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Chemie · Klasse 12 · Kapitel

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Proteine – Fäden und Helfer des Lebens

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○ mit Starthilfe, ● für alle, ★ zum Weiterdenken. Du wählst mindestens eine ★-Aufgabe. Du rechnest ins Heft.

1Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

Merkenα-Aminosäuren

Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.

Der Rest unterscheidet die zwanzig Aminosäuren der Proteine.

Beispielα-Aminosäuren: Bau und Nachweis

Welchen Rest trägt Threonin, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
Schritt für Schritt
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Threonin ist es –CH(OH)–CH₃.
  3. Der Rest von Threonin lautet –CH(OH)–CH₃.
  1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
  2. Verschieden ist nur der Rest, bei Threonin ist es –CH(OH)–CH₃.
  3. Der Rest von Threonin lautet –CH(OH)–CH₃.
Ergebnis:
–CH(OH)–CH₃

AchtungDie Aminogruppe sitzt irgendwo in der Kette

So nicht
Die Aminogruppe steht am anderen Ende der Kette, die Carboxygruppe am Anfang.
So richtig
Bei der α-Aminosäure sitzen Aminogruppe und Carboxygruppe am selben Kohlenstoff-Atom, dem α-Kohlenstoff-Atom.

Zeichne eine Aminosäure und markiere das Kohlenstoff-Atom, das Aminogruppe und Carboxygruppe zugleich trägt.

ÜbenJetzt du

  1. ○1
    Welchen Rest trägt Cystein, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    So fängst du an:
    Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Cystein ist es –CH₂–SH.
    3. Der Rest von Cystein lautet –CH₂–SH.
    Ergebnis:
    –CH₂–SH
  2. ●2
    Welchen Rest trägt Asparaginsäure, eine α-Aminosäure mit der Aminogruppe und der Carboxygruppe am α-Kohlenstoff-Atom?
    Lösung zeigen
    1. Jede α-Aminosäure hat dasselbe Gerüst aus Aminogruppe, Carboxygruppe und Wasserstoff-Atom.
    2. Verschieden ist nur der Rest, bei Asparaginsäure ist es –CH₂–COOH.
    3. Der Rest von Asparaginsäure lautet –CH₂–COOH.
    Ergebnis:
    –CH₂–COOH
  3. ★3
    Welche Gruppe der Aminosäure reagiert bei der Ninhydrin-Probe unter violetter Färbung?
    Lösung zeigen
    1. Ninhydrin ist ein Nachweis für freie Aminogruppen.
    2. Alle α-Aminosäuren haben eine solche Gruppe am α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Deshalb färben sie alle violett.
    Ergebnis:
    Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom

2Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

MerkenZwitterion

Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.

Deshalb sind sie Feststoffe mit hohem Schmelzpunkt und löslich in Wasser.

BeispielZwitterion: Löslichkeit, Schmelzpunkt, Säure-Base-Verhalten

Glutaminsäure hat den isoelektrischen Punkt bei pH 3,22. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 3,2 überwiegend vor?
Schritt für Schritt
  1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
  2. Dort ist die Nettoladung Null.
  3. Das Zwitterion überwiegt.
  1. Der pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt.
  2. Dort ist die Nettoladung Null.
  3. Das Zwitterion überwiegt.
Ergebnis:
Überwiegend Zwitterion ohne Nettoladung

AchtungBei niedrigem pH negativ, bei hohem pH positiv

So nicht
In saurer Lösung gibt die Aminosäure Protonen ab und wird negativ.
So richtig
In saurer Lösung nimmt die Aminosäure Protonen auf und wird positiv. In basischer Lösung gibt sie Protonen ab und wird negativ.

Zeichne die Aminosäure bei pH 1 und frag dich: Welche Gruppe nimmt dort ein Proton auf?

