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Chemie · Klasse 12 · Kapitel

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Proteine – Fäden und Helfer des Lebens

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○ mit Starthilfe, ● für alle, ★ zum Weiterdenken. Du wählst mindestens eine ★-Aufgabe. Du rechnest ins Heft.

1Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

Merkenα-Aminosäuren

Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.

Der Rest unterscheidet die zwanzig Aminosäuren der Proteine.

Beispielα-Aminosäuren: Bau und Nachweis

Welchen Rest trägt Cystein, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
Schritt für Schritt
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Cystein ist es –CH₂–SH.
  3. Der Rest von Cystein lautet –CH₂–SH.
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Cystein ist es –CH₂–SH.
  3. Der Rest von Cystein lautet –CH₂–SH.
Ergebnis:
–CH₂–SH

AchtungDie Aminogruppe sitzt irgendwo in der Kette

So nicht
Die Aminogruppe steht am anderen Ende der Kette, die Carboxygruppe am Anfang.
So richtig
Bei der α-Aminosäure sitzen Aminogruppe und Carboxygruppe am selben Kohlenstoff-Atom, dem α-Kohlenstoff-Atom.

Zeichne eine Aminosäure und markiere das Kohlenstoff-Atom, das Aminogruppe und Carboxygruppe zugleich trägt.

ÜbenJetzt du

  1. ○1
    Welchen Rest trägt Phenylalanin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    So fängst du an:
    Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Phenylalanin ist es –CH₂–C₆H₅.
    3. Der Rest von Phenylalanin lautet –CH₂–C₆H₅.
    Ergebnis:
    –CH₂–C₆H₅
  2. ●2
    Welchen Rest trägt Asparagin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Asparagin ist es –CH₂–CO–NH₂.
    3. Der Rest von Asparagin lautet –CH₂–CO–NH₂.
    Ergebnis:
    –CH₂–CO–NH₂
  3. ★3
    Welche Gruppe der Aminosäure reagiert bei der Ninhydrin-Probe unter violetter Färbung?
    Lösung zeigen
    1. Ninhydrin ist ein Nachweis für freie Aminogruppen.
    2. Alle α-Aminosäuren haben eine solche Gruppe am α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Deshalb färben sie alle violett.
    Ergebnis:
    Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom

2Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

MerkenZwitterion

Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.

Deshalb sind sie Feststoffe mit hohem Schmelzpunkt und löslich in Wasser.

BeispielZwitterion: Löslichkeit, Schmelzpunkt, Säure-Base-Verhalten

Phenylalanin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,48. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 3,5 überwiegend vor?
Schritt für Schritt
  1. Der pH-Wert liegt unter dem isoelektrischen Punkt.
  2. Die Lösung hat viele Protonen: Die Carboxylatgruppe nimmt eines auf.
  3. Die Aminosäure ist überwiegend positiv geladen.
  1. Der pH-Wert liegt unter dem isoelektrischen Punkt.
  2. Die Lösung hat viele Protonen: Die Carboxylatgruppe nimmt eines auf.
  3. Die Aminosäure ist überwiegend positiv geladen.
Ergebnis:
Überwiegend positiv geladen, als Kation

AchtungBei niedrigem pH negativ, bei hohem pH positiv

So nicht
In saurer Lösung gibt die Aminosäure Protonen ab und wird negativ.
So richtig
In saurer Lösung nimmt die Aminosäure Protonen auf und wird positiv. In basischer Lösung gibt sie Protonen ab und wird negativ.

Zeichne die Aminosäure bei pH 1 und frag dich: Welche Gruppe nimmt dort ein Proton auf?

