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Chemie · Klasse 12 · Kapitel

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Proteine – Fäden und Helfer des Lebens

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○ mit Starthilfe, ● für alle, ★ zum Weiterdenken. Du wählst mindestens eine ★-Aufgabe. Du rechnest ins Heft.

1Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

Merkenα-Aminosäuren

Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.

Der Rest unterscheidet die zwanzig Aminosäuren der Proteine.

Beispielα-Aminosäuren: Bau und Nachweis

Welchen Rest trägt Cystein, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
Schritt für Schritt
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Cystein ist es –CH₂–SH.
  3. Der Rest von Cystein lautet –CH₂–SH.
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Cystein ist es –CH₂–SH.
  3. Der Rest von Cystein lautet –CH₂–SH.
Ergebnis:
–CH₂–SH

AchtungDie Aminogruppe sitzt irgendwo in der Kette

So nicht
Die Aminogruppe steht am anderen Ende der Kette, die Carboxygruppe am Anfang.
So richtig
Bei der α-Aminosäure sitzen Aminogruppe und Carboxygruppe am selben Kohlenstoff-Atom, dem α-Kohlenstoff-Atom.

Zeichne eine Aminosäure und markiere das Kohlenstoff-Atom, das Aminogruppe und Carboxygruppe zugleich trägt.

ÜbenJetzt du

  1. ○1
    Welchen Rest trägt Valin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    So fängst du an:
    Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Valin ist es –CH(CH₃)₂.
    3. Der Rest von Valin lautet –CH(CH₃)₂.
    Ergebnis:
    –CH(CH₃)₂
  2. ●2
    Welchen Rest trägt Threonin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Threonin ist es –CH(OH)–CH₃.
    3. Der Rest von Threonin lautet –CH(OH)–CH₃.
    Ergebnis:
    –CH(OH)–CH₃
  3. ★3
    Welche Gruppe der Aminosäure reagiert bei der Ninhydrin-Probe unter violetter Färbung?
    Lösung zeigen
    1. Ninhydrin ist ein Nachweis für freie Aminogruppen.
    2. Alle α-Aminosäuren haben eine solche Gruppe am α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Deshalb färben sie alle violett.
    Ergebnis:
    Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom

2Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

MerkenZwitterion

Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.

Deshalb sind sie Feststoffe mit hohem Schmelzpunkt und löslich in Wasser.

BeispielZwitterion: Löslichkeit, Schmelzpunkt, Säure-Base-Verhalten

Glycin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,97. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 6 überwiegend vor?
Schritt für Schritt
  1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
  2. Dort ist die Nettoladung Null.
  3. Das Zwitterion überwiegt.
  1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
  2. Dort ist die Nettoladung Null.
  3. Das Zwitterion überwiegt.
Ergebnis:
Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung

AchtungBei niedrigem pH negativ, bei hohem pH positiv

So nicht
In saurer Lösung gibt die Aminosäure Protonen ab und wird negativ.
So richtig
In saurer Lösung nimmt die Aminosäure Protonen auf und wird positiv. In basischer Lösung gibt sie Protonen ab und wird negativ.

Zeichne die Aminosäure bei pH 1 und frag dich: Welche Gruppe nimmt dort ein Proton auf?

ÜbenJetzt du

  1. ○4
    Leucin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,98. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 6 überwiegend vor?
    So fängst du an:
    Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    2. Dort ist die Nettoladung Null.
    3. Das Zwitterion überwiegt.
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  2. ●5
    Valin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,96. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 6 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    2. Dort ist die Nettoladung Null.
    3. Das Zwitterion überwiegt.
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  3. ★6
    Cystein hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,07. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 5,1 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    2. Dort ist die Nettoladung Null.
    3. Das Zwitterion überwiegt.
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung

3Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

MerkenReste

Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.

Er legt Löslichkeit, Ladung und Wechselwirkungen fest.

BeispielAminosäuren nach ihren Resten einteilen

Der Rest von Asparagin ist –CH₂–CO–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Asparagin?
Schritt für Schritt
  1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Asparagin gehört zur Gruppe: polar.
  1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Asparagin gehört zur Gruppe: polar.
Ergebnis:
Polar, der Rest löst sich gut in Wasser

AchtungPolare und unpolare Reste verwechselt

So nicht
Der Rest von Valin, eine Isopropylgruppe, löst sich gut in Wasser.
So richtig
Unpolare Reste wie bei Valin meiden Wasser. Polare Reste wie bei Serin bilden Wasserstoffbrücken zum Wasser.