ÜbenJetzt du

  1. ○4
    Valin hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,96. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 9 überwiegend vor?
    So fängst du an:
    Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt über dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat wenige Protonen: Die Ammoniumgruppe gibt eines ab.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend negativ geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend als Anion negativ geladen
  2. ●5
    Wie liegt Glycin im Kristall und in neutraler wässriger Lösung überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Die Carboxygruppe ist sauer und gibt ein Proton ab.
    2. Die Aminogruppe ist basisch und nimmt es auf.
    3. So entsteht –NH₃⁺ und –COO⁻ im selben Molekül: das Zwitterion.
    Ergebnis:
    Als Zwitterion mit positiver Ammoniumgruppe und negativer Carboxylatgruppe
  3. ★6
    Der isoelektrische Punkt von Asparaginsäure liegt bei pH 2,8, nicht bei pH 6. Wie erklärt sich das?
    Lösung zeigen
    1. Der isoelektrische Punkt ist der pH-Wert ohne Nettoladung.
    2. Asparaginsäure hat zwei Carboxygruppen und eine Aminogruppe.
    3. Mehr saure Gruppen verschieben den Punkt zu niedrigem pH.
    Ergebnis:
    Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer

3Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

MerkenReste

Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.

Er legt Löslichkeit, Ladung und Wechselwirkungen fest.

BeispielAminosäuren nach ihren Resten einteilen

Der Rest von Leucin ist –CH₂–CH(CH₃)₂. Zu welcher Gruppe zählt Leucin?
Schritt für Schritt
  1. Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Leucin gehört zur Gruppe: unpolar.
  1. Der Rest besteht nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff.
  2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
  3. Leucin gehört zur Gruppe: unpolar.
Ergebnis:
Unpolar, der Rest löst sich kaum in Wasser auf

AchtungAlle Aminosäuren verhalten sich im Wesentlichen gleich

So nicht
Der Rest ist nur ein Anhängsel, alle Aminosäuren verhalten sich gleich.
So richtig
Der Rest bestimmt Löslichkeit, Ladung und die Wechselwirkungen in der Kette. Deshalb faltet jedes Protein anders.

Nenne für zwei Aminosäuren je eine Eigenschaft, die vom Rest abhängt.

ÜbenJetzt du

  1. ○7
    Der Rest von Asparagin ist –CH₂–CO–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Asparagin?
    So fängst du an:
    Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine polare Gruppe, aber keine Ladung.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Asparagin gehört zur Gruppe: polar.
    Ergebnis:
    Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  2. ●8
    Der Rest von Lysin ist –(CH₂)₄–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Lysin?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest trägt eine basische Stickstoffgruppe.
    2. Daran lässt sich Polarität und Ladung des Rests ablesen.
    3. Lysin gehört zur Gruppe: basisch.
    Ergebnis:
    Basisch, der Rest nimmt in Wasser Protonen auf
  3. ★9
    Welche Wechselwirkung können die Reste von Glutaminsäure (sauer) und Lysin (basisch) in einem Protein eingehen?
    Lösung zeigen
    1. Der Rest von Glutaminsäure trägt –COO⁻, der von Lysin –NH₃⁺.
    2. Entgegengesetzte Ladungen ziehen sich an.
    3. Es entsteht eine Ionenbindung zwischen den Resten.
    Ergebnis:
    Eine Ionenbindung zwischen Carboxylat und Ammonium

4Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

MerkenPeptidbindung

Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.

Wasser spaltet sie wieder, das ist die Hydrolyse.

BeispielPeptidbildung, Peptidspaltung und Biuret-Nachweis

Ein Tripeptid wird mit Salzsäure vollständig gespalten. Wie viele Wassermoleküle werden dabei verbraucht?
Schritt für Schritt
  1. Ein Tripeptid enthält zwei Peptidbindungen.
  2. Jede wird bei der Hydrolyse durch ein Wassermolekül gespalten.
  3. Es werden zwei Wassermoleküle verbraucht.
  1. Ein Tripeptid enthält zwei Peptidbindungen.
  2. Jede wird bei der Hydrolyse durch ein Wassermolekül gespalten.
  3. Es werden zwei Wassermoleküle verbraucht.
Ergebnis:
Zwei, eines je Peptidbindung

AchtungZahl der Peptidbindungen gleich der Zahl der Aminosäuren

So nicht
Ein Tripeptid hat drei Peptidbindungen, eine je Aminosäure.
So richtig
Ein Tripeptid hat zwei Peptidbindungen. Bei n Aminosäuren in einer Kette sind es n − 1.