ÜbenJetzt du

  1. ○4
    Glycin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,97. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 4 überwiegend vor?
    So fängst du an:
    Der pH-Wert liegt unter dem isoelektrischen Punkt.
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt unter dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat viele Protonen: Die Carboxylatgruppe nimmt eines auf.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend positiv geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend positiv geladen, als Kation
  2. ●5
    Cystein hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,07. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 8,1 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend als Anion negativ geladen
  3. ★6
    Glutaminsäure hat den isoelektrischen Punkt bei pH 3,22. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 1,2 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt unter dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat viele Protonen: Die Carboxylatgruppe nimmt eines auf.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend positiv geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend positiv geladen, als Kation

3Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

MerkenReste

Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.

Er legt Löslichkeit, Ladung und Wechselwirkungen fest.

BeispielAminosäuren nach ihren Resten einteilen

Der Rest von Arginin ist –(CH₂)₃–NH–C(=NH)–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Arginin?
Schritt für Schritt
  1. Der Rest trägt eine basische Stickstoffgruppe.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Arginin gehört zur Gruppe: basisch.
  1. Der Rest trägt eine basische Stickstoffgruppe.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Arginin gehört zur Gruppe: basisch.
Ergebnis:
Basisch, der Rest nimmt in Wasser Protonen auf

AchtungAlle Aminosäuren verhalten sich im Wesentlichen gleich

So nicht
Der Rest ist nur ein Anhängsel, alle Aminosäuren verhalten sich gleich.
So richtig
Der Rest bestimmt Löslichkeit, Ladung und die Wechselwirkungen in der Kette. Deshalb faltet jedes Protein anders.

Nenne für zwei Aminosäuren je eine Eigenschaft, die vom Rest abhängt.

ÜbenJetzt du

  1. ○7
    Der Rest von Asparagin ist –CH₂–CO–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Asparagin?
    So fängst du an:
    Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Asparagin gehört zur Gruppe: polar.
    Ergebnis:
    Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  2. ●8
    Der Rest von Serin ist –CH₂–OH. Zu welcher Gruppe zählt Serin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Serin gehört zur Gruppe: polar.
    Ergebnis:
    Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  3. ★9
    Welche Wechselwirkung können die Reste von Glutaminsäure (sauer) und Lysin (basisch) in einem Protein eingehen?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest von Glutaminsäure trägt –COO⁻, der von Lysin –NH₃⁺.
    2. Entgegengesetzte Ladungen ziehen sich an.
    3. Es entsteht eine Ionenbindung zwischen den Resten.
    Ergebnis:
    Eine Ionenbindung zwischen Carboxylat und Ammonium

4Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

MerkenPeptidbindung

Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.

Wasser spaltet sie wieder, das ist die Hydrolyse.

BeispielPeptidbildung, Peptidspaltung und Biuret-Nachweis

Glutaminsäure (M = 147 g/mol) und Serin (M = 105 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
Schritt für Schritt
  1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
  2. M = 147 g/mol + 105 g/mol − 18 g/mol.
  3. M = 234 g/mol
  1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
  2. M = 147 g/mol + 105 g/mol − 18 g/mol.
  3. M = 234 g/mol
Ergebnis:
234 g/mol

AchtungDie Peptidbildung braucht kein Nebenprodukt

So nicht
Zwei Aminosäuren verbinden sich einfach zum Dipeptid, die Massen addieren sich.
So richtig
Bei der Peptidbildung wird Wasser abgespalten: M(Dipeptid) = M(Aminosäure 1) + M(Aminosäure 2) − 18 g/mol.

Zeichne die beiden Aminosäuren und markiere die Atome, die als Wassermolekül abgehen.