Prüfe, ob der Rest eine Hydroxy-, Amino- oder Carboxygruppe trägt. Findet sich keine, ist der Rest unpolar.

ÜbenJetzt du

  1. ○7
    Der Rest von Asparaginsäure ist –CH₂–COOH. Zu welcher Gruppe zählt Asparaginsäure?
    So fängst du an:
    Der Rest trägt eine Carboxygruppe.
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine Carboxygruppe.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Asparaginsäure gehört zur Gruppe: sauer.
    Ergebnis:
    Sauer, der Rest gibt Protonen an Wasser ab
  2. ●8
    Der Rest von Valin ist –CH(CH₃)₂. Zu welcher Gruppe zählt Valin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Valin gehört zur Gruppe: unpolar.
    Ergebnis:
    Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  3. ★9
    Der Rest von Phenylalanin ist –CH₂–C₆H₅. Zu welcher Gruppe zählt Phenylalanin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Phenylalanin gehört zur Gruppe: unpolar.
    Ergebnis:
    Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf

4Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

MerkenPeptidbindung

Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.

Wasser spaltet sie wieder, das ist die Hydrolyse.

BeispielPeptidbildung, Peptidspaltung und Biuret-Nachweis

Phenylalanin (M = 165 g/mol) und Cystein (M = 121 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
Schritt für Schritt
  1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
  2. M = 165 g/mol + 121 g/mol − 18 g/mol.
  3. M = 268 g/mol
  1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
  2. M = 165 g/mol + 121 g/mol − 18 g/mol.
  3. M = 268 g/mol
Ergebnis:
268 g/mol

AchtungDie Peptidbildung braucht kein Nebenprodukt

So nicht
Zwei Aminosäuren verbinden sich einfach zum Dipeptid, die Massen addieren sich.
So richtig
Bei der Peptidbildung wird Wasser abgespalten: M(Dipeptid) = M(Aminosäure 1) + M(Aminosäure 2) − 18 g/mol.

Zeichne die beiden Aminosäuren und markiere die Atome, die als Wassermolekül abgehen.

ÜbenJetzt du

  1. ○10
    Valin (M = 117 g/mol) und Glycin (M = 75 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    So fängst du an:
    1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 117 g/mol + 75 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 174 g/mol
    Ergebnis:
    174 g/mol
  2. ●11
    Valin (M = 117 g/mol) und Asparaginsäure (M = 133 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 117 g/mol + 133 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 232 g/mol
    Ergebnis:
    232 g/mol
  3. ★12
    Aus Glycin und Alanin lassen sich zwei verschiedene Dipeptide bilden. Wodurch unterscheiden sie sich?
    Lösung zeigen
    1. Glycylalanin hat Glycin am Amino-Ende.
    2. Alanylglycin hat Alanin am Amino-Ende.
    3. Die Reihenfolge macht beide zu verschiedenen Stoffen.
    Ergebnis:
    In der Reihenfolge, die Enden sind jeweils verschieden

5Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

MerkenStrukturebenen

Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.

Wasserstoffbrücken im Rückgrat bilden die Sekundärstruktur, die Reste die Tertiärstruktur. Mehrere Ketten bilden die Quartärstruktur.

BeispielStrukturebenen der Proteine

Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört der unpolare Kern, in dem sich Reste einer Kette zusammenlagern?
Schritt für Schritt
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Tertiärstruktur.
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Tertiärstruktur.
Ergebnis:
Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette

AchtungStrukturebenen verwechselt

So nicht
Die Primärstruktur beschreibt, wie die Kette im Raum gefaltet ist.
So richtig
Primär ist die Reihenfolge der Aminosäuren, sekundär die lokale Faltung (Helix, Faltblatt), tertiär die Faltung der ganzen Kette, quartär die Zusammenlagerung mehrerer Ketten.

Ordne die vier Begriffe nach dem Maßstab, vom einzelnen Baustein bis zum Komplex mehrerer Ketten.