Zeichne eine Kette aus vier Kästchen und zähle die Verbindungen zwischen den Kästchen.

ÜbenJetzt du

  1. ○10
    Lysin (M = 146 g/mol) und Phenylalanin (M = 165 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    So fängst du an:
    1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    Lösung zeigen
    1. 1 Peptidbindung, also 1 Wassermolekül mit je 18 g/mol.
    2. M = 146 g/mol + 165 g/mol − 18 g/mol.
    3. M = 293 g/mol
    Ergebnis:
    293 g/mol
  2. ●11
    Leucin (M = 131 g/mol), Glutaminsäure (M = 147 g/mol) und Cystein (M = 121 g/mol) bilden ein Tripeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
    2. M = 131 g/mol + 147 g/mol + 121 g/mol − 36 g/mol.
    3. M = 363 g/mol
    Ergebnis:
    363 g/mol
  3. ★12
    Aus Glycin und Alanin lassen sich zwei verschiedene Dipeptide bilden. Wodurch unterscheiden sie sich?
    Lösung zeigen
    1. Glycylalanin hat Glycin am Amino-Ende.
    2. Alanylglycin hat Alanin am Amino-Ende.
    3. Die Reihenfolge macht beide zu verschiedenen Stoffen.
    Ergebnis:
    In der Reihenfolge, die Enden sind jeweils verschieden

5Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

MerkenStrukturebenen

Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.

Wasserstoffbrücken im Rückgrat bilden die Sekundärstruktur, die Reste die Tertiärstruktur. Mehrere Ketten bilden die Quartärstruktur.

BeispielStrukturebenen der Proteine

Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört die Zusammenlagerung von vier Ketten zum Hämoglobin?
Schritt für Schritt
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Quartärstruktur.
  1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
  2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
  3. Das ist die Quartärstruktur.
Ergebnis:
Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen

AchtungStrukturebenen verwechselt

So nicht
Die Primärstruktur beschreibt, wie die Kette im Raum gefaltet ist.
So richtig
Primär ist die Reihenfolge der Aminosäuren, sekundär die lokale Faltung (Helix, Faltblatt), tertiär die Faltung der ganzen Kette, quartär die Zusammenlagerung mehrerer Ketten.

Ordne die vier Begriffe nach dem Maßstab, vom einzelnen Baustein bis zum Komplex mehrerer Ketten.

ÜbenJetzt du

  1. ○13
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört ein Faltblatt, gehalten durch Wasserstoffbrücken zwischen Kettenabschnitten?
    So fängst du an:
    Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Sekundärstruktur.
    Ergebnis:
    Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  2. ●14
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört eine Disulfidbrücke zwischen zwei Cysteinresten derselben Kette?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  3. ★15
    Hämoglobin besteht aus vier Ketten, die sich zusammenlagern. Welche Ebene beschreibt das?
    Lösung zeigen
    1. Vier Ketten bilden gemeinsam einen Komplex.
    2. Das Zusammenspiel mehrerer Ketten heißt Quartärstruktur.
    3. Jede einzelne Kette hat dabei ihre eigene Tertiärstruktur.
    Ergebnis:
    Die Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen

6Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

MerkenFunktion

Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.

Essenzielle Aminosäuren stellt der Körper nicht selbst her.

BeispielFunktion der Proteine und essenzielle Aminosäuren

Zu welcher Gruppe zählt Kollagen, und welche Aufgabe hat es?
Schritt für Schritt
  1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
  2. Aufgabe: Festigkeit in Sehnen und Haut.
  3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
  1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
  2. Aufgabe: Festigkeit in Sehnen und Haut.
  3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
Ergebnis:
Skleroprotein, Festigkeit in Sehnen und Haut

AchtungGerüstproteine und Helferproteine verwechselt

So nicht
Keratin ist ein Sphäroprotein, weil Haare viele Aufgaben haben.
So richtig
Keratin ist ein Skleroprotein: faserförmig, wasserunlöslich, ein Gerüst. Enzyme und Hämoglobin sind kugelige Sphäroproteine.

Ordne zuerst die Form zu, faserig oder kugelig, und danach die Löslichkeit in Wasser.