ÜbenJetzt du

  1. ○10
    Glycin (M = 75 g/mol) und Alanin (M = 89 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    So fängst du an:
    Zwei Moleküle verbinden sich unter Abspaltung von einem Molekül Wasser.
    Lösung zeigen
    1. Zwei Moleküle verbinden sich unter Abspaltung von einem Molekül Wasser.
    2. M(Dipeptid) = 75 g/mol + 89 g/mol − 18 g/mol.
    3. M(Dipeptid) = 146 g/mol
    Ergebnis:
    146 g/mol
  2. ●11
    Glycin (M = 75 g/mol), Glutaminsäure (M = 147 g/mol) und Leucin (M = 131 g/mol) bilden ein Tripeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
    2. M = 75 g/mol + 147 g/mol + 131 g/mol − 36 g/mol.
    3. M = 317 g/mol
    Ergebnis:
    317 g/mol
  3. ★12
    Phenylalanin (M = 165 g/mol) und Lysin (M = 146 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 165 g/mol + 146 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 293 g/mol
    Ergebnis:
    293 g/mol

5Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

MerkenStrukturebenen

Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.

Wasserstoffbrücken im Rückgrat bilden die Sekundärstruktur, die Reste die Tertiärstruktur. Mehrere Ketten bilden die Quartärstruktur.

BeispielStrukturebenen der Proteine

Welche Wechselwirkungen halten die Tertiärstruktur zusammen?
Schritt für Schritt
  1. Die Tertiärstruktur ist die Faltung der ganzen Kette.
  2. Die Reste lagern sich zusammen: Ionenbindungen, Wasserstoffbrücken, Disulfidbrücken, unpolare Anziehung.
  3. Es sind also Wechselwirkungen der Reste.
  1. Die Tertiärstruktur ist die Faltung der ganzen Kette.
  2. Die Reste lagern sich zusammen: Ionenbindungen, Wasserstoffbrücken, Disulfidbrücken, unpolare Anziehung.
  3. Es sind also Wechselwirkungen der Reste.
Ergebnis:
Wechselwirkungen der Reste, etwa Ionenbindungen und Disulfidbrücken

AchtungStrukturebenen verwechselt

So nicht
Die Primärstruktur beschreibt, wie die Kette im Raum gefaltet ist.
So richtig
Primär ist die Reihenfolge der Aminosäuren, sekundär die lokale Faltung (Helix, Faltblatt), tertiär die Faltung der ganzen Kette, quartär die Zusammenlagerung mehrerer Ketten.

Ordne die vier Begriffe nach dem Maßstab, vom einzelnen Baustein bis zum Komplex mehrerer Ketten.

ÜbenJetzt du

  1. ○13
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört der unpolare Kern, in dem sich Reste einer Kette zusammenlagern?
    So fängst du an:
    Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  2. ●14
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört eine α-Helix, gehalten durch Wasserstoffbrücken im Kettenrückgrat?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Sekundärstruktur.
    Ergebnis:
    Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  3. ★15
    Hämoglobin besteht aus vier Ketten, die sich zusammenlagern. Welche Ebene beschreibt das?
    Lösung zeigen
    1. Vier Ketten bilden gemeinsam einen Komplex.
    2. Das Zusammenspiel mehrerer Ketten heißt Quartärstruktur.
    3. Jede einzelne Kette hat dabei ihre eigene Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Die Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen

6Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

MerkenFunktion

Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.

Essenzielle Aminosäuren stellt der Körper nicht selbst her.

BeispielFunktion der Proteine und essenzielle Aminosäuren

Was bedeutet es, dass Valin eine essenzielle Aminosäure ist?
Schritt für Schritt
  1. Der Körper stellt manche Aminosäuren selbst her.
  2. Essenzielle Aminosäuren kann er nicht selbst herstellen.
  3. Sie müssen deshalb mit der Nahrung aufgenommen werden.
  1. Der Körper stellt manche Aminosäuren selbst her.
  2. Essenzielle Aminosäuren kann er nicht selbst herstellen.
  3. Sie müssen deshalb mit der Nahrung aufgenommen werden.
Ergebnis:
Sie muss mit der Nahrung aufgenommen werden

AchtungGerüstproteine und Helferproteine verwechselt

So nicht
Zu welcher Gruppe zählt Fibroin, und welche Aufgabe hat es → Sphäroprotein, Faden der Seide
So richtig
Zu welcher Gruppe zählt Fibroin, und welche Aufgabe hat es → Skleroprotein, Faden der Seide

Ordne zuerst die Form zu, faserig oder kugelig, und danach die Löslichkeit in Wasser.