ÜbenJetzt du

  1. ○13
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört eine α-Helix, gehalten durch Wasserstoffbrücken im Kettenrückgrat?
    So fängst du an:
    Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Sekundärstruktur.
    Ergebnis:
    Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  2. ●14
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört die Zusammenlagerung von vier Ketten zum Hämoglobin?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Quartärstruktur.
    Ergebnis:
    Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen
  3. ★15
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört die Peptidbindungen zwischen den Bausteinen einer Kette?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Primärstruktur.
    Ergebnis:
    Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine

6Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

MerkenFunktion

Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.

Essenzielle Aminosäuren stellt der Körper nicht selbst her.

BeispielFunktion der Proteine und essenzielle Aminosäuren

Zu welcher Gruppe zählt Hämoglobin, und welche Aufgabe hat es?
Schritt für Schritt
  1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
  2. Aufgabe: Transport von Sauerstoff im Blut.
  3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
  1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
  2. Aufgabe: Transport von Sauerstoff im Blut.
  3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
Ergebnis:
Sphäroprotein, Transport von Sauerstoff im Blut

AchtungGerüstproteine und Helferproteine verwechselt

So nicht
Zu welcher Gruppe zählt Fibroin, und welche Aufgabe hat es → Sphäroprotein, Faden der Seide
So richtig
Zu welcher Gruppe zählt Fibroin, und welche Aufgabe hat es → Skleroprotein, Faden der Seide

Ordne zuerst die Form zu, faserig oder kugelig, und danach die Löslichkeit in Wasser.

ÜbenJetzt du

  1. ○16
    Zu welcher Gruppe zählt Fibroin, und welche Aufgabe hat es?
    So fängst du an:
    Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
    Lösung zeigen
    1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
    2. Aufgabe: Faden der Seide.
    3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
    Ergebnis:
    Skleroprotein, Faden der Seide
  2. ●17
    Zu welcher Gruppe zählt Insulin, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Hormon, das den Blutzucker senkt.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Hormon, das den Blutzucker senkt
  3. ★18
    Warum ist Gelatine als alleinige Eiweißquelle für den Menschen unvollständig, obwohl sie reich an Protein ist?
    Lösung zeigen
    1. Der Körper braucht alle essenziellen Aminosäuren aus der Nahrung.
    2. In Gelatine fehlt Tryptophan fast vollständig.
    3. Deshalb reicht Gelatine allein als Eiweißquelle nicht aus.
    Ergebnis:
    Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz

7Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

MerkenDenaturierung

Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.

Schwache Wechselwirkungen lösen sich, die Peptidbindungen halten.

BeispielDenaturierung von Proteinen

Welche Wechselwirkungen werden beim Erhitzen eines Proteins zuerst gestört?
Schritt für Schritt
  1. Atombindungen sind sehr stabil.
  2. Wasserstoffbrücken und Ionenbindungen sind deutlich schwächer.
  3. Sie lösen sich beim Erhitzen zuerst.
  1. Atombindungen sind sehr stabil.
  2. Wasserstoffbrücken und Ionenbindungen sind deutlich schwächer.
  3. Sie lösen sich beim Erhitzen zuerst.
Ergebnis:
Schwache Kräfte wie Wasserstoffbrücken und Ionenbindungen

AchtungDenaturierung spaltet die Peptidbindungen

So nicht
Beim Kochen eines Eis werden die Eiweißmoleküle in Aminosäuren zerlegt.
So richtig
Beim Kochen entfalten sich die Ketten. Die Peptidbindungen bleiben erhalten, die schwachen Wechselwirkungen werden gelöst.

Vergleiche, wie stark die Peptidbindung und eine Wasserstoffbrücke sind, und nenne, welche beim Erhitzen zuerst nachgibt.

ÜbenJetzt du

  1. ○19
    Haut wird mit 70-prozentigem Ethanol desinfiziert. Wird das Protein dabei denaturiert?
    So fängst du an:
    Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  2. ●20
    Milch wird mit Zitronensaft versetzt. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  3. ★21
    Milch wird mit Speiseessig versetzt, es flocken weiße Klümpchen aus. Wie lässt sich das erklären?
    Lösung zeigen
    1. Essig senkt den pH-Wert der Milch.
    2. Die Ladung der Reste ändert sich, das Casein verliert seine Löslichkeit.
    3. Es flockt aus.
    Ergebnis:
    Die Säure verändert die Ladung der Reste, das Casein flockt aus

8Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

MerkenChiralität

Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.

Proteine bestehen aus L-Aminosäuren: In der Fischer-Projektion steht die Aminogruppe links.

