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Chemie · Klasse 12 · Kapitel

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Proteine – Fäden und Helfer des Lebens

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○ mit Starthilfe, ● für alle, ★ zum Weiterdenken. Du wählst mindestens eine ★-Aufgabe. Du rechnest ins Heft.

1Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

Merkenα-Aminosäuren

Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.

Der Rest unterscheidet die zwanzig Aminosäuren der Proteine.

Beispielα-Aminosäuren: Bau und Nachweis

Welchen Rest trägt Serin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
Schritt für Schritt
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Serin ist es –CH₂–OH.
  3. Der Rest von Serin lautet –CH₂–OH.
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Serin ist es –CH₂–OH.
  3. Der Rest von Serin lautet –CH₂–OH.
Ergebnis:
–CH₂–OH

AchtungDie Aminogruppe sitzt irgendwo in der Kette

So nicht
Die Aminogruppe steht am anderen Ende der Kette, die Carboxygruppe am Anfang.
So richtig
Bei der α-Aminosäure sitzen Aminogruppe und Carboxygruppe am selben Kohlenstoff-Atom, dem α-Kohlenstoff-Atom.

Zeichne eine Aminosäure und markiere das Kohlenstoff-Atom, das Aminogruppe und Carboxygruppe zugleich trägt.

ÜbenJetzt du

  1. ○1
    Welchen Rest trägt Phenylalanin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    So fängst du an:
    Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Phenylalanin ist es –CH₂–C₆H₅.
    3. Der Rest von Phenylalanin lautet –CH₂–C₆H₅.
    Ergebnis:
    –CH₂–C₆H₅
  2. ●2
    Welchen Rest trägt Cystein, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Cystein ist es –CH₂–SH.
    3. Der Rest von Cystein lautet –CH₂–SH.
    Ergebnis:
    –CH₂–SH
  3. ★3
    Welche Gruppe der Aminosäure reagiert bei der Ninhydrin-Probe unter violetter Färbung?
    Lösung zeigen
    1. Ninhydrin ist ein Nachweis für freie Aminogruppen.
    2. Alle α-Aminosäuren haben eine solche Gruppe am α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Deshalb färben sie alle violett.
    Ergebnis:
    Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom

2Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

MerkenZwitterion

Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.

Deshalb sind sie Feststoffe mit hohem Schmelzpunkt und löslich in Wasser.

BeispielZwitterion: Löslichkeit, Schmelzpunkt, Säure-Base-Verhalten

Warum ist Glycin trotz kleiner Moleküle bei Zimmertemperatur ein Feststoff mit hohem Schmelzpunkt?
Schritt für Schritt
  1. Glycin ist ein Zwitterion: Ammoniumgruppe positiv, Carboxylatgruppe negativ.
  2. Entgegengesetzte Ladungen benachbarter Teilchen ziehen sich stark an.
  3. Das verhält sich wie in einem Salz: hoher Schmelzpunkt.
  1. Glycin ist ein Zwitterion: Ammoniumgruppe positiv, Carboxylatgruppe negativ.
  2. Entgegengesetzte Ladungen benachbarter Teilchen ziehen sich stark an.
  3. Das verhält sich wie in einem Salz: hoher Schmelzpunkt.
Ergebnis:
Zwitterionen ziehen einander wie die Ionen eines Salzes an

AchtungEin Zwitterion hat gar keine Ladungen

So nicht
Das Zwitterion ist neutral, deshalb hat es keine Ladungen im Molekül.
So richtig
Das Zwitterion trägt eine positive und eine negative Ladung. Nach außen heben sie sich auf, im Molekül sind sie da.

Zeichne die Ladungen am Stickstoff-Atom und am Carboxylat-Ende ein und addiere sie.

ÜbenJetzt du

  1. ○4
    Valin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,96. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 6 überwiegend vor?
    So fängst du an:
    Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    2. Dort ist die Nettoladung Null.
    3. Das Zwitterion überwiegt.
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  2. ●5
    Asparaginsäure hat den isoelektrischen Punkt bei pH 2,77. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 2,8 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    2. Dort ist die Nettoladung Null.
    3. Das Zwitterion überwiegt.
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  3. ★6
    Alanin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 6. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 4 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt unter dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat viele Protonen: Die Carboxylatgruppe nimmt eines auf.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend positiv geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend positiv geladen, als Kation

3Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

MerkenReste

Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.

