheidet die zwanzig Aminosäuren der Proteine.

Beispielα-Aminosäuren: Bau und Nachweis

Welchen Rest trägt Serin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
Schritt für Schritt
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Serin ist es –CH₂–OH.
  3. Der Rest von Serin lautet –CH₂–OH.
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Serin ist es –CH₂–OH.
  3. Der Rest von Serin lautet –CH₂–OH.
Ergebnis:
–CH₂–OH

AchtungDie Aminogruppe sitzt irgendwo in der Kette

So nicht
Welchen Rest trägt Glycin, H₂N–CH₂–COOH → Eine Methylgruppe CH₃
So richtig
Welchen Rest trägt Glycin, H₂N–CH₂–COOH → Ein Wasserstoff-Atom

Zeichne eine Aminosäure und markiere das Kohlenstoff-Atom, das Aminogruppe und Carboxygruppe zugleich trägt.

ÜbenJetzt du

  1. ○1
    Welchen Rest trägt Phenylalanin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    So fängst du an:
    Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Phenylalanin ist es –CH₂–C₆H₅.
    3. Der Rest von Phenylalanin lautet –CH₂–C₆H₅.
    Ergebnis:
    –CH₂–C₆H₅
  2. ●2
    Welchen Rest trägt Glycin, H₂N–CH₂–COOH?
    Lösung zeigen
    1. Das α-Kohlenstoff-Atom trägt vier Bindungspartner.
    2. Aminogruppe und Carboxygruppe sind zwei davon.
    3. In H₂N–CH₂–COOH bleiben zwei Wasserstoff-Atome, eines davon ist der Rest.
    Ergebnis:
    Ein Wasserstoff-Atom
  3. ★3
    Welche Gruppe der Aminosäure reagiert bei der Ninhydrin-Probe unter violetter Färbung?
    Lösung zeigen
    1. Ninhydrin ist ein Nachweis für freie Aminogruppen.
    2. Alle α-Aminosäuren haben eine solche Gruppe am α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Deshalb färben sie alle violett.
    Ergebnis:
    Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom

2Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

MerkenZwitterion

Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.

Deshalb sind sie Feststoffe mit hohem Schmelzpunkt und löslich in Wasser.

BeispielZwitterion: Löslichkeit, Schmelzpunkt, Säure-Base-Verhalten

Serin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,68. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 7,7 überwiegend vor?
Schritt für Schritt
  1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
  2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
  3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
  1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
  2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
  3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
Ergebnis:
Überwiegend als Anion negativ geladen

AchtungBei niedrigem pH negativ, bei hohem pH positiv

So nicht
In saurer Lösung gibt die Aminosäure Protonen ab und wird negativ.
So richtig
In saurer Lösung nimmt die Aminosäure Protonen auf und wird positiv. In basischer Lösung gibt sie Protonen ab und wird negativ.

Zeichne die Aminosäure bei pH 1 und frag dich: Welche Gruppe nimmt dort ein Proton auf?

ÜbenJetzt du

  1. ○4
    Phenylalanin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,48. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 3,5 überwiegend vor?
    So fängst du an:
    Der pH-Wert liegt unter dem isoelektrischen Punkt.
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt unter dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat viele Protonen: Die Carboxylatgruppe nimmt eines auf.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend positiv geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend positiv geladen, als Kation
  2. ●5
    Leucin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,98. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 8 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend als Anion negativ geladen
  3. ★6
    Der isoelektrische Punkt von Asparaginsäure liegt bei pH 2,8, nicht bei pH 6. Wie erklärt sich das?
    Lösung zeigen
    1. Der isoelektrische Punkt ist der pH-Wert ohne Nettoladung.
    2. Asparaginsäure hat zwei Carboxygruppen und eine Aminogruppe.
    3. Mehr saure Gruppen verschieben den Punkt zu niedrigem pH.
    Ergebnis:
    Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer

3Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

MerkenReste

Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.

Er legt Löslichkeit, Ladung und Wechselwirkungen fest.