ÜbenJetzt du

  1. ○16
    Zu welcher Gruppe zählt Keratin, und welche Aufgabe hat es?
    So fängst du an:
    Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
    Lösung zeigen
    1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
    2. Aufgabe: Gerüst in Haaren und Nägeln.
    3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
    Ergebnis:
    Skleroprotein, Gerüst in Haaren und Nägeln
  2. ●17
    Zu welcher Gruppe zählt Elastin, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Faserig und unlöslich: ein Gerüstprotein.
    2. Aufgabe: Dehnbarkeit in Blutgefäßen und Haut.
    3. Es zählt zu den Skleroproteinen.
    Ergebnis:
    Skleroprotein, Dehnbarkeit in Blutgefäßen und Haut
  3. ★18
    Zu welcher Gruppe zählt Insulin, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Hormon, das den Blutzucker senkt.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Hormon, das den Blutzucker senkt

7Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

MerkenDenaturierung

Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.

Schwache Wechselwirkungen lösen sich, die Peptidbindungen halten.

BeispielDenaturierung von Proteinen

Ein gekochtes Frühstücksei wird beim Abkühlen nicht wieder flüssig. Warum?
Schritt für Schritt
  1. Beim Erhitzen entfalten sich die Ketten.
  2. Sie lagern sich aneinander und bilden neue Wechselwirkungen.
  3. Dieses Netz ist fest und löst sich beim Abkühlen nicht mehr.
  1. Beim Erhitzen entfalten sich die Ketten.
  2. Sie lagern sich aneinander und bilden neue Wechselwirkungen.
  3. Dieses Netz ist fest und löst sich beim Abkühlen nicht mehr.
Ergebnis:
Die entfalteten Ketten haben sich zu einem festen Netz verbunden

AchtungDenaturierung spaltet die Peptidbindungen

So nicht
Beim Kochen eines Eis werden die Eiweißmoleküle in Aminosäuren zerlegt.
So richtig
Beim Kochen entfalten sich die Ketten. Die Peptidbindungen bleiben erhalten, die schwachen Wechselwirkungen werden gelöst.

Vergleiche, wie stark die Peptidbindung und eine Wasserstoffbrücke sind, und nenne, welche beim Erhitzen zuerst nachgibt.

ÜbenJetzt du

  1. ○19
    Quark entsteht beim Säuern von Milch. Wird das Protein dabei denaturiert?
    So fängst du an:
    Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Dann entfaltet sich das Protein.
    3. Die Primärstruktur bleibt, die Raumstruktur geht verloren.
    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  2. ●20
    Eiweiß wird in Kochsalzlösung ausgesalzen und danach verdünnt. Wird das Protein dabei denaturiert?
    Lösung zeigen
    1. Prüfe, ob die Einwirkung schwache Wechselwirkungen stört.
    2. Hier geschieht das nicht.
    3. Das Protein behält seine Raumstruktur.
    Ergebnis:
    Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  3. ★21
    Milch wird mit Speiseessig versetzt, es flocken weiße Klümpchen aus. Wie lässt sich das erklären?
    Lösung zeigen
    1. Essig senkt den pH-Wert der Milch.
    2. Die Ladung der Reste ändert sich, das Casein verliert seine Löslichkeit.
    3. Es flockt aus.
    Ergebnis:
    Die Säure verändert die Ladung der Reste, das Casein flockt aus

8Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

MerkenChiralität

Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.

Proteine bestehen aus L-Aminosäuren: In der Fischer-Projektion steht die Aminogruppe links.

BeispielChiralität und Fischer-Projektion (Leistungskurs)

In der Fischer-Projektion steht die Carboxygruppe oben, der Rest unten, die Aminogruppe links. Welche Konfiguration liegt vor?
Schritt für Schritt
  1. Die Carboxygruppe steht oben, der Rest unten.
  2. Die Aminogruppe zeigt nach links.
  3. Das ist die L-Form, die in Proteinen vorkommt.
  1. Die Carboxygruppe steht oben, der Rest unten.
  2. Die Aminogruppe zeigt nach links.
  3. Das ist die L-Form, die in Proteinen vorkommt.
Ergebnis:
Die L-Form, wie bei den Proteinen des Menschen

AchtungD und L in der Fischer-Projektion vertauscht

So nicht
Steht die Aminogruppe links, ist es die D-Form.
So richtig
Carboxygruppe oben: Steht die Aminogruppe links, liegt die L-Form vor, rechts die D-Form. Proteine bestehen aus L-Aminosäuren.