Er legt Löslichkeit, Ladung und Wechselwirkungen fest.

BeispielAminosäuren nach ihren Resten einteilen

Der Rest von Asparaginsäure ist –CH₂–COOH. Zu welcher Gruppe zählt Asparaginsäure?
Schritt für Schritt
  1. Der Rest trägt eine Carboxygruppe.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Asparaginsäure gehört zur Gruppe: sauer.
  1. Der Rest trägt eine Carboxygruppe.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Asparaginsäure gehört zur Gruppe: sauer.
Ergebnis:
Sauer, der Rest gibt Protonen an Wasser ab

AchtungAlle Aminosäuren verhalten sich im Wesentlichen gleich

So nicht
Der Rest ist nur ein Anhängsel, alle Aminosäuren verhalten sich gleich.
So richtig
Der Rest bestimmt Löslichkeit, Ladung und die Wechselwirkungen in der Kette. Deshalb faltet jedes Protein anders.

Nenne für zwei Aminosäuren je eine Eigenschaft, die vom Rest abhängt.

ÜbenJetzt du

  1. ○7
    Lysin trägt im Rest eine zweite Aminogruppe: –(CH₂)₄–NH₂. Wie verhält sich dieser Rest in Wasser?
    So fängst du an:
    Die Aminogruppe im Rest ist basisch.
    Lösung zeigen
    1. Die Aminogruppe im Rest ist basisch.
    2. Sie nimmt ein Proton auf: –NH₂ wird zu –NH₃⁺.
    3. Der Rest ist positiv geladen: Lysin zählt zu den basischen Aminosäuren.
    Ergebnis:
    Basisch, er nimmt Protonen auf und wird positiv
  2. ●8
    Der Rest von Leucin ist –CH₂–CH(CH₃)₂. Zu welcher Gruppe zählt Leucin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Leucin gehört zur Gruppe: unpolar.
    Ergebnis:
    Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  3. ★9
    Welche Wechselwirkung können die Reste von Glutaminsäure (sauer) und Lysin (basisch) in einem Protein eingehen?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest von Glutaminsäure trägt –COO⁻, der von Lysin –NH₃⁺.
    2. Entgegengesetzte Ladungen ziehen sich an.
    3. Es entsteht eine Ionenbindung zwischen den Resten.
    Ergebnis:
    Eine Ionenbindung zwischen Carboxylat und Ammonium

4Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

MerkenPeptidbindung

Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.

Wasser spaltet sie wieder, das ist die Hydrolyse.

BeispielPeptidbildung, Peptidspaltung und Biuret-Nachweis

Serin (M = 105 g/mol) und Asparaginsäure (M = 133 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
Schritt für Schritt
  1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
  2. M = 105 g/mol + 133 g/mol − 18 g/mol.
  3. M = 220 g/mol
  1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
  2. M = 105 g/mol + 133 g/mol − 18 g/mol.
  3. M = 220 g/mol
Ergebnis:
220 g/mol

AchtungDie Peptidbildung braucht kein Nebenprodukt

So nicht
Zwei Aminosäuren verbinden sich einfach zum Dipeptid, die Massen addieren sich.
So richtig
Bei der Peptidbildung wird Wasser abgespalten: M(Dipeptid) = M(Aminosäure 1) + M(Aminosäure 2) − 18 g/mol.

Zeichne die beiden Aminosäuren und markiere die Atome, die als Wassermolekül abgehen.