BeispielAminosäuren nach ihren Resten einteilen

Der Rest von Valin ist –CH(CH₃)₂. Zu welcher Gruppe zählt Valin?
Schritt für Schritt
  1. Der Rest ist ein reiner Kohlenwasserstoffrest.
  2. Er hat keine polare Gruppe und keine Ladung.
  3. Valin zählt zu den unpolaren Aminosäuren.
  1. Der Rest ist ein reiner Kohlenwasserstoffrest.
  2. Er hat keine polare Gruppe und keine Ladung.
  3. Valin zählt zu den unpolaren Aminosäuren.
Ergebnis:
Unpolar, der Rest löst sich schlecht in Wasser

AchtungPolare und unpolare Reste verwechselt

So nicht
Der Rest von Valin, eine Isopropylgruppe, löst sich gut in Wasser.
So richtig
Unpolare Reste wie bei Valin meiden Wasser. Polare Reste wie bei Serin bilden Wasserstoffbrücken zum Wasser.

Prüfe, ob der Rest eine Hydroxy-, Amino- oder Carboxygruppe trägt. Findet sich keine, ist der Rest unpolar.

ÜbenJetzt du

  1. ○7
    Serin trägt im Rest eine Hydroxygruppe: –CH₂–OH. Zu welcher Gruppe gehört Serin?
    So fängst du an:
    Die Hydroxygruppe ist polar.
    Lösung zeigen
    1. Die Hydroxygruppe ist polar.
    2. Sie bildet Wasserstoffbrücken mit Wasser, trägt aber keine Ladung.
    3. Serin ist polar und ungeladen.
    Ergebnis:
    Polar und ungeladen, der Rest bildet Wasserstoffbrücken
  2. ●8
    Der Rest von Glutamin ist –CH₂–CH₂–CO–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Glutamin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Glutamin gehört zur Gruppe: polar.
    Ergebnis:
    Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  3. ★9
    Welche Wechselwirkung können die Reste von Glutaminsäure (sauer) und Lysin (basisch) in einem Protein eingehen?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest von Glutaminsäure trägt –COO⁻, der von Lysin –NH₃⁺.
    2. Entgegengesetzte Ladungen ziehen sich an.
    3. Es entsteht eine Ionenbindung zwischen den Resten.
    Ergebnis:
    Eine Ionenbindung zwischen Carboxylat und Ammonium

4Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

MerkenPeptidbindung

Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.

Wasser spaltet sie wieder, das ist die Hydrolyse.

BeispielPeptidbildung, Peptidspaltung und Biuret-Nachweis

Threonin (M = 119 g/mol) und Asparaginsäure (M = 133 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
Schritt für Schritt
  1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
  2. M = 119 g/mol + 133 g/mol − 18 g/mol.
  3. M = 234 g/mol
  1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
  2. M = 119 g/mol + 133 g/mol − 18 g/mol.
  3. M = 234 g/mol
Ergebnis:
234 g/mol

AchtungDie Peptidbildung braucht kein Nebenprodukt

So nicht
Zwei Aminosäuren verbinden sich einfach zum Dipeptid, die Massen addieren sich.
So richtig
Bei der Peptidbildung wird Wasser abgespalten: M(Dipeptid) = M(Aminosäure 1) + M(Aminosäure 2) − 18 g/mol.

Zeichne die beiden Aminosäuren und markiere die Atome, die als Wassermolekül abgehen.

ÜbenJetzt du

  1. ○10
    Prolin (M = 115 g/mol) und Leucin (M = 131 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    So fängst du an:
    1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 115 g/mol + 131 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 228 g/mol
    Ergebnis:
    228 g/mol
  2. ●11
    Glycin (M = 75 g/mol) und Alanin (M = 89 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. Zwei Moleküle verbinden sich unter Abspaltung von einem Molekül Wasser.
    2. M(Dipeptid) = 75 g/mol + 89 g/mol − 18 g/mol.
    3. M(Dipeptid) = 146 g/mol
    Ergebnis:
    146 g/mol
  3. ★12
    Aus Glycin und Alanin lassen sich zwei verschiedene Dipeptide bilden. Wodurch unterscheiden sie sich?
    Lösung zeigen
    1. Glycylalanin hat Glycin am Amino-Ende.
    2. Alanylglycin hat Alanin am Amino-Ende.
    3. Die Reihenfolge macht beide zu verschiedenen Stoffen.
    Ergebnis:
    In der Reihenfolge, die Enden sind jeweils verschieden

5Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

MerkenStrukturebenen

Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.

Wasserstoffbrücken im Rückgrat bilden die Sekundärstruktur, die Reste die Tertiärstruktur. Mehrere Ketten bilden die Quartärstruktur.