Zeichne die Fischer-Projektion mit der Carboxygruppe oben und lies ab, auf welcher Seite die Aminogruppe steht.

ÜbenJetzt du

  1. ○22
    Ist Alanin (2-Aminopropansäure) chiral?
    So fängst du an:
    Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  2. ●23
    Ist Valin (2-Amino-3-methylbutansäure) chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  3. ★24
    Ist Milchsäure (2-Hydroxypropansäure) chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

9Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

MerkenEPA-Modell

Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Drehbar sind nur die Bindungen am α-Kohlenstoff-Atom.

BeispielEPA-Modell an Peptidgruppe und α-Kohlenstoff-Atom (Leistungskurs)

Wie lässt sich die Zahl der Atome, die mit den beiden benachbarten α-Kohlenstoff-Atomen in der Ebene einer Peptidgruppe liegen beschreiben?
Schritt für Schritt
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Sechs Atome in einer Ebene.
  1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
  2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
  3. Sechs Atome in einer Ebene.
Ergebnis:
Sechs Atome in einer Ebene

AchtungGeometrie der Atome in der Kette falsch zugeordnet

So nicht
Wie lässt sich der Winkel N–Cα–C am α-Kohlenstoff-Atom beschreiben → Etwa 120 Grad, trigonal-planar
So richtig
Wie lässt sich der Winkel N–Cα–C am α-Kohlenstoff-Atom beschreiben → Etwa 109,5 Grad, tetraedrisch

Zähle die Bindungspartner jedes Atoms und leite daraus die Geometrie ab.

ÜbenJetzt du

  1. ○25
    Wie verhält sich die C–N-Bindung der Peptidgruppe?
    So fängst du an:
    Das freie Elektronenpaar am Stickstoff-Atom überlappt mit der C=O-Gruppe.
    Lösung zeigen
    1. Das freie Elektronenpaar am Stickstoff-Atom überlappt mit der C=O-Gruppe.
    2. Die C–N-Bindung erhält teilweise Doppelbindungscharakter.
    3. Die Peptidgruppe ist eben und nicht drehbar.
    Ergebnis:
    Sie ist durch Delokalisierung planar und nicht drehbar
  2. ●26
    Wie lässt sich der Winkel N–Cα–C am α-Kohlenstoff-Atom beschreiben?
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Etwa 109,5 Grad, tetraedrisch.
    Ergebnis:
    Etwa 109,5 Grad, tetraedrisch
  3. ★27
    Wie lässt sich die Bindung zwischen α-Kohlenstoff-Atom und Stickstoff-Atom beschreiben?
    Lösung zeigen
    1. Zähle die Bindungspartner und prüfe, ob Elektronen delokalisiert sind.
    2. Vier Partner ergeben ein Tetraeder, drei eine Ebene.
    3. Frei drehbar, reine Einfachbindung.
    Ergebnis:
    Frei drehbar, reine Einfachbindung

Vermischte Übungen

Alles durcheinander – wie in der Arbeit. Überleg bei jeder Aufgabe zuerst: Welches Ziel ist das?