ÜbenJetzt du

  1. ○10
    Glutaminsäure (M = 147 g/mol), Prolin (M = 115 g/mol) und Cystein (M = 121 g/mol) bilden ein Tripeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    So fängst du an:
    2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
    Lösung zeigen
    1. 2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
    2. M = 147 g/mol + 115 g/mol + 121 g/mol − 36 g/mol.
    3. M = 347 g/mol
    Ergebnis:
    347 g/mol
  2. ●11
    Threonin (M = 119 g/mol) und Cystein (M = 121 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 119 g/mol + 121 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 222 g/mol
    Ergebnis:
    222 g/mol
  3. ★12
    Aus Glycin und Alanin lassen sich zwei verschiedene Dipeptide bilden. Wodurch unterscheiden sie sich?
    Lösung zeigen
    1. Glycylalanin hat Glycin am Amino-Ende.
    2. Alanylglycin hat Alanin am Amino-Ende.
    3. Die Reihenfolge macht beide zu verschiedenen Stoffen.
    Ergebnis:
    In der Reihenfolge, die Enden sind jeweils verschieden

5Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

MerkenStrukturebenen

Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.

Wasserstoffbrücken im Rückgrat bilden die Sekundärstruktur, die Reste die Tertiärstruktur. Mehrere Ketten bilden die Quartärstruktur.

BeispielStrukturebenen der Proteine

Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört die Zusammenlagerung von vier Ketten zum Hämoglobin?
Schritt für Schritt
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Quartärstruktur.
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Quartärstruktur.
Ergebnis:
Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen

AchtungStrukturebenen verwechselt

So nicht
Die Primärstruktur beschreibt, wie die Kette im Raum gefaltet ist.
So richtig
Primär ist die Reihenfolge der Aminosäuren, sekundär die lokale Faltung (Helix, Faltblatt), tertiär die Faltung der ganzen Kette, quartär die Zusammenlagerung mehrerer Ketten.

Ordne die vier Begriffe nach dem Maßstab, vom einzelnen Baustein bis zum Komplex mehrerer Ketten.

ÜbenJetzt du

  1. ○13
    Zwischen welchen Atomgruppen bilden sich die Wasserstoffbrücken der α-Helix?
    So fängst du an:
    Das Rückgrat enthält in jeder Peptidgruppe eine N–H-Gruppe und eine C=O-Gruppe.
    Lösung zeigen
    1. Das Rückgrat enthält in jeder Peptidgruppe eine N–H-Gruppe und eine C=O-Gruppe.
    2. Zwischen ihnen bilden sich Wasserstoffbrücken.
    3. Das hält die Helix und das Faltblatt zusammen.
    Ergebnis:
    Zwischen N–H- und C=O-Gruppen des Kettenrückgrats
  2. ●14
    Welche Wechselwirkungen halten die Tertiärstruktur zusammen?
    Lösung zeigen
    1. Die Tertiärstruktur ist die Faltung der ganzen Kette.
    2. Die Reste lagern sich zusammen: Ionenbindungen, Wasserstoffbrücken, Disulfidbrücken, unpolare Anziehung.
    3. Es sind also Wechselwirkungen der Reste.
    Ergebnis:
    Wechselwirkungen der Reste, etwa Ionenbindungen und Disulfidbrücken
  3. ★15
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört der unpolare Kern, in dem sich Reste einer Kette zusammenlagern?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette

6Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

MerkenFunktion

Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.

Essenzielle Aminosäuren stellt der Körper nicht selbst her.

BeispielFunktion der Proteine und essenzielle Aminosäuren

Zu welcher Gruppe zählt Pepsin, und welche Aufgabe hat es?
Schritt für Schritt
  1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
  2. Aufgabe: Enzym, das im Magen Proteine spaltet.
  3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
  1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
  2. Aufgabe: Enzym, das im Magen Proteine spaltet.
  3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
Ergebnis:
Sphäroprotein, Enzym, das im Magen Proteine spaltet

AchtungGerüstproteine und Helferproteine verwechselt

So nicht
Keratin ist ein Sphäroprotein, weil Haare viele Aufgaben haben.
So richtig
Keratin ist ein Skleroprotein: faserförmig, wasserunlöslich, ein Gerüst. Enzyme und Hämoglobin sind kugelige Sphäroproteine.

Ordne zuerst die Form zu, faserig oder kugelig, und danach die Löslichkeit in Wasser.