BeispielStrukturebenen der Proteine

Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört das Zusammenfügen mehrerer getrennter Ketten zu einem Komplex?
Schritt für Schritt
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Quartärstruktur.
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Quartärstruktur.
Ergebnis:
Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen

AchtungStrukturebenen verwechselt

So nicht
Die Primärstruktur beschreibt, wie die Kette im Raum gefaltet ist.
So richtig
Primär ist die Reihenfolge der Aminosäuren, sekundär die lokale Faltung (Helix, Faltblatt), tertiär die Faltung der ganzen Kette, quartär die Zusammenlagerung mehrerer Ketten.

Ordne die vier Begriffe nach dem Maßstab, vom einzelnen Baustein bis zum Komplex mehrerer Ketten.

ÜbenJetzt du

  1. ○13
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört ein Faltblatt, gehalten durch Wasserstoffbrücken zwischen Kettenabschnitten?
    So fängst du an:
    Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Sekundärstruktur.
    Ergebnis:
    Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  2. ●14
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört eine Disulfidbrücke zwischen zwei Cysteinresten derselben Kette?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  3. ★15
    Hämoglobin besteht aus vier Ketten, die sich zusammenlagern. Welche Ebene beschreibt das?
    Lösung zeigen
    1. Vier Ketten bilden gemeinsam einen Komplex.
    2. Das Zusammenspiel mehrerer Ketten heißt Quartärstruktur.
    3. Jede einzelne Kette hat dabei ihre eigene Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Die Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen

6Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

MerkenFunktion

Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.

Essenzielle Aminosäuren stellt der Körper nicht selbst her.

BeispielFunktion der Proteine und essenzielle Aminosäuren

Was bedeutet es, dass Valin eine essenzielle Aminosäure ist?
Schritt für Schritt
  1. Der Körper stellt manche Aminosäuren selbst her.
  2. Essenzielle Aminosäuren kann er nicht selbst herstellen.
  3. Sie müssen deshalb mit der Nahrung aufgenommen werden.
  1. Der Körper stellt manche Aminosäuren selbst her.
  2. Essenzielle Aminosäuren kann er nicht selbst herstellen.
  3. Sie müssen deshalb mit der Nahrung aufgenommen werden.
Ergebnis:
Sie muss mit der Nahrung aufgenommen werden

AchtungEssenziell heißt wichtiger als die anderen

So nicht
Essenzielle Aminosäuren sind die wichtigsten, die anderen braucht der Körper kaum.
So richtig
Essenziell heißt, dass der Körper sie nicht selbst herstellen kann. Alle zwanzig Aminosäuren werden für Proteine gebraucht.

Frag dich: Woher bekommt der Körper diese Aminosäure, und kann er sie selbst bauen?

ÜbenJetzt du

  1. ○16
    Zu welcher Gruppe zählt Myoglobin, und welche Aufgabe hat es?
    So fängst du an:
    Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Sauerstoffspeicher im Muskel.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Sauerstoffspeicher im Muskel
  2. ●17
    Zu welcher Gruppe zählt Insulin, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Hormon, das den Blutzucker senkt.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Hormon, das den Blutzucker senkt
  3. ★18
    Zu welcher Gruppe zählt Amylase, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Enzym, das Stärke spaltet.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Enzym, das Stärke spaltet

7Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

MerkenDenaturierung

Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.

Schwache Wechselwirkungen lösen sich, die Peptidbindungen halten.

BeispielDenaturierung von Proteinen

Eiweißlösung steht eine Stunde bei Raumtemperatur. Wird das Protein dabei denaturiert?
Schritt für Schritt
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Hier geschieht das nicht.
  3. Das Protein behält seine Raumstruktur.
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Hier geschieht das nicht.
  3. Das Protein behält seine Raumstruktur.
Ergebnis:
Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten

AchtungEiweiß gerinnt nur durch Hitze

So nicht
Denaturierung gibt es nur beim Erhitzen, Säure und Alkohol schaden dem Eiweiß nicht.
So richtig
Auch Säuren, Alkohol, Schwermetallionen und starkes Schütteln verändern die Raumstruktur. Hitze ist nur eine von mehreren Ursachen.

Nenne zwei Alltagsbeispiele, bei denen Eiweiß ohne Wärme gerinnt, und beschreibe die Ursache.