BeispielChiralität und Fischer-Projektion (Leistungskurs)

Ist Glycin (2-Aminoethansäure) chiral?
Schritt für Schritt
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
Ergebnis:
Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

AchtungChiral heißt unsymmetrisch gebaut

So nicht
Ein Molekül ist chiral, wenn es irgendwie unsymmetrisch aussieht.
So richtig
Chiral heißt: Das Molekül lässt sich nicht mit seinem Spiegelbild zur Deckung bringen. Das ist der Fall bei vier verschiedenen Substituenten am Kohlenstoff-Atom.

Zähle die vier Gruppen am α-Kohlenstoff-Atom und prüfe, ob zwei davon gleich sind.

ÜbenJetzt du

  1. ○22
    In der Fischer-Projektion steht die Carboxygruppe oben, der Rest unten, die Aminogruppe links. Welche Konfiguration liegt vor?
    So fängst du an:
    Die Carboxygruppe steht oben, der Rest unten.
    Lösung zeigen
    1. Die Carboxygruppe steht oben, der Rest unten.
    2. Die Aminogruppe zeigt nach links.
    3. Das ist die L-Form, die in Proteinen vorkommt.
    Ergebnis:
    Die L-Form, wie bei den Proteinen des Menschen
  2. ●23
    Ist Valin (2-Amino-3-methylbutansäure) chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  3. ★24
    Ist Alanin (2-Aminopropansäure) chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

9Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

MerkenEPA-Modell

Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Drehbar sind nur die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom.

BeispielEPA-Modell an Peptidgruppe und α-Kohlenstoff-Atom (Leistungskurs)

Wie lässt sich die C–N-Bindung der Peptidgruppe beschreiben?
Schritt für Schritt
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Nicht frei drehbar, Teil-Doppelbindung.
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Nicht frei drehbar, Teil-Doppelbindung.
Ergebnis:
Nicht frei drehbar, Teil-Doppelbindung

AchtungDie Peptidbindung ist frei drehbar

So nicht
Die Bindung zwischen C und N dreht sich wie die Einfachbindung im Alkan.
So richtig
Die C–N-Bindung hat teilweise Doppelbindungscharakter. Die sechs Atome der Peptidgruppe liegen in einer Ebene, Drehungen sind nur am α-Kohlenstoff-Atom möglich.

Zeichne die Grenzformeln der Peptidgruppe und beschreibe, was sie über die Bindung zwischen Kohlenstoff und Stickstoff aussagen.

ÜbenJetzt du

  1. ○25
    Wie lässt sich die Bindung zwischen α-Kohlenstoff-Atom und Stickstoff-Atom beschreiben?
    So fängst du an:
    Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Frei drehbar, reine Einfachbindung.
    Ergebnis:
    Frei drehbar, reine Einfachbindung
  2. ●26
    Wie lässt sich das Kohlenstoff-Atom der Methylgruppe im Rest von Alanin beschreiben?
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Tetraedrisch, Winkel von etwa 109,5 Grad.
    Ergebnis:
    Tetraedrisch, Winkel von etwa 109,5 Grad
  3. ★27
    Warum ergibt sich für die Proteinkette trotz starrer Peptidgruppen eine räumliche Faltung?
    Lösung zeigen
    1. Die Peptidgruppen sind eben und starr.
    2. Zwischen ihnen liegt das tetraedrische α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Seine Bindungen sind drehbar, daher kann sich die Kette falten.
    Ergebnis:
    Die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom sind frei drehbar

Vermischte Übungen

Alles durcheinander – wie in der Arbeit. Überleg bei jeder Aufgabe zuerst: Welches Ziel ist das?

Üben

  1. ●28
    Welchen Rest trägt Asparaginsäure, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Asparaginsäure ist es –CH₂–COOH.
    3. Der Rest von Asparaginsäure lautet –CH₂–COOH.
    Ergebnis:
    –CH₂–COOH
  2. ●29
    Glycin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,97. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 8 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend als Anion negativ geladen
  3. ●30
    Alanin (M = 89 g/mol) und Valin (M = 117 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 89 g/mol + 117 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 188 g/mol
    Ergebnis:
    188 g/mol
  4. ●31
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört die Reihenfolge der Aminosäuren in einer Kette?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Primärstruktur.
    Ergebnis:
    Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine
  5. ●32
    Zu welcher Gruppe zählt Kollagen, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
    2. Aufgabe: Festigkeit in Sehnen und Haut.
    3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
    Ergebnis:
    Skleroprotein, Festigkeit in Sehnen und Haut
  6. ●33
    Zucker wird in Eiweißlösung gelöst. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Hier geschieht das nicht.
    3. Das Protein behält seine Raumstruktur.
    Ergebnis:
    Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten

Auf einen Blick

MerkenDas Wichtigste

α-Aminosäuren
Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.
Zwitterion
Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.
Reste
Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.
Peptidbindung
Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.
Strukturebenen
Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.
Funktion
Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.
Denaturierung
Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.
Chiralität
Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.
EPA-Modell
Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Kannst du das?