ÜbenJetzt du

  1. ○16
    Zu welcher Gruppe zählt Hämoglobin, und welche Aufgabe hat es?
    So fängst du an:
    Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Transport von Sauerstoff im Blut.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Transport von Sauerstoff im Blut
  2. ●17
    Keratin in Haaren und Kollagen in Sehnen sind faserförmig und wasserunlöslich. Zu welcher Gruppe zählen sie?
    Lösung zeigen
    1. Faserförmig und unlöslich passt zu einem Gerüst.
    2. Solche Proteine heißen Skleroproteine.
    3. Sie geben Haaren, Sehnen und Haut ihre Festigkeit.
    Ergebnis:
    Zu den Skleroproteinen, die als Gerüst und Schutz dienen
  3. ★18
    Zu welcher Gruppe zählt Elastin, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
    2. Aufgabe: Dehnbarkeit in Blutgefäßen und Haut.
    3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
    Ergebnis:
    Skleroprotein, Dehnbarkeit in Blutgefäßen und Haut

7Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

MerkenDenaturierung

Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.

Schwache Wechselwirkungen lösen sich, die Peptidbindungen halten.

BeispielDenaturierung von Proteinen

Eiweißlösung steht eine Stunde bei Raumtemperatur. Wird das Protein dabei denaturiert?
Schritt für Schritt
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Hier geschieht das nicht.
  3. Das Protein behält seine Raumstruktur.
  1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
  2. Hier geschieht das nicht.
  3. Das Protein behält seine Raumstruktur.
Ergebnis:
Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten

AchtungEiweiß gerinnt nur durch Hitze

So nicht
Denaturierung gibt es nur beim Erhitzen, Säure und Alkohol schaden dem Eiweiß nicht.
So richtig
Auch Säuren, Alkohol, Schwermetallionen und starkes Schütteln verändern die Raumstruktur. Hitze ist nur eine von mehreren Ursachen.

Nenne zwei Alltagsbeispiele, bei denen Eiweiß ohne Wärme gerinnt, und beschreibe die Ursache.

ÜbenJetzt du

  1. ○19
    Fleisch wird in Zitronensaft eingelegt. Wird das Protein dabei denaturiert?
    So fängst du an:
    Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  2. ●20
    Zucker wird in Eiweißlösung gelöst. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Hier geschieht das nicht.
    3. Das Protein behält seine Raumstruktur.
    Ergebnis:
    Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  3. ★21
    Eiklar wird auf 80 Grad Celsius erhitzt. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren

8Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

MerkenChiralität

Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.

Proteine bestehen aus L-Aminosäuren: In der Fischer-Projektion steht die Aminogruppe links.

BeispielChiralität und Fischer-Projektion (Leistungskurs)

Ist Ethanol chiral?
Schritt für Schritt
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
  1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
  2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
  3. Nein, das Molekül ist nicht chiral.
Ergebnis:
Nein, kein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

AchtungChiral heißt unsymmetrisch gebaut

So nicht
Ein Molekül ist chiral, wenn es irgendwie unsymmetrisch aussieht.
So richtig
Chiral heißt: Das Molekül lässt sich nicht mit seinem Spiegelbild zur Deckung bringen. Das ist der Fall bei vier verschiedenen Substituenten am Kohlenstoff-Atom.

Zähle die vier Gruppen am α-Kohlenstoff-Atom und prüfe, ob zwei davon gleich sind.

ÜbenJetzt du

  1. ○22
    Ist Butan-2-ol chiral?
    So fängst du an:
    Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  2. ●23
    Ist Leucin (2-Amino-4-methylpentansäure) chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  3. ★24
    Threonin hat zwei Stereozentren. Wie viele Stereoisomere sind möglich?
    Lösung zeigen
    1. Zwei Stereozentren geben 2² Möglichkeiten.
    2. Das sind vier Stereoisomere.
    3. Jeweils zwei verhalten sich wie Bild und Spiegelbild.
    Ergebnis:
    Vier, die als zwei Enantiomerenpaare vorliegen

9Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

MerkenEPA-Modell

Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Drehbar sind nur die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom.