ÜbenJetzt du

  1. ○19
    Eiklar wird auf 80 Grad Celsius erhitzt. Wird das Protein dabei denaturiert?
    So fängst du an:
    Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  2. ●20
    Fleisch wird in Zitronensaft eingelegt. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  3. ★21
    Milch wird mit Speiseessig versetzt, es flocken weiße Klümpchen aus. Wie lässt sich das erklären?
    Lösung zeigen
    1. Essig senkt den pH-Wert der Milch.
    2. Die Ladung der Reste ändert sich, das Casein verliert seine Löslichkeit.
    3. Es flockt aus.
    Ergebnis:
    Die Säure verändert die Ladung der Reste, das Casein flockt aus

8Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

MerkenChiralität

Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.

Proteine bestehen aus L-Aminosäuren: In der Fischer-Projektion steht die Aminogruppe links.

BeispielChiralität und Fischer-Projektion (Leistungskurs)

Ist Propan-2-ol chiral?
Schritt für Schritt
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
Ergebnis:
Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

AchtungChiral heißt unsymmetrisch gebaut

So nicht
Ein Molekül ist chiral, wenn es irgendwie unsymmetrisch aussieht.
So richtig
Chiral heißt: Das Molekül lässt sich nicht mit seinem Spiegelbild zur Deckung bringen. Das ist der Fall bei vier verschiedenen Substituenten am Kohlenstoff-Atom.

Zähle die vier Gruppen am α-Kohlenstoff-Atom und prüfe, ob zwei davon gleich sind.

ÜbenJetzt du

  1. ○22
    Ist Glycin (2-Aminoethansäure) chiral?
    So fängst du an:
    Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
    Ergebnis:
    Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  2. ●23
    Ist Valin (2-Amino-3-methylbutansäure) chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  3. ★24
    Ist Butan-2-ol chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

9Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

MerkenEPA-Modell

Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Drehbar sind nur die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom.

BeispielEPA-Modell an Peptidgruppe und α-Kohlenstoff-Atom (Leistungskurs)

Wie lässt sich das α-Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern beschreiben?
Schritt für Schritt
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Tetraedrisch, Winkel von etwa 109,5 Grad.
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Tetraedrisch, Winkel von etwa 109,5 Grad.
Ergebnis:
Tetraedrisch, Winkel von etwa 109,5 Grad

AchtungGeometrie der Atome in der Kette falsch zugeordnet

So nicht
Wie lässt sich der Winkel O=C–N in der Peptidgruppe beschreiben → Ungefähr 109,5 Grad, tetraedrisch
So richtig
Wie lässt sich der Winkel O=C–N in der Peptidgruppe beschreiben → Etwa 120 Grad, trigonal-planar

Zähle die Bindungspartner jedes Atoms und leite daraus die Geometrie ab.

ÜbenJetzt du

  1. ○25
    Wie lässt sich der Winkel O=C–N in der Peptidgruppe beschreiben?
    So fängst du an:
    Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Etwa 120 Grad, trigonal-planar.
    Ergebnis:
    Etwa 120 Grad, trigonal-planar
  2. ●26
    Wie lässt sich der Winkel N–Cα–C am α-Kohlenstoff-Atom beschreiben?
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Etwa 109,5 Grad, tetraedrisch.
    Ergebnis:
    Etwa 109,5 Grad, tetraedrisch
  3. ★27
    Warum ergibt sich für die Proteinkette trotz starrer Peptidgruppen eine räumliche Faltung?
    Lösung zeigen
    1. Die Peptidgruppen sind eben und starr.
    2. Zwischen ihnen liegt das tetraedrische α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Seine Bindungen sind drehbar, daher kann sich die Kette falten.
    Ergebnis:
    Die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom sind frei drehbar

Vermischte Übungen

Alles durcheinander – wie in der Arbeit. Überleg bei jeder Aufgabe zuerst: Welches Ziel ist das?

Üben

  1. ●28
    Welchen Rest trägt Asparaginsäure, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Asparaginsäure ist es –CH₂–COOH.
    3. Der Rest von Asparaginsäure lautet –CH₂–COOH.
    Ergebnis:
    –CH₂–COOH
  2. ●29
    Der Rest von Serin ist –CH₂–OH. Zu welcher Gruppe zählt Serin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Serin gehört zur Gruppe: polar.
    Ergebnis:
    Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  3. ●30
    Valin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,96. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 6 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    2. Dort ist die Nettoladung Null.
    3. Das Zwitterion überwiegt.
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  4. ●31
    Welche Probe ergibt bei der Biuret-Reaktion mit Kupferionen in alkalischer Lösung die violette Färbung?
    Lösung zeigen
    1. Die Biuret-Reaktion weist Peptidbindungen nach.
    2. Kupferionen bilden mit mehreren Peptidbindungen einen violetten Komplex.
    3. Eiklar enthält viele Peptidbindungen, Glycin keine.
    Ergebnis:
    Eine Lösung mit mehreren Peptidbindungen, etwa Eiklar
  5. ●32
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört eine Ionenbindung zwischen einem Lysinrest und einem Glutaminsäurerest derselben Kette?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  6. ●33
    Eiweißlösung wird mit Wasser verdünnt. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Hier geschieht das nicht.
    3. Das Protein behält seine Raumstruktur.
    Ergebnis:
    Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten

Auf einen Blick

MerkenDas Wichtigste

α-Aminosäuren
Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.
Zwitterion
Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.
Reste
Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.
Peptidbindung
Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.
Strukturebenen
Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.
Funktion
Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.
Denaturierung
Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.
Chiralität
Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.
EPA-Modell
Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Kannst du das?

Je Ziel eine Aufgabe. Rechne sie ins Heft, dann kreuz ehrlich an. Keine Punkte, keine Note – der Test ist für dich.

ÜbenSelbsttest

  1. Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

    34
    Welchen Rest trägt Glycin, H₂N–CH₂–COOH?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Ein Wasserstoff-Atom

  2. Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

    35
    Valin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,96. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 6 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung

  3. Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

    36
    Der Rest von Alanin ist –CH₃. Zu welcher Gruppe zählt Alanin?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf

  4. Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

    37
    Welche Atomgruppe verknüpft die Aminosäuren in einem Protein?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Die Peptidbindung –CO–NH– zwischen Carboxy- und Aminogruppe

  5. Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

    38
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört die Peptidbindungen zwischen den Bausteinen einer Kette?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine

  6. Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

    39
    Zu welcher Gruppe zählt Hämoglobin, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Transport von Sauerstoff im Blut

  7. Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

    40
    Eiweiß kommt mit gelösten Silberionen in Berührung. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren

  8. Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

    41
    Ist Serin (2-Amino-3-hydroxypropansäure) chiral?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

  9. Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

    42
    Wie lässt sich der Winkel N–Cα–C am α-Kohlenstoff-Atom beschreiben?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Etwa 109,5 Grad, tetraedrisch

Bei „unsicher“ oder „noch nicht“: Lies den Abschnitt zum Ziel noch einmal und rechne seine drei Aufgaben.

Wörter

Funktion
eine Regel, die aus einer Zahl eine andere macht
Nenner
die Zahl unten – in wie viele Teile geteilt wurde
Teiler
eine Zahl, durch die es ohne Rest aufgeht

Lösungen

  1. –CH₂–C₆H₅
  2. Ein Wasserstoff-Atom
  3. Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom
  4. Überwiegend positiv geladen, als Kation
  5. Überwiegend als Anion negativ geladen
  6. Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer
  7. Polar und ungeladen, der Rest bildet Wasserstoffbrücken
  8. Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  9. Eine Ionenbindung zwischen Carboxylat und Ammonium
  10. 228 g/mol
  11. 146 g/mol
  12. In der Reihenfolge, die Enden sind jeweils verschieden
  13. Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  14. Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  15. Die Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen
  16. Sphäroprotein, Sauerstoffspeicher im Muskel
  17. Sphäroprotein, Hormon, das den Blutzucker senkt
  18. Sphäroprotein, Enzym, das Stärke spaltet
  19. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  20. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  21. Die Säure verändert die Ladung der Reste, das Casein flockt aus
  22. Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  23. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  24. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  25. Etwa 120 Grad, trigonal-planar
  26. Etwa 109,5 Grad, tetraedrisch
  27. Die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom sind frei drehbar
  28. –CH₂–COOH
  29. Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  30. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  31. Eine Lösung mit mehreren Peptidbindungen, etwa Eiklar
  32. Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  33. Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  34. Ein Wasserstoff-Atom
  35. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  36. Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  37. Die Peptidbindung –CO–NH– zwischen Carboxy- und Aminogruppe
  38. Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine
  39. Sphäroprotein, Transport von Sauerstoff im Blut
  40. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  41. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  42. Etwa 109,5 Grad, tetraedrisch