Üben

  1. ●28
    Woran lässt sich eine α-Aminosäure erkennen?
    Lösung zeigen
    1. Eine Aminosäure trägt eine Aminogruppe und eine Carboxygruppe.
    2. Bei der α-Aminosäure sind beide am selben Kohlenstoff-Atom, dem α-Kohlenstoff-Atom.
    3. Dort sitzen außerdem ein Wasserstoff-Atom und der Rest.
    Ergebnis:
    Die Aminogruppe sitzt am Kohlenstoff-Atom neben der Carboxygruppe
  2. ●29
    Cystein hat den isoelektrischen Punkt bei pH 5,07. Welche Form liegt in einer Lösung mit pH 3,1 überwiegend vor?
    Lösung zeigen
    1. Der pH-Wert liegt unter dem isoelektrischen Punkt.
    2. Die Lösung hat viele Protonen: Die Carboxylatgruppe nimmt eines auf.
    3. Die Aminosäure ist überwiegend positiv geladen.
    Ergebnis:
    Überwiegend positiv geladen, als Kation
  3. ●30
    Cystein (M = 121 g/mol), Lysin (M = 146 g/mol) und Asparaginsäure (M = 133 g/mol) bilden ein Tripeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
    Lösung zeigen
    1. 2 Peptidbindungen, also 2 Wassermoleküle mit je 18 g/mol.
    2. M = 121 g/mol + 146 g/mol + 133 g/mol − 36 g/mol.
    3. M = 364 g/mol
    Ergebnis:
    364 g/mol
  4. ●31
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört die Reihenfolge der Aminosäuren in einer Kette?
    Lösung zeigen
    1. Primär: Reihenfolge. Sekundär: Rückgrat. Tertiär: Reste. Quartär: mehrere Ketten.
    2. Die Beschreibung wird dem passenden Maßstab zugeordnet.
    3. Das ist die Primärstruktur.
    Ergebnis:
    Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine
  5. ●32
    Zu welcher Gruppe zählt Hämoglobin, und welche Aufgabe hat es?
    Lösung zeigen
    1. Kugelig und löslich: ein Helferprotein.
    2. Aufgabe: Transport von Sauerstoff im Blut.
    3. Es zählt zu den Sphäroproteinen.
    Ergebnis:
    Sphäroprotein, Transport von Sauerstoff im Blut
  6. ●33
    Ist Butan-2-ol chiral?
    Lösung zeigen
    1. Suche ein Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern.
    2. Vergleiche die vier Gruppen: Sind alle verschieden?
    3. Ja, das Molekül ist chiral.
    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

Auf einen Blick

MerkenDas Wichtigste

α-Aminosäuren
Aminogruppe und Carboxygruppe sitzen am selben Kohlenstoff-Atom.
Zwitterion
Aminosäuren liegen als Zwitterion vor, nach außen ohne Ladung.
Reste
Der Rest bestimmt, ob eine Aminosäure unpolar, polar, sauer oder basisch ist.
Peptidbindung
Aminosäuren verbinden sich unter Wasserabspaltung zur Peptidbindung –CO–NH–.
Strukturebenen
Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur.
Funktion
Skleroproteine sind faserig und unlöslich, Sphäroproteine kugelig und löslich.
Denaturierung
Hitze, Säure oder Alkohol entfalten das Protein, die Primärstruktur bleibt.
Chiralität
Vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff-Atom machen ein Molekül chiral.
EPA-Modell
Die Peptidgruppe ist planar und nicht drehbar, das α-Kohlenstoff-Atom ist tetraedrisch.

Kannst du das?

Je Ziel eine Aufgabe. Rechne sie ins Heft, dann kreuz ehrlich an. Keine Punkte, keine Note – der Test ist für dich.

ÜbenSelbsttest

  1. Ich beschreibe die Struktur von α-Aminosäuren und weise die Aminogruppe nach.

    34
    Worin unterscheiden sich Alanin und Valin?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Nur im Rest, der am α-Kohlenstoff-Atom sitzt

  2. Ich erkläre Aggregatzustand, Löslichkeit und Säure-Base-Verhalten mit dem Zwitterion.

    35
    Eine Aminosäure hat den isoelektrischen Punkt bei pH 6,0. Welche Ladung trägt sie bei pH 2,0 überwiegend?
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    Ergebnis:
    Positiv, weil die Carboxylatgruppe ein Proton aufnimmt

  3. Ich teile Aminosäuren nach den Eigenschaften ihrer Reste ein.

    36
    Der Rest von Asparagin ist –CH₂–CO–NH₂. Zu welcher Gruppe zählt Asparagin?
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    Ergebnis:
    Polar, der Rest löst sich gut in Wasser

  4. Ich erkläre die Peptidbildung und die Peptidspaltung und weise Peptidbindungen nach.

    37
    Asparaginsäure (M = 133 g/mol) und Lysin (M = 146 g/mol) bilden ein Dipeptid. Bestimme: Welche molare Masse hat es?
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    Ergebnis:
    261 g/mol