BeispielEPA-Modell an Peptidgruppe und α-Kohlenstoff-Atom (Leistungskurs)

Wie lässt sich die Bindung zwischen α-Kohlenstoff-Atom und Stickstoff-Atom beschreiben?
Schritt für Schritt
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Frei drehbar, reine Einfachbindung.
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Frei drehbar, reine Einfachbindung.
Ergebnis:
Frei drehbar, reine Einfachbindung

AchtungDie Peptidbindung ist frei drehbar

So nicht
Die Bindung zwischen C und N dreht sich wie die Einfachbindung im Alkan.
So richtig
Die C–N-Bindung hat teilweise Doppelbindungscharakter. Die sechs Atome der Peptidgruppe liegen in einer Ebene, Drehungen sind nur am α-Kohlenstoff-Atom möglich.

Zeichne die Grenzformeln der Peptidgruppe und beschreibe, was sie über die Bindung zwischen Kohlenstoff und Stickstoff aussagen.

ÜbenJetzt du

  1. ○25
    Wie lässt sich die Zahl der Atome, die mit den beiden benachbarten α-Kohlenstoff-Atomen in der Ebene einer Peptidgruppe liegen beschreiben?
    So fängst du an:
    Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Sechs Atome in einer Ebene.
    Ergebnis:
    Sechs Atome in einer Ebene
  2. ●26
    Wie verhält sich die C–N-Bindung der Peptidgruppe?
    Lösung zeigen
    1. Das freie Elektronenpaar am Stickstoff-Atom überlappt mit der C=O-Gruppe.
    2. Die C–N-Bindung erhält teilweise Doppelbindungscharakter.
    3. Die Peptidgruppe ist eben und nicht drehbar.
    Ergebnis:
    Sie ist durch Delokalisierung planar und nicht drehbar
  3. ★27
    Wie lässt sich die Bindung zwischen α-Kohlenstoff-Atom und Carbonyl-Kohlenstoff-Atom beschreiben?
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Frei drehbar, reine Einfachbindung.
    Ergebnis:
    Frei drehbar, reine Einfachbindung

Vermischte Übungen

Alles durcheinander – wie in der Arbeit. Überleg bei jeder Aufgabe zuerst: Welches Ziel ist das?

Üben

  1. ●28
    Welchen Rest trägt Asparaginsäure, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Asparaginsäure ist es –CH₂–COOH.
    3. Der Rest von Asparaginsäure lautet –CH₂–COOH.
    Ergebnis:
    –CH₂–COOH
  2. ●29
    Serin trägt im Rest eine Hydroxygruppe: –CH₂–OH. Zu welcher Gruppe gehört Serin?
    Lösung zeigen
    1. Die Hydroxygruppe ist polar.
    2. Sie bildet Wasserstoffbrücken mit Wasser, trägt aber keine Ladung.
    3. Serin ist polar und ungeladen.
    Ergebnis:
    Polar und ungeladen, der Rest bildet Wasserstoffbrücken
  3. ●30
    Glutaminsäure hat den isoelektrischen Punkt bei pH 3,22. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 3,2 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
    2. Dort ist die Nettoladung Null.
    3. Das Zwitterion überwiegt.
    Ergebnis:
    Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  4. ●31
    Welche Probe ergibt bei der Biuret-Reaktion mit Kupferionen in alkalischer Lösung die violette Färbung?
    Lösung zeigen
    1. Die Biuret-Reaktion weist Peptidbindungen nach.
    2. Kupferionen bilden mit mehreren Peptidbindungen einen violetten Komplex.
    3. Eiklar enthält viele Peptidbindungen, Glycin keine.
    Ergebnis:
    Eine Lösung mit mehreren Peptidbindungen, etwa Eiklar
  5. ●32
    Welche Aussage zu den Ionen-Dipol-Wechselwirkungen in Proteinen trifft zu?
    Lösung zeigen
    1. Wassermoleküle sind Dipole.
    2. Geladene Gruppen am Rest ziehen den entgegengesetzten Pol der Wassermoleküle an.
    3. Das heißt Ionen-Dipol-Wechselwirkung.
    Ergebnis:
    Geladene Reste wechselwirken mit den Dipolen der Wassermoleküle
  6. ●33
    Zu welcher Gruppe zählt Insulin, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Hormon, das den Blutzucker senkt.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Hormon, das den Blutzucker senkt

Auf einen Blick

MerkenDas Wichtigste

α-Aminosäuren
Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.
Zwitterion
Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.
Reste
Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.
Peptidbindung
Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.
Strukturebenen
Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.
Funktion
Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.
Denaturierung
Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.
Chiralität
Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.
EPA-Modell
Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Kannst du das?