ÜbenJetzt du

  1. ○16
    Zu welcher Gruppe zählt Pepsin, und welche Aufgabe hat es?
    So fängst du an:
    Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Enzym, das im Magen Proteine spaltet.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Enzym, das im Magen Proteine spaltet
  2. ●17
    Zu welcher Gruppe zählt Fibroin, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
    2. Aufgabe: Faden der Seide.
    3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
    Ergebnis:
    Skleroprotein, Faden der Seide
  3. ★18
    Warum ist Gelatine als alleinige Eiweißquelle für den Menschen unvollständig, obwohl sie reich an Protein ist?
    Lösung zeigen
    1. Der Körper braucht alle essenziellen Aminosäuren aus der Nahrung.
    2. In Gelatine fehlt Tryptophan fast vollständig.
    3. Deshalb reicht Gelatine allein als Eiweißquelle nicht aus.
    Ergebnis:
    Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz

7Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

MerkenDenaturierung

Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.

Schwache Wechselwirkungen lösen sich, die Peptidbindungen halten.

BeispielDenaturierung von Proteinen

Eiweißlösung steht eine Stunde bei Raumtemperatur. Wird das Protein dabei denaturiert?
Schritt für Schritt
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Hier geschieht das nicht.
  3. Das Protein behält seine Raumstruktur.
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Hier geschieht das nicht.
  3. Das Protein behält seine Raumstruktur.
Ergebnis:
Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten

AchtungEiweiß gerinnt nur durch Hitze

So nicht
Denaturierung gibt es nur beim Erhitzen, Säure und Alkohol schaden dem Eiweiß nicht.
So richtig
Auch Säuren, Alkohol, Schwermetallionen und starkes Schütteln verändern die Raumstruktur. Hitze ist nur eine von mehreren Ursachen.

Nenne zwei Alltagsbeispiele, bei denen Eiweiß ohne Wärme gerinnt, und beschreibe die Ursache.

ÜbenJetzt du

  1. ○19
    Haut wird mit 70-prozentigem Ethanol desinfiziert. Wird das Protein dabei denaturiert?
    So fängst du an:
    Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  2. ●20
    Milch wird mit Zitronensaft versetzt. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  3. ★21
    Eiklar wird auf 80 Grad Celsius erhitzt. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren

8Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

MerkenChiralität

Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.

Proteine bestehen aus L-Aminosäuren: In der Fischer-Projektion steht die Aminogruppe links.

BeispielChiralität und Fischer-Projektion (Leistungskurs)

Ist β-Alanin (3-Aminopropansäure) chiral?
Schritt für Schritt
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
Ergebnis:
Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

AchtungChiral heißt unsymmetrisch gebaut

So nicht
Ein Molekül ist chiral, wenn es irgendwie unsymmetrisch aussieht.
So richtig
Chiral heißt: Das Molekül lässt sich nicht mit seinem Spiegelbild zur Deckung bringen. Das ist der Fall bei vier verschiedenen Substituenten am Kohlenstoff-Atom.

Zähle die vier Gruppen am α-Kohlenstoff-Atom und prüfe, ob zwei davon gleich sind.

ÜbenJetzt du

  1. ○22
    Ist Valin (2-Amino-3-methylbutansäure) chiral?
    So fängst du an:
    Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  2. ●23
    Ist Milchsäure (2-Hydroxypropansäure) chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  3. ★24
    Ist 2-Amino-2-methylpropansäure chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
    Ergebnis:
    Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

9Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

MerkenEPA-Modell

Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Drehbar sind nur die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom.