  5. Ich beschreibe die vier Strukturebenen der Proteine mit ihren Wechselwirkungen.

    38
    Zu welcher Strukturebene eines Proteins gehört eine Ionenbindung zwischen einem Lysinrest und einem Glutaminsäurerest derselben Kette?
    Lösung zeigen
    Ergebnis:
    Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette

  6. Ich ordne Proteine nach ihrer Funktion ein und nenne essenzielle Aminosäuren.

    39
    Zu welcher Gruppe zählt Keratin, und welche Aufgabe hat es?
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    Ergebnis:
    Skleroprotein, Gerüst in Haaren und Nägeln

  7. Ich erkläre die Denaturierung von Proteinen.

    40
    Haare werden mit einer Dauerwellflüssigkeit behandelt, die Disulfidbrücken löst. Wird das Protein dabei denaturiert?
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    Ergebnis:
    Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren

  8. Ich beschreibe Chiralität und stelle Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar (Leistungskurs).

    41
    Ist Butan-2-ol chiral?
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    Ergebnis:
    Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen

  9. Ich wende das EPA-Modell auf die Peptidbindung und das α-Kohlenstoff-Atom an (Leistungskurs).

    42
    Wie lässt sich das α-Kohlenstoff-Atom mit vier Bindungspartnern beschreiben?
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    Ergebnis:
    Tetraedrisch, Winkel von etwa 109,5 Grad

Bei „unsicher“ oder „noch nicht“: Lies den Abschnitt zum Ziel noch einmal und rechne seine drei Aufgaben.

Wörter

Funktion
eine Regel, die aus einer Zahl eine andere macht
Nenner
die Zahl unten – in wie viele Teile geteilt wurde
Teiler
eine Zahl, durch die es ohne Rest aufgeht

Lösungen

  1. –CH₂–SH
  2. –CH₂–COOH
  3. Die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom
  4. Überwiegend als Anion negativ geladen
  5. Als Zwitterion mit positiver Ammoniumgruppe und negativer Carboxylatgruppe
  6. Die zweite Carboxygruppe im Rest macht den Stoff saurer
  7. Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  8. Basisch, der Rest nimmt in Wasser Protonen auf
  9. Eine Ionenbindung zwischen Carboxylat und Ammonium
  10. 293 g/mol
  11. 363 g/mol
  12. In der Reihenfolge, die Enden sind jeweils verschieden
  13. Sekundärstruktur, Ordnung des Rückgrats
  14. Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  15. Die Quartärstruktur, mehrere Ketten zusammen
  16. Skleroprotein, Gerüst in Haaren und Nägeln
  17. Skleroprotein, Dehnbarkeit in Blutgefäßen und Haut
  18. Sphäroprotein, Hormon, das den Blutzucker senkt
  19. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  20. Nein, die Raumstruktur bleibt erhalten
  21. Die Säure verändert die Ladung der Reste, das Casein flockt aus
  22. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  23. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  24. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  25. Sie ist durch Delokalisierung planar und nicht drehbar
  26. Etwa 109,5 Grad, tetraedrisch
  27. Frei drehbar, reine Einfachbindung
  28. Die Aminogruppe sitzt am Kohlenstoff-Atom neben der Carboxygruppe
  29. Überwiegend positiv geladen, als Kation
  30. 364 g/mol
  31. Primärstruktur, Reihenfolge der Bausteine
  32. Sphäroprotein, Transport von Sauerstoff im Blut
  33. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  34. Nur im Rest, der am α-Kohlenstoff-Atom sitzt
  35. Positiv, weil die Carboxylatgruppe ein Proton aufnimmt
  36. Polar, der Rest löst sich gut in Wasser
  37. 261 g/mol
  38. Tertiärstruktur, Faltung der ganzen Kette
  39. Skleroprotein, Gerüst in Haaren und Nägeln
  40. Ja, die Raumstruktur geht dabei verloren
  41. Ja, ein Kohlenstoff-Atom hat vier verschiedene Gruppen
  42. Tetraedrisch, Winkel von etwa 109,5 Grad