Je Ziel eine Aufgabe. Rechne sie ins Heft, dann kreuz ehrlich an. Keine Punkte, keine Note – der Test ist für dich.

ÜbenSelbsttest

  1. Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

    34
    Welchen Rest trägt Glutaminsäure, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
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    Ergebnis:
    –CH₂–CH₂–COOH

  2. Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

    35
    Phenylalanin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,48. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 8,5 überwiegend vor?
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    Ergebnis:
    Überwiegend als Anion negativ geladen

  3. Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

    36
    Der Rest von Serin ist –CH₂–OH. Zu welcher Gruppe zählt Serin?
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    Ergebnis:
    Polar, der Rest löst sich gut in Wasser

  4. Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

    37
    Serin (M = 105 g/mol), Lysin (M = 146 g/mol) und Leucin (M = 131 g/mol) bilden ein Tripeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    346 g/mol

  5. Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

    38
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört die Peptidbindungen zwischen den Bausteinen einer Kette?
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    Ergebnis:
    Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine

  6. Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

    39
    Zu welcher Gruppe zählt Lactase, und welche Aufgabe hat es?
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    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Enzym, das Milchzucker spaltet

  7. Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

    40
    Eiweißlösung steht eine Stunde bei Raumtemperatur. Wird das Protein dabei denaturiert?
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    Ergebnis:
    Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten

  8. Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

    41
    Ist Butan-2-ol chiral?
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    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

  9. Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

    42
    Wie lässt sich das Stickstoff-Atom der Peptidgruppe beschreiben?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Trigonal-planar wegen Delokalisierung der Elektronen

Bei „unsicher“ oder „noch nicht“: Lies den Abschnitt zum Ziel noch einmal und rechne seine drei Aufgaben.

Wörter

Funktion
eine Regel, die aus einer Zahl eine andere macht
Nenner
die Zahl unten – in wie viele Teile geteilt wurde
Teiler
eine Zahl, durch die es ohne Rest aufgeht

Lösungen

  1. –CH₂–C₆H₅
  2. –CH₂–SH
  3. Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom
  4. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  5. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  6. Überwiegend positiv geladen, als Kation
  7. Basisch, er nimmt Protonen auf und wird positiv
  8. Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf
  9. Eine Ionenbindung zwischen Carboxylat und Ammonium
  10. 347 g/mol
  11. 222 g/mol
  12. In der Reihenfolge, die Enden sind jeweils verschieden
  13. Zwischen N–H- und C=O-Gruppen des Kettenrückgrats
  14. Wechselwirkungen der Reste, etwa Ionenbindungen und Disulfidbrücken
  15. Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  16. Sphäroprotein, Transport von Sauerstoff im Blut
  17. Zu den Skleroproteinen, die als Gerüst und Schutz dienen
  18. Skleroprotein, Dehnbarkeit in Blutgefäßen und Haut
  19. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  20. Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  21. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  22. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  23. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  24. Vier, die als zwei Enantiomerenpaare vorliegen
  25. Sechs Atome in einer Ebene
  26. Sie ist durch Delokalisierung planar und nicht drehbar
  27. Frei drehbar, reine Einfachbindung
  28. –CH₂–COOH
  29. Polar und ungeladen, der Rest bildet Wasserstoffbrücken
  30. Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung
  31. Eine Lösung mit mehreren Peptidbindungen, etwa Eiklar
  32. Geladene Reste wechselwirken mit den Dipolen der Wassermoleküle
  33. Sphäroprotein, Hormon, das den Blutzucker senkt
  34. –CH₂–CH₂–COOH
  35. Überwiegend als Anion negativ geladen
  36. Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  37. 346 g/mol
  38. Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine
  39. Sphäroprotein, Enzym, das Milchzucker spaltet
  40. Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  41. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  42. Trigonal-planar wegen Delokalisierung der Elektronen