BeispielEPA-Modell an Peptidgruppe und α-Kohlenstoff-Atom (Leistungskurs)

Wie viele Atome liegen in der Ebene der Peptidgruppe, wenn die beiden benachbarten α-Kohlenstoff-Atome mitgezählt werden?
Schritt für Schritt
  1. Die Peptidgruppe besteht aus C, O, N und H.
  2. Die beiden benachbarten α-Kohlenstoff-Atome liegen ebenfalls in der Ebene.
  3. Das sind sechs Atome.
  1. Die Peptidgruppe besteht aus C, O, N und H.
  2. Die beiden benachbarten α-Kohlenstoff-Atome liegen ebenfalls in der Ebene.
  3. Das sind sechs Atome.
Ergebnis:
Sechs Atome liegen in einer Ebene

AchtungDie Peptidbindung ist frei drehbar

So nicht
Die Bindung zwischen C und N dreht sich wie die Einfachbindung im Alkan.
So richtig
Die C–N-Bindung hat teilweise Doppelbindungscharakter. Die sechs Atome der Peptidgruppe liegen in einer Ebene, Drehungen sind nur am α-Kohlenstoff-Atom möglich.

Zeichne die Grenzformeln der Peptidgruppe und beschreibe, was sie über die Bindung zwischen Kohlenstoff und Stickstoff aussagen.

ÜbenJetzt du

  1. ○25
    Wie lässt sich die Bindung zwischen α-Kohlenstoff-Atom und Carbonyl-Kohlenstoff-Atom beschreiben?
    So fängst du an:
    Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Frei drehbar, reine Einfachbindung.
    Ergebnis:
    Frei drehbar, reine Einfachbindung
  2. ●26
    Welche Geometrie hat das α-Kohlenstoff-Atom, das vier Bindungspartner hat?
    Lösung zeigen
    1. Vier Bindungspartner bedeuten vier bindende Elektronenpaare.
    2. Sie stoßen sich möglichst weit ab.
    3. Das ergibt ein Tetraeder mit etwa 109,5 Grad.
    Ergebnis:
    Tetraedrisch, die Bindungswinkel betragen etwa 109,5 Grad
  3. ★27
    Warum ergibt sich für die Proteinkette trotz starrer Peptidgruppen eine räumliche Faltung?
    Lösung zeigen
    1. Die Peptidgruppen sind eben und starr.
    2. Zwischen ihnen liegt das tetraedrische α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Seine Bindungen sind drehbar, daher kann sich die Kette falten.
    Ergebnis:
    Die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom sind frei drehbar

Vermischte Übungen

Alles durcheinander – wie in der Arbeit. Überleg bei jeder Aufgabe zuerst: Welches Ziel ist das?

Üben

  1. ●28
    Woran lässt sich eine α-Aminosäure erkennen?
    Lösung zeigen
    1. Eine Aminosäure trägt eine Aminogruppe und eine Carboxygruppe.
    2. Bei der α-Aminosäure sind beide am selben Kohlenstoff-Atom, dem α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Dort sitzen außerdem ein Wasserstoff-Atom und der Rest.
    Ergebnis:
    Die Aminogruppe sitzt am Kohlenstoff-Atom neben der Carboxygruppe
  2. ●29
    Der Rest von Valin ist –CH(CH₃)₂. Zu welcher Gruppe zählt Valin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Valin gehört zur Gruppe: unpolar.
    Ergebnis:
    Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  3. ●30
    Glycin (M = 75 g/mol) und Glutaminsäure (M = 147 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 75 g/mol + 147 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 204 g/mol
    Ergebnis:
    204 g/mol
  4. ●31
    Ist Butan-2-ol chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  5. ●32
    Wie lässt sich das Kohlenstoff-Atom der Carbonylgruppe mit drei Bindungspartnern beschreiben?
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad.
    Ergebnis:
    Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad
  6. ★33
    Der isoelektrische Punkt von Asparaginsäure liegt bei pH 2,8, nicht bei pH 6. Wie erklärt sich das?
    Lösung zeigen
    1. Der isoelektrische Punkt ist der pH-Wert ohne Nettoladung.
    2. Asparaginsäure hat zwei Carboxygruppen und eine Aminogruppe.
    3. Mehr saure Gruppen verschieben den Punkt zu niedrigem pH.
    Ergebnis:
    Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer

Auf einen Blick

MerkenDas Wichtigste

α-Aminosäuren
Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.
Zwitterion
Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.
Reste
Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.
Peptidbindung
Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.
Strukturebenen
Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.
Funktion
Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.
Denaturierung
Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.
Chiralität
Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.
EPA-Modell
Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Kannst du das?

Je Ziel eine Aufgabe. Rechne sie ins Heft, dann kreuz ehrlich an. Keine Punkte, keine Note – der Test ist für dich.

ÜbenSelbsttest

  1. Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

    34
    Welchen Rest trägt Asparagin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    –CH₂–CO–NH₂

  2. Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

    35
    Alanin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 6. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 4 überwiegend vor?
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    Ergebnis:
    Überwiegend positiv geladen, als Kation

  3. Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

    36
    Der Rest von Phenylalanin ist –CH₂–C₆H₅. Zu welcher Gruppe zählt Phenylalanin?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf

  4. Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

    37
    Glycin (M = 75 g/mol), Threonin (M = 119 g/mol) und Asparaginsäure (M = 133 g/mol) bilden ein Tripeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    291 g/mol

  5. Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

    38
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört die Ordnung eines Kettenabschnitts in Helix oder Faltblatt?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats

  6. Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

    39
    Zu welcher Gruppe zählt Albumin, und welche Aufgabe hat es?
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    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Transport von Stoffen im Blut

  7. Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

    40
    Fleisch wird in Zitronensaft eingelegt. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren

  8. Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

    41
    Ist 2-Amino-2-methylpropansäure chiral?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

  9. Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

    42
    Wie viele Atome liegen in der Ebene der Peptidgruppe, wenn die beiden benachbarten α-Kohlenstoff-Atome mitgezählt werden?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Sechs Atome liegen in einer Ebene

Bei „unsicher“ oder „noch nicht“: Lies den Abschnitt zum Ziel noch einmal und rechne seine drei Aufgaben.

Wörter

Funktion
eine Regel, die aus einer Zahl eine andere macht
Nenner
die Zahl unten – in wie viele Teile geteilt wurde
Teiler
eine Zahl, durch die es ohne Rest aufgeht

Lösungen

  1. –CH₂–C₆H₅
  2. –CH₂–CO–NH₂
  3. Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom
  4. Überwiegend positiv geladen, als Kation
  5. Überwiegend als Anion negativ geladen
  6. Überwiegend positiv geladen, als Kation
  7. Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  8. Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  9. Eine Ionenbindung zwischen Carboxylat und Ammonium
  10. 146 g/mol
  11. 317 g/mol
  12. 293 g/mol
  13. Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  14. Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  15. Die Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen
  16. Sphäroprotein, Enzym, das im Magen Proteine spaltet
  17. Skleroprotein, Faden der Seide
  18. Ihr fehlt die essenzielle Aminosäure Tryptophan fast ganz
  19. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  20. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  21. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  22. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  23. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  24. Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  25. Frei drehbar, reine Einfachbindung
  26. Tetraedrisch, die Bindungswinkel betragen etwa 109,5 Grad
  27. Die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom sind frei drehbar
  28. Die Aminogruppe sitzt am Kohlenstoff-Atom neben der Carboxygruppe
  29. Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  30. 204 g/mol
  31. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  32. Trigonal-planar, Winkel von etwa 120 Grad
  33. Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer
  34. –CH₂–CO–NH₂
  35. Überwiegend positiv geladen, als Kation
  36. Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  37. 291 g/mol
  38. Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  39. Sphäroprotein, Transport von Stoffen im Blut
  40. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  41. Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  42. Sechs Atome liegen in einer Ebene