Je Ziel eine Aufgabe. Rechne sie ins Heft, dann kreuz ehrlich an. Keine Punkte, keine Note – der Test ist für dich.

ÜbenSelbsttest

  1. Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

    34
    Welchen Rest trägt Threonin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
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    Ergebnis:
    –CH(OH)–CH₃

  2. Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

    35
    Asparaginsäure hat den isoelektrischen Punkt bei pH 2,77. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 0,8 überwiegend vor?
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    Ergebnis:
    Überwiegend positiv geladen, als Kation

  3. Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

    36
    Der Rest von Asparaginsäure ist –CH₂–COOH. Zu welcher Gruppe zählt Asparaginsäure?
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    Ergebnis:
    Sauer, der Rest gibt Protonen an Wasser ab

  4. Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

    37
    Asparaginsäure (M = 133 g/mol), Glutaminsäure (M = 147 g/mol) und Glycin (M = 75 g/mol) bilden ein Tripeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
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    Ergebnis:
    319 g/mol

  5. Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

    38
    Welche Aussage zu den Ionen-Dipol-Wechselwirkungen in Proteinen trifft zu?
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    Ergebnis:
    Geladene Reste wechselwirken mit den Dipolen der Wassermoleküle

  6. Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

    39
    Zu welcher Gruppe zählt Insulin, und welche Aufgabe hat es?
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    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Hormon, das den Blutzucker senkt

  7. Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

    40
    Eiweiß kommt mit gelösten Silberionen in Berührung. Wird das Protein dabei denaturiert?
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    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren

  8. Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

    41
    Ist Serin (2-Amino-3-hydroxypropansäure) chiral?
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    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

  9. Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

    42
    Wie verhält sich die C–N-Bindung der Peptidgruppe?
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    Ergebnis:
    Sie ist durch Delokalisierung planar und nicht drehbar

Bei „unsicher“ oder „noch nicht“: Lies den Abschnitt zum Ziel noch einmal und rechne seine drei Aufgaben.

Wörter

Funktion
eine Regel, die aus einer Zahl eine andere macht
Nenner
die Zahl unten – in wie viele Teile geteilt wurde
Teiler
eine Zahl, durch die es ohne Rest aufgeht

Lösungen

  1. –CH(CH₃)₂
  2. –CH(OH)–CH₃
  3. Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom
  4. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  5. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  6. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  7. Sauer, der Rest gibt Protonen an Wasser ab
  8. Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  9. Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  10. 174 g/mol
  11. 232 g/mol
  12. In der Reihenfolge, die Enden sind jeweils verschieden
  13. Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  14. Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen
  15. Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine
  16. Skleroprotein, Faden der Seide
  17. Sphäroprotein, Hormon, das den Blutzucker senkt
  18. Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz
  19. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  20. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  21. Die Säure verändert die Ladung der Reste, das Casein flockt aus
  22. Die L-Form, wie bei den Proteinen des Menschen
  23. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  24. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  25. Frei drehbar, reine Einfachbindung
  26. Tetraedrisch, Winkel von etwa 109,5 Grad
  27. Die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom sind frei drehbar
  28. –CH₂–COOH
  29. Überwiegend als Anion negativ geladen
  30. 188 g/mol
  31. Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine
  32. Skleroprotein, Festigkeit in Sehnen und Haut
  33. Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  34. –CH(OH)–CH₃
  35. Überwiegend positiv geladen, als Kation
  36. Sauer, der Rest gibt Protonen an Wasser ab
  37. 319 g/mol
  38. Geladene Reste wechselwirken mit den Dipolen der Wassermoleküle
  39. Sphäroprotein, Hormon, das den Blutzucker senkt
  40. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  41. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  42. Sie ist durch Delokalisierung planar und nicht